生物化学（第三版）课后习题详细解答
第三章 氨基酸
提要
α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，
+-则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3NCHRCOO）
状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲
酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫醇）断键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙
裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题
1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1]
表3-1 氨基酸的简写符号
名称 丙氨酸(alanine) 精氨酸(arginine) 天冬酰氨(asparagines) 天冬氨酸(aspartic acid) Asn和/或Asp 半胱氨酸(cysteine) 谷氨酰氨(glutamine) 谷氨酸(glutamic acid) Gln和/或Glu 甘氨酸(glycine)
三字母符号 Ala Arg Asn Asp Asx Cys Gln Glu Gls Gly 单字母符号 A R N D B C Q E Z G 名称 亮氨酸(leucine) 赖氨酸(lysine) 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) 苯丙氨酸(phenylalanine) 脯氨酸(praline) 丝氨酸(serine) 苏氨酸(threonine) 色氨酸(tryptophan) 三字母符号 Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp 单字母符号 L K M F P S T W 1
组氨酸(histidine) 异亮氨酸(isoleucine) His Ile H I 酪氨酸(tyrosine) 缬氨酸(valine) Tyr Val Y V 2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。[9.9] 解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133) pH = 10.53 + lg20% = 9.83
3、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。[4.6] 解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25 pH = 4.25 + 0.176 = 4.426 4、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05] <