56、某些别构酶在低温下不稳定是由于低温不利于亚基之间相互作用，在一定升高温度条件下酶稳定性明显增强，由此可推断出这些别构酶亚基间主要靠疏水相互作用。 57、代谢中代谢物浓度对代谢的调节强于酶活性对代谢的调节。 58、就已有文献资料核酶(ribozyme)不符合催化剂概念。
59、初速度一底物浓度关系不遵守米氏方程是别构酶基本特征之一。 60、钙调蛋白的受体是一种受体酪氨酸激酶。
61、细菌的RNA聚合酶全酶由核心酶和P因子所组成。 62、能催化蛋白质磷酸化反应的酶，称为磷酸化酶。
63、胰岛素和表皮生长因子的受体都是一种酪氨酸激酶。 64、寡聚蛋白(酶)基本上都是别构酶。
65、蛋白激酶属于磷酸转移酶类，催化磷酸根共价转移到蛋白质分子上的反应。 66、具有正协同效应的酶，其Hill系数总是大于1的。
67、符合米-曼氏方程式的酶促化学反应，其最大反应速度不受添加竟争性抑制剂的影响。 68、用硫酸盐析出来的蛋白质，经Sephadex G-25层析，由于硫酸先被洗脱下来，从而达于除盐的目的。
69、酶促反应的初速度与底物浓度无关。
70、细菌的限制性核酸内切酶其主要生物学作用是为基因工程提供必不可少的工具酶。 71、当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶的浓度呈正比。 72、维生素B12分子中含有金属元素。 73、酶促反应的初速度与底物浓度有关。 74、一般酶和底物大小差不多。
75、酶的分类是依据其催化反应类型。 76、酶影响它所催化反应的平衡。
77、酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。
78、如果有一个合适的酶存在，达到化学能阂所需的活化能就减少。
79、在酶已被饱和的情况下，底物浓度的增加能使酶促反应初速度增加。 80、当[ES]复合物的量增加时，酶促反应速度也增加。 81、酶促反应的米氏常数与所用的底物无关。
82、在极低底物浓度时，酶促反应初速度与底物浓度成正比。
83、如已知在给定酶浓度时的1(m和Vm，则可计算在任何底物浓度时的酶促反应初速度。 84、对于酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象关系不大。 85、在酶的活性部位，仅仅只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反应。 86、测定酶活时，一般测定十AP比测定—AS更为准确。 87、辅酶是酶的一个类型，而辅基是辅助酶起作用的基团。 88、在酶催化过程中，[ES]复合物的形成是可逆的。 89、1/Km愈大，表明酶与底物的亲和力越小。
90、辅酶、辅基在酶催化作用中，主要是协助酶蛋白的识别底物。 91、变构剂与酶的催化部位结合后使酶的构象改变，从而改变酶的活性，称为酶的变构作用。 92、酶原激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。 93、酶经固定化后，一般稳定性增加。
94、作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。 95、同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。
96、酶和底物的关系比喻为锁和钥匙的关系是很恰当的。
97、酶促反应速度(米氏酶)为最大反应速度90％的底物浓度与最大反应速度50％的底物浓度之比值总是9，而与Vmax和Km绝对值无关。 98、酶原激活作用是不可逆的。
99、反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。
100、利用X—射线衍射法，已证明酶与底物结合时，会引起整个酶蛋白分子构象的改变。因此，酶有别构现象。
101、Km值是酶的一种特征常数，有的酶虽可以有几种底物，但其Km值都是固定不变的。 102、酶分子除活性中心部位和必需基团外，其他部位对酶的催化作用是不必需的。
103、改变酶促反应体系中的pH，往往影响到酶活性部位的解离状态，故对Vmax有影响，但不影响Km。
104、同工酶是指催化一类化学反应的一类酶。
105、既使在非竞争性抑制剂存在的情况下，只要加入足够的底物，仍能达到酶催化反应的原有最大反应速度。
106某些酶的K