无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部 7. 蛋白质中常见的20种氨基酸的结构式和三字母缩写？ 答：见书125-126
8. 说明竞争性抑制剂的特点和实际利用价值.
答：竞争性抑制剂的特点：（1）抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制；（2）抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心；（3）抑制剂使反应速度降低，Km值增大，但对Vmax并无影响，（4）增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。
竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似， 是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。 9. 简述酶的活性调控的方式。
答：别构调控，酶原激活，可逆共价修饰（磷酸化，腺苷酰化，尿苷酰化,ADP核糖基化，甲基化）
10. (1)当Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His在pH = 进行纸电泳，哪些氨基酸移向正
极？哪些氨基酸移向负极？纸电泳带有相同点和的氨基酸能够分开的原理是什么？
答：正极：Asp；负极：Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、His
电泳时若氨基酸带有相同电荷则相对分子质量大的比相对分子质量小的移动的 慢。 因为相对分子质量大的氨基酸，电荷与质量的比小，导致单位质量移动的力小，所以慢。
11. 血红蛋白结合O2有哪些效应？这些效应有哪些生理意义？
答：协同效应，别构效应，波尔效应。这些效应使血红蛋白的输氧效率达到最高效率。 12. 举例2-3例说明蛋白质变性在生活中的利用，并解析其变性的原因。
答：鸡蛋的煮熟。原因是加热使蛋白质的空间结构发生变化从而使蛋白质发生变性。
Pb中毒时，需要喝大量的鸡蛋清或豆浆。原因是鸡蛋清和豆浆内含有大量的蛋白 质，蛋白质的巯基与Pb结合，从而使蛋白质变性。
13. 什么是蛋白质复性？
答：如果反应条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构变化不大，这时除去变性因素，在适当的条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质复性。
14. 青霉素抗菌原理是什么？
答： 青霉素抗菌作用原理：革兰氏阳性菌细胞壁主要由粘肽构成，合成粘肽的前体物，需在转太酶的作用下，才能交互联结形成网络状结构包绕着整个细菌，青霉素的化学结构与合成粘肽的前体物的结构部分相似，竞争地与转肽酶结合，使该酶的活性降低，粘肽合成发生障碍，造成细胞壁缺损，导致菌体死亡。
15. 什么是别构效应
答：别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 16. 什么是反竞争性抑制作用
答：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
17. 什么是多酶复合体：
答：多酶复合体是由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行。
18. 什么是疏水作用？
答：水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。这一现象被称为疏水作用。
19. 什么是真核生物mRNA的加帽和加尾？帽子的类型有哪些，区别在哪里？
答：多数真核生物信使核糖核酸(mRNA)及某些病毒mRNA的5′端有帽子结构，由7-甲基鸟嘌呤通过5′，5′-三磷酸酯键与初始转录物的第一个核苷酸残基相连接，随后的第一个或第二个核苷酸残基可能形成2-O-甲基基团，如果第一个核苷酸是腺嘌呤苷酸，也可形成6-N-甲基基团。帽结构能保护mRNA的 5′端不被磷酸酶和核酸酶破坏，并能促进翻译的起始。
大多数真核生物的mRNA 3’末端都有由100~200个A组成的Poly（A）尾巴。Poly(A)尾不是由DNA编码的，而是转录后的前mRNA以ATP为前体，由RNA末端腺苷酸转移酶，即Ploy(A)聚合酶催化聚合到3’末端。加尾并非加在转录终止的3’末端，而是在转录产物的3’末端，由一个特异性酶识别切点上游方向13~20碱基的加尾识别信号AAUAAA以及切点下游的保守顺序GUGUGUG，把切点下游的一段切除，然后再由Poly(A)聚合酶催化，加上Poly(A)尾巴，如果这一识别信号发生突变，则切除作用和多聚腺苷酸化作用均显著降低。
帽子结构通常有三种类型分别0型，I型，II型。O型是指末端核苷酸的核糖未甲基化，I型指一个核苷酸的核糖甲基化，II型指末端两个核苷酸的核糖均甲基化。
20. NADH和NADPH都可以直接进入呼吸链吗？ 为什么？
答：NADPH通常作为生物合成的还原剂，并不能直接进入呼吸链接受氧化。只是在特殊的酶的作用下，NADPH上的H被转移到NAD+上，然后以NADH的形式进入呼吸链。 21. 琥珀酸脱氢酶的辅基FAD与酶蛋白之间如何结合？
答：以共价键相互连接，他们是酶与辅基的关系。而且这个辅基是一种修饰形式，其第8a位碳原子与酶的组氨酸残基相连。
22. 糖酵解过程在有氧还是无氧条件下进行？ 答：无氧条件下进行的。
23. 戊糖磷酸途径中转酮酶的辅助因子是什么？转移的基团是什么？ 该途径的生物学意义？
答：辅因子：TPP.转移的基团：二碳单位羟乙酰基。
意义：1.是细胞产生还原力的主要途径。2.是细胞内不同结构糖分子的重要来源， 并为各种单糖的相互转变提供条件。
24. 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有哪些？酸性氨基酸有哪些？ 答：酸性氨基酸：Asp,Glu;碱性氨基酸：Arg,His,Lys 25. 双链DNA热变性的原因及增色效应和减色效应是什么？
答：DNA双螺旋区的氢键断裂。增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使得碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应
减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结构后，因紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应
26. 糖酵解抑制剂碘乙酸主要作用于什么酶，氟化物主要作用于什么酶？ 答：碘乙酸：甘油酸-3-磷酸脱氢酶；氟化物：烯醇化酶 27. 磺胺类药物可以抑制什么酶？ 答：二氢叶酸合成酶
28.纤维素的组成，单体的连接方式？
答：单体葡萄糖通过B(1-4)糖苷键相连接 29.化学渗透学说主要论点有哪些？ 答：化学渗透学说的主要内容
1）呼吸链中的电子传递体在线粒体内膜中有着特定的不对称分布，递氢体和电子传递体是间隔交替排列的，催化反应是定向的。
2）在电子传递过程中，复合物I，III和IV的传氢体起质子泵的作用，将H+从线粒体内膜基质侧定向地泵至内膜外侧空间将电子传给其后的电子传递体。
3）线粒体内膜对质子具有不可自由透过的性质，泵到外侧的H+不能自由返回。结果形