多肽链的延伸方向是从N－端到C－端，肽链也是从N－端到C－端按氨基酸残基的顺序来命名的。如从N－端到C－端依次由甘氨酸、丙氨酸、酪氨酸、色氨酸缩合形成的四肽，正规化学名称应为“甘氨酰丙氨酰酪氨酰色氨酸”，简写为“甘．丙．酪．色”。
（二）生物活性肽 生物体内存在许多具有生物活性的游离的的低分子量的寡肽或多肽，常称为生物活性肽，它们在代谢调节、神经传导等方面具有重要的生理功能。
如谷胱甘肽（Glutathione GSH），它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，结构式如下（图2-7）：
COγCH2βCH2αCHNH2COOHNHCHCH2SHγGluCONHCH2COOHγGluCysSSCysGlyGly 还原型谷胱甘肽(GSH) 氧化型谷胱甘肽(GSSG)
图2-6 还原型与氧化型谷胱甘肽
SH 代表半胱氨酸残基的巯基，是该化合物的主要功能基团。GSH的主要功能是保护某些蛋白质的活性SH不被氧化，同时具有解毒功能。临床常用它作为解毒、抗辐射和治疗肝病的药物。机体内有许多激素为肽类激素，如下丘脑分泌促甲状腺素释放激素（thyrotropin releasing，TRH)是一个三肽，主要作用是促进腺垂体分泌促甲状腺素。在体内起调节控制新陈代谢的肽类激素还有催产素、生长素、胸腺素等。近年来临床还利用生物活性肽作为疾病的治疗药物。 第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质是生物高分子物质，具有三维空间结构。蛋白质功能主要由其结构所决定，蛋白质的结构复杂，具有多层次性。一般用一级结构和空间结构描述蛋白质的结构，空间结构又分为二级结构，三级结构和四级结构。空间结构又称构象（conformation），是蛋白质中所有原子在三度空间的排布。
一、蛋白质的一级结构
构成蛋白质的各种氨基酸残基在多肽链中的排列顺序，称为蛋白质的一级结
构（primary structure)。多肽链中氨基酸残基的排列顺序是由DNA分子中的基因上的遗传密码组成的核苷酸排列顺序所决定，一级结构是蛋白质的基本结构，它决定蛋白质的空间结构，蛋白质一级结构中氨基酸的连接键是肽键，有的蛋白质尚含有二硫键，它是由两个半胱氨酸脱氢组成的化学键（－S－S－）。因共价键的键能大，故蛋白质的一级结构稳定性较强。
在1955年，sanger确定了第一个蛋白质的一级结构---牛胰岛素的一级结构。1965年我国生物化学家在世界上首先成功合成了具有生物活性的结晶牛胰岛素，开创了人工合成具有生物活性蛋白质的新纪元。胰岛素的一级结构是由一条A链（二十一肽）和一条B 链（三十肽）组成。分子中共3个二硫键，其中1个存在于A链内部称链内二硫键，2个存在于A链和B 链之间称链间二硫键。胰岛素的一级结构见（图2-7）。
S S A 链 H2N―甘－异亮－缬－谷－谷胺－半胱－半胱－苏－丝－异亮－半胱－丝－亮－酪－谷胺－亮－谷－天胺－酪－半胱－天胺－COOH 1 5 | 10 15 20 S S | S S B 链 | H2N－苯丙－缬－天胺－谷胺－组－亮－半胱－甘－丝－组－亮－缬－谷－丙－亮－酪－亮－缬－半胱－甘－谷－精－甘－苯丙－苯丙 1 5 10 15 20 25 －酪－苏－脯－赖－丙－COOH 30 图2-7牛胰岛素的一级结构 人体内约有3-5万种蛋白质，其一级结构各不相同，蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构的形成，天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性特点的结构因素，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种编码氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的空间排布和理化性质就可决定蛋白质的空间结构的形成和生物学活性的特点。即各种蛋白质之间的差别是由其氨基酸的组成、含量、及其氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序决定
二、蛋白质的空间结构
天然蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是根据多肽链上的氨基酸残基的特性及排列顺序，可折叠、盘曲成特定的比较稳定的空间结构或构象。蛋白质
空间结构决定着其分子形状、理化特性和生物学活性。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
蛋白质构象又分为主链构象和侧链构象，主链构象是指多肽链主链上各原子的排布及相互关系；侧链构象是指各氨基酸侧链基团中原子的排布及彼此关系。主链构象决定侧链基团的排布，侧链构象影响主链构象的卷曲和折叠，二者相互依存，相互影响。
（一）蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链主链局部或某一段肽链主链的空间结构，即多肽链主链各原子在各局部空间排列方式。并不涉及多肽链侧链部分的构象。
形成蛋白质二级结构基础是肽键平面，肽键中的C、O、N、H四个原子和与它们相邻的两个α碳原子（即－Cα1－CO－NH－Cα2－六原子）都处于同一个平面上，此平面称为肽键平面（如图2-8）。
图2-8肽键平面
X射线衍射分析证明，肽平面肽键长为0.132nm。如果C－N间是单键，则键长为0.149nm，如果是双键则为0.127nm，所以肽键介于两者之间，既非单纯
单键也非单纯双键，而是形成了以N、C、O三原子为中心并含有4个电子的大π键。故肽键中C-N键有一定程度的双键性能，因而C与N不能以C＝N为轴心旋转，于是肽键及其相关的6个原子形成了固定平面，即肽键平面，而与肽键相连的α－碳原子两侧单键都可以自由旋转。此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本结构单位。蛋白质二级结构的形式有α－螺旋、β－折叠、β－转角和不规则卷曲等几种。维持二级结构稳定键是氢键。
1．α螺旋（α－helix）
α－螺旋是pauling等人提出的第一个模型，外观似棒状的结构（图2-9）。α－螺旋是指蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸的α－碳原子沿长轴方向旋转，按一定规律形成稳定的α－螺旋构象。α－螺旋主要特征是：
图2-9 α螺旋
（1）多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的螺旋。一般为右手螺旋。仅个别蛋白质分子中存在左手螺旋。
（2）主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个残基之间的垂直距离为0.15nm，因此螺距为0.54nm（0.15nm×3.6）。