否还有氨的生成。（此蛋白质若是脲酶则应有氨的生成，而蛋白质加热后则不再有氨的生成） 23．每ml酶制剂含有42×12=504活力单位
（1）20μl酶制剂含有20×103×504=10.08活力单位 酶促反应速度为：10.08μmol/ml·min (2)5μl酶制剂含有5×103×504= 2.52活力单位 酶促反应速度为：2.52μmol/ml·min
(3)一般情况下，酶制剂都应当稀释，以便在适当的试验期间底物不被过分消耗，例如：10分钟内，1ml反应液内含5μl酶制剂，消耗的底物为：
（2.52×10-6μmol/ml·min）×10分=2.52×10-2mol/l
因此，为了保证底物的消耗低于5%，必须使[S]>0.5mol/l，如此大的底物浓度实际上是很难达到的，所以酶制剂在使用前应当稀释。 24．比活力=总活力/mg蛋白
市售商品比活力为2000U/1000mg=2U/mg 商品酶总活力为10mg×2(U/mg)=20U 其比活力为：20U/25mg=0.8U/mg蛋白 25．（1）每个单位为10μmol，15分钟内1mg酶催化焦磷酸水解，速度为： (3600×10μmol)/15min =2400μmol/min =2400μmol/60sec
=40μmol/sec=4×10-5 (mol/sec) (2)每mg酶中有酶分子的摩尔数：
0.001g/120000(酶分子量)=8.33×10-9mol =8.33nmol
由于每个酶分子含有6个亚基（6个活性中心），所以每mg酶中含有活性中心的mol数为：
-9-8
8.33×10mol×6=5×10mol
(3)酶的转换数指“分子活力”或“摩尔活力”，即在最适条件下每摩尔酶每分钟转换的底物摩尔数。对于多亚基（多活性中心）酶则为每摩尔活性中心在最适条件下每分钟转换底物的摩尔数，即： Kcat=2400×10-6/(5×10-8)=48000(min-1)
26．原核生物基因表达调节的机制，可以用Jacob和Monod提出的操纵子学说来解释。以乳糖操纵子为代表说明分解代谢的调节基因、操纵基因和结构基因Z（β-半乳糖苷酶）、Y（β-半乳糖透性酶）和A（β-半乳糖苷转乙酰酶）组成，当培养基中没有乳糖存在时，由调节基因表达产生的阻遏蛋白与操纵基因结合，阻止结构基因表达。当培养基中有乳糖存在时，乳糖作为效应物与阻遏蛋白结合，阻止阻遏蛋白与操纵基因结合，结构基因得以表达，分解培养基中的乳糖供给细胞。氨基酸合成的操纵子，如色氨酸操纵子，当细胞中色氨酸过量时，由调节基因表达产生的阻遏蛋白与色氨酸结合成为有活性的阻遏蛋白，与操纵基因结合，阻止结构基因表达。此外，在转录水平上还存在“衰减子”用来终止和衰减转录作用，从而阻止基因表达。
27．标准的酶活力单位U以μmol/min表示，用初速度除以ε340，乘以稀释倍数和测活力时体积比（10μl至3ml），即为样品中的酶活力。沉淀溶解液和硫酸铵沉淀后的上清液的酶活力分别为0.11×500×300/0.2=2661和0.08×100×300/6.2=3871U/ml，比活的单位是U/mg蛋白质。由此可求得沉淀溶解液和硫酸铵沉淀后的上清液的比活分别为1774和1936U/mg。
根据活力测定，可认为55%饱和度的硫酸铵沉淀，并没有提高酶的比活，即纯化实验是失败的。而且在所得的两个级分中酶的含量几乎相当，沉淀后的上清液中略多些。这一实验的设计比较粗糙，应该使用分级沉淀的方法。例如可先用30%饱和度的硫酸铵沉淀，再在上清液中加入固体硫酸铵，提高硫酸铵的浓度到65%，更为合适的方法是进行预测试验，分别取得20%、20~40%、40~65%不同饱和度的沉淀，对各级分别测定酶的比活。根据不同级分的比活再修改沉淀所用的硫酸铵的饱和度。
第四 Ⅲ、参考答案