质的功能也会受到明显的影响。
蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。
在生物体内，当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合，触发该蛋白质的构象发生一定变化，从而导致其功能活性的变化，这种现象称为蛋白质的别构效应。
1.糖类物质如何分类?
(1)单糖 单糖是含多羟基的醛类或酮类化合物，根据单糖所含的碳原子数目，可将单糖分为丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖. (2)低聚糖 又称寡糖，由几个单糖分子(通常为2-6个)脱水缩合而成。 (3)多糖 由多个单糖分子脱水缩合而成的高分子化合物.
(4)糖的衍生物 包括糖的还原产物、氧化产物、氨基取代物以及糖苷化合物。 (5)复合多糖 如蛋白聚糖、糖脂、糖蛋白是糖类与蛋白质或脂质相结合的产物。
2.何为可逆性抑制作用?分别说明其特点。
可逆性抑制作用的抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。这种抑制剂通常不能用透析、超滤等方法予以除掉。
3. 核糖核酸酶在8mol／L尿素中用β-巯基乙醇处理，分子内的4个二硫键断裂，紧密的球状结构伸展成松散的无规则卷曲构象，若透析除去上述成分，则活性基本上完全恢复。但若在8mol／L尿素中变性后，不经透析除去尿素而直接在此溶液中重新氧化形成二硫键(随机组合)，则活性回收率仅为1％左右。请分析并指出该现象所揭示的问题。
二硫键可以断裂被还原，也可以重新连接，二硫键在蛋白质分子的立体结构形成上起着一定的重要作用。二硫键决定了蛋白质的天然构象和生物活性。
4. 什么是肽键、肽、寡肽和多肽?肽有什么重要特性?
肽键——由一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键 肽——蛋白质的水解产物
寡肽——多肽的一种分类，分子量段一般在1000--180之间,，一般由2--6个氨基酸组成 多肽——有多个氨基酸相互脱水缩合后形成的，10个肽键以上的长链化合物
重要特性：一般都由L型α-氨基酸组成，是生物体内一类重要的活性物质，是介于大分子蛋白质和氨基酸之间的一段最具活性、最易吸收、生理功能效价高的一种物质
1.什么是酶?酶的化学本质是什么?如何证明?
化学本质是——活细胞生产的具有催化能力的物质，有催化效应的RNA或蛋白质、
证明——酸碱水解的终产物是氨基酸，能使蛋白质变性的因素都能够是酶变性，酶是两性电解质有各自的等电点，有如蛋白质的不能透过半透膜等胶体性质，具有蛋白质具有的化学呈色反应。 2.什么是肽单位?肽单位有什么特征?
肽键的所有四个原子和与之相连的两个a-碳原子所组成的基团 肽链中的酰胺基(-CO-NH-)称为 肽基 (peptide group) 1. 下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：
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①CNBr ②异硫氰酸苯酯 ③丹磺酰氯 ④脲 ⑤6 mol／L HCl ⑥β-巯基乙醇 ⑦水合茚三酮 ⑧过甲酸 ⑨胰蛋白酶 ⑩胰凝乳蛋白酶
其中哪一个最适合完成以下各项任务? (1)测定小肽的氨基酸序列。② (2)鉴定肽的氨基末端残基。③
(3)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂? ④ (4)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。⑩ (5)在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。① (6)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。⑨
2. 蔗糖、麦芽糖、乳糖在结构和性质上有什么重要相同点和不同点?
蔗糖、麦芽糖和乳糖均是生物体内常见的二糖，前两种存在于植物体中，后一种存在于动物体的乳汁中。
从分子结构看，三种糖中均含有αD葡萄糖，但另一组成成分是不同的，在蔗糖中是βD果糖，乳糖中则为βD半乳糖。另外，三种糖中各组分的连接方式也不相同，在蔗糖中是C1和C2连接，在麦芽糖和乳糖中是C3和C4连接，分子结构如下。 由于蔗糖分子是C1和C2连接，因此整个分子不存在有还原性功能的醛基和酮基。 三种糖的理化性质也有共同点和不同点，这与分子的组成和结构有关。在物理性质
方面，三种糖都具有不对称碳原子，所以都具有旋光作用。但蔗糖没有变旋作用，因为它的分子中无α及β构型之分。在化学性质方面，蔗糖没有还原性，而麦芽糖和乳糖均有还原性。这是由于蔗糖分子是C1和C2相连接，醛基和酮基的还原特性已丧失。在醛基和酮基的特性丧失后，蔗糖也失去了与苯肼作用生成糖脎的能力，而麦芽糖和乳糖均可生成糖脎。
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一、简述双缩脲法测定蛋白含量的原理
蛋白质分子中的许多肽键（-CO-NH-）与双缩脲结构类似，在碱性溶液中能与2价铜离子作用生成稳定的紫红色络合物。这种紫红色络合物在540nm处有明显吸收峰，吸光度在一定范围内与蛋白含量呈正比关系，经与同样处理的蛋白质标准液比较，即可求得蛋白质含量。
二、简述血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳的原理
以醋酸纤维素为电泳支持物，分离各种血清蛋白。血清中含有白蛋白、α－球蛋白、β－球蛋白、γ－球蛋白和各种脂蛋白等。各种蛋白质由于氨基酸组成、分子量、等电点及形状不同，在电场中的迁移速度不同。以醋酸纤维素薄膜为支持物，正常人血清在pH8.6的缓冲体系中电泳，染色后可显示5条区带。其中白蛋白的泳动速度最快，其余依次为α1－、α2－、β－及γ－球蛋白。这些区带经洗脱后可直接进行光吸收扫描自动绘出区带吸收峰及相对百分比。
三、米氏常数测定的意义？
1.当反应速度为最大速度一半时，Vm=1/2Vmax，Km=【S】,Km是底物的浓度，含义：Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 2. Km值可以表示酶对底物的亲和力：Km值越小，酶与底物的亲和力越大；表示不需要很高的底物浓度便可容易的达到最大反应速度。 3. Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境有关，与酶的浓度无关：各种酶的Km范围很广，大致：10-10mmol/L
对于同一底物，不同的酶有不同的Km值，多底物反应的酶对于不同底物也有不同的Km值。
四、如何使用微量移液器？
1．选择合适量程的微量移液器，使用前，要连续按动多次（不吸液体），使管内空气同工作环境空气交换，保持管内空气工作负压恒定。 2．在加样器下端吸液杆上插上塑料吸液嘴，轻轻扭转以保证气密。
3．轻轻按下按手，将按手由原位置推到第一档位置，将吸液嘴垂直地浸人所需取样液内，深度为2～3mm。缓慢地松动按手，使之返回原来位置。
4．停留1～2秒钟，平缓地将加样器取出，同时应避免塑料嘴与任何东西碰撞。
5．将吸液嘴移至加样容器壁上，缓慢按动按手至第一档位置，将液体排出。停留1秒钟，粘性较高的溶液停留时间可长些。紧接着再将按手按至第二档位置，排出塑料吸液嘴里的全部液体。以上动作需连贯一致，千万不可在排液时，将按手按至第一档就放松按手，以避免加液不准。
6．完全排除液体后，加样器连同吸液嘴沿着容器壁向上滑动取出，再放松按手， 使之返回原来位置，即完成一次操作过程。
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