第一章蛋白质 参考答案
（一）名词解释
1.等电点：调节（氨基酸、蛋白质等）溶液的pH，使该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极，也不向负极移动，此时，溶液的pH称该两性离子的等电点（pI）。
2.两性离子：总电荷为0，但分子中既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称两性离子。
3.构象：由于单键旋转所形成的不同空间结构称为构象，构象的改变不涉及到共价键的破裂和重新生成。
4.别构效应：多亚基蛋白质一般具有多个配体结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其它部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)称为别构效应。
5.蛋白质一级、二级结构定义。
（1）一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序，维持一级结构主要作用力为肽键（共价键）； （2）二级结构：多肽链主链在空间形成有规律重复的构象，包括α螺旋、β折叠和β转角等，维持二级结构主要作用力为氢键；
6.分子伴侣：是一个协助新合成的多肽链正确折叠和转运的蛋白质家族。它们能够阻止部分肽段的错误折叠，抑制新生肽链的不恰当聚集，排除与其他蛋白质的不合理结合，协助多肽链的正确折叠和跨膜转运，协助寡聚蛋白的组装。
7. Bohr效应：H+和CO2浓度增加，会降低氧和血红蛋白的亲和力，使得血红蛋白的氧合曲线向右移动，提高了O2从血红蛋白的释放量，这种作用称作Bohr效应。
8.蛋白质变性：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用。
9.盐析和盐溶：低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。盐溶作用主要是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而溶解度增高。当离子强度增加到足够高时，很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析。盐析作用主要是由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的结合水。盐析法沉淀出来的蛋白质一般不变性，且不同的蛋白质可以用不同浓度的盐沉淀出来，称作分段盐析。盐析法是对蛋白质进行粗分离的常用方法。
10.凯氏定氮法：一种通过计算分子中N元素含量来推测蛋白质的方法。包括消化、蒸馏、吸收、滴定四个步骤。有机物用浓硫酸消化使蛋白质中的N以硫酸铵形式存在，加入碱进行蒸馏，使硫酸铵中的N以氨气形式放出，被硼酸溶液吸收滴定，即可酸出蛋白质中N元素含量，乘以蛋白质系数，即样品中蛋白质含量。
（二）选择题 A C CE √ × E C D √ × E BE BCD × √ C A BC × × D C D × × D A × × ABC C √ C D × D D × D B √ （三）判断题 （四）简答题
1答：维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶
液中蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。若pH＞pI，蛋白质带负电荷；若pH
沉淀蛋白质的方法，常用的有：（1）盐析法，在蛋白质溶液加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，去除蛋白质的水化膜，中和蛋白质表面的电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质，称分段盐析。盐析是对蛋白质进行粗分离的常用方法。（2）有机溶剂沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液的体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。此外，还可用加重金属盐，加某些有机酸，加热等方法将样品中的蛋白质变性沉淀。
2答：（1）