该抑制作用，不影响酶促反应的Km值，而使Vmax值变小。
3.酶的专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。根据对底物的选择性，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性指每对底物的特征结构——化学键或功能团等有选择，例如肽酶只能水解肽键， 酯酶只作用酯键。立体异构专一性指酶对底物的构型有选择。例如只作用于L构型或只作用于顺式构型。根据过渡态互补假说，酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补。研究酶的专一性可以揭示酶的催化机理，获得有关酶的结构与功能信息，为酶的应用、酶分子设计或分子修饰提供指导。在生物化工中运用酶的专一性可以减少副反应，特别是利用酶的立体异构专一性进行不对称合成或不对称拆分。
4. 酶的活性中心往往是若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。酶的活力中心通常包括两部分：与底物结合的部位称为结合中心，决定酶的专一性；促进底物发生化学变化的部位称为催化中心，它决定酶所催化反应的性质以及催化的效率。有些酶的结合中心与催化中心是同一部分。对ES和EI的X-射线晶体分析、NMR分析、对特定基团的化学修饰、使用特异性的抑制剂和对酶作用的动力学研究等方法可用于研究酶的活性中心。
5. 影响酶催化效率的有关因素包括：（1）底物和酶的邻近效应与定向效应，邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物后，使底物和底物（如双分子反应）之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应；定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。（2）底物的形变和诱导契合（张力作用），当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生。（3）酸碱催化，酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。（4）共价催化，在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或接受电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。（5）微环境的作用：酶的活性部位形成的微环境通常是疏水的，由于介电常数较低，可以加强有关基团之间的静电相互作用，加快酶促反映的速度。在同一个酶促反应中，通常会有上述的3个左右的因素同时起作用，称作多元催化。
6.酶具有一般催化剂的特征，如用量少而催化效率高；凡催化剂都能加快化学反应的速度，而其本身在反应前后没有结构和性质的改变；催化剂只能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变反应的平衡点，酶亦如此。然而酶是生物大分子，具有其自身的特性，如1）催化效率高，2）酶的催化活性可被调节控制，3）具高度专一性等。
7.有些酶，如消化系统中的各种蛋白酶，以无活性的前体形式合成和分泌，然后输送到特定的部位；当功能需要时，经特异性蛋白酶的作用转变为有活性的酶而发挥作用。此外还有执行防御功能的酶。这些不具催化活性的酶的前体称为酶原。如胃蛋白酶原，胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原等。
特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物机体中广泛存在，是生物体中存在的重要的调控酶活性的一种方式。哺乳动物消化系统中的几种蛋白酶以无活性的酶原形式分泌出来，使其达到特定的部位后发挥作用，这具有保护消化道本身的生物学意义。如果酶原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生。出血性胰腺炎的发生就是由于蛋白酶原在未进入小肠时就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺细胞，导致胰腺出血、肿胀、腹部严重疼痛并伴有恶心呕吐等症状。
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