3-4．一种叫做Schistosoma mansoni 寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-（X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种）顺序中的X和Y之间肽键的酶。为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。
3-5．①是Trp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面？②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部？③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间？④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中？
3-6．下面的多肽哪种最有可能形成α-螺旋？哪种多肽最难以形成β-折叠？
①CRAGNRKIVLETY；②SEDNFGAPKSILW；③QKASVEMAVRNSG
3-7．胰岛素是由A、B两条链组成的，两条肽通过二硫键连接。在变性条件下使二硫
键还原，胰岛索的活性完全丧失。当巯基被重新氧化后，胰岛素恢复的活性不到天然活性的10%请予以解释。
3-8．对于密度均一的球状蛋白质来说，①随着蛋白质分子增大，其表面积／体积(A／V)的比例是增大还是减小？②随着蛋白质分子增大，其亲水侧链氨基酸残基与疏水侧链氨基酸残基的比例是增大还是减小?
3-9．胎儿血红蛋白（Hb F）在相当于成年人血红蛋白（Hb A）β链143残基位置含有Ser，而成年人β链的这个位置是具阳离子的His残基。残基143面向β亚基之间的中央空隙。①为什么2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F更紧？②Hb F对2,3-BPG的低亲和力如何影响到Hb F对氧的亲和力？③Hb F的P50是18托(torr)，Hb A的P50是26托。基于这两个数值如何解释氧从母亲血液有效转运到胎儿。
3-10．在生理条件下，多聚赖氨酸呈随机卷曲的构象。在什么条件下它可以形成α-螺旋？
3-11．某蛋白质用凝胶过滤法测定的表观分子量是90kD；用SDS-PAGE测定时，它的表观分子量是60kD，无论2-巯基乙醇是否存在。哪种测定方法更准确？为什么？
3-12．请根据下面的信息确定蛋白质的亚基组成：① 用凝胶过滤测定，分子量是200kD；②用SDS-PAGE测定，分子量是100kD；③在2-巯基乙醇存在下用SDS-PAGE测定，分子量是40kD和60kD。
3-13．每分子人细胞色素c含有18分子的赖氨酸。100克细胞色素c完全水解得到18．7
克的赖氨酸。求细胞色c的分子量。
3-14．有一种混合液含有五种多肽(P1、P2、P3、P4和P5)，在pH8.5的条件下进行电泳分离，染色后揭示出如图2–6a的迁移图谱。已知这五种多肽的 pI是：P1为9.0，P2
为5.5，P3为10.2，P4为8.2， P5为7.2。并且已知它们的分子量都接近1200。①请在图上鉴定出每条带相应的多肽；②现有一种pI为10.2的多肽(P6)，它的分子量大约为600。该肽若与上述五肽一起在pH8.5下电泳，请你指出它的位置。
图2–6 几种蛋白质的电泳迁移图（a）和它们迁移的相对位置（b）
3-15．一种纯净的蛋白质样品用普通的聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)在pH8.2条件下进行分析鉴定，得到如图2–7(A)的结果。该蛋白质样品在用SDS处理后，
接着用SDS-PAGE进行分析，得到如图2–7(B)的结果。通过对上述两种电泳结果的比较，关于该蛋白质的结构你将得出什么样的结论？该蛋白质的等电点是低于pH8.2还是高于pH8.2？
3-16．一个蛋白质混合物含有下面几种不同的组分：
a Mr＝12，000 pI=10； b Mr=62，000 pI=4
c Mr＝28，000 pI=7； d Mr=9，000 pI＝5
不考虑其他因素，分别指出在下述情况下被洗脱的顺序。
①该混合物用DEAE-纤维素柱层折时，以逐渐增高洗脱液的盐浓度方式进行洗脱。
②该混合物用SephadexG-50凝胶柱层析分析。
3-17．一种分子量为24,000、pI为5.5的酶被一种分子量类似、但pI为7.0的蛋白质和另外一种分子量为100,000、pI为5.4的蛋白质污染。提出一种纯化该酶的方案。 解答：
3-1解答：①由于肽键因共振结构而使C—N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因而使得一条多肽主链构象的数目受到了极大限制。②与位于相邻刚性平面交线上的Cα相连接的侧链基团的结构、大小和性质对于主链构象的形成及稳定有很大的影响，使多肽链主链构象数目又受到很大的限制。因为Cα与两个刚性平面连接的单键的旋转度不同程度受到侧链的限制。③各种侧链基团相互作用所形成的各种力使蛋白质在热力学上达到了一种最稳定的构象。。
3-2解答；一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成不能提供任何竞争，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。
3-3解答：α-角蛋白的每条肽链呈α-螺旋构象，而每个α-螺旋含3.6个残基。在α-角蛋白中，每轮螺旋的长度为0.51nm。因此, α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度是：
（100残基÷3.6个残基/轮）×0.51/轮＝14.2nm
3-4解答：-Gly-Pro-X-Y-顺序频繁出现在胶原蛋白分子中，在身体的各部位都存在，包括皮肤。由于该幼虫酶能催化胶原蛋白多肽链裂解，故该寄生虫能进入宿主皮肤而生存。
3-5解答：蛋白质氨基酸残基在蛋白质结构中出现的位置与这些氨基酸残基的亲水性或疏水性相关。亲水性残基（极性残基）通常位于蛋白质分子的表面，而疏水性残基（非极性残基）通常位于蛋白质分子疏水的内部。①Gln是亲水性残基，它比Trp更有可能出现在蛋白质分子表面。②Val是非极性残基，它比Ser更有可能位于蛋白质分子的内部。③Ile在它的β碳位上有分支，不利于α-螺旋的形成，因此它通常不出现在α-螺旋中。④侧链小的氨基酸残基常出现在β-折叠中，因为这有利于片层的形成。所以Ser更有可能出现在β-折叠中。