生物化学知识点综述
第一章 糖类化学
本章在各类型考试中考察的是一些细节性的知识，具体有以下一些知识点：
1． 糖的定义和分类：糖主要由C、H、O三种元素所组成，是一类多羟基醛或多羟基酮， 或者是它们的缩聚
物或衍生物。根据能否水解以及可水解成多少个单糖而分为单糖、寡糖（含2到10个单糖分子）和多糖（10个以上单糖分子）。以葡萄糖为代表的单糖的分子结构（特别是旋光异构现象）、分类、物理化学性质，还有一些重要的单糖要记。 图示：
2． 比较三种主要双糖（蔗糖、糖乳和麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
图示：
3． 淀粉、糖原、纤纤素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能，在考卷中出现相对频繁。
图示
4． 糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
说明：
5． 常用的鉴别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉的方法。最简便的方法是显色法。见下表：
碘液 盐酸、间苯二酚试剂 费林或本尼迪特试剂 加溴水 核糖 － 绿色 红黄色 褪色 葡萄糖 － 淡红色 红黄色 褪色 果糖 － 红色 红黄色 － 蔗糖 发－ － － 淀粉 蓝色 － － 6． 了解糖的生理功能 （1） 是构成生物体的重要成分之一，约占体重的2%左右。 （2） 提供生理活动所需能量的70%。
（3） 参与组成细胞结构的成分，如染色质、生物膜等
（4） 参加抗体，部分酶和激素、血型物质的合成以及参与细胞的识别等
第二章 脂类化学
本章知识一般严选择题、填题和判断题中出，考点主要是以下几个方面： 1． 脂类的概论、分类及功能。按组成分类：三酰甘油脂（三脂酰甘油）、磷脂、类脂及结合脂。 2． 脂肪酸的特征：链长、双键的位置、构型。
3． 自然界常见的脂肪酸。必需脂肪酸的定义及种类。
4． 三脂酰甘油的性质：皂化、酸败、氢化、卤化和乙酰化。 5． 甘油磷脂和鞘磷脂的组成、种类和性质。 6． 血浆脂蛋白的种类。
7． 胆固醇的结构及其衍生物。
第三章 蛋白质
本章内容应属于考试的重点，应熟悉概念、原理、机制、理化性质等。在名词解释、填空题、判断题、选择题、简答题、论述题以及计算题等各种题型中都有出现。主要涉及以下一些知识点：
1． 蛋白质的组成，特别是蛋白质中氮的平均含量（16%）经常在填空题和计算题中出现。
2． 组成蛋白质的20种氨基酸的三字符号和单字符号，20种氨基酸的化学结构（除甘氨酸外，均属L－α－氨基酸）
和分类。
（1）根据侧链基团（R－）的极性分类
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非极性R基氨基酸：Ala Leu Ile Pro Phe Trp Met
不带电荷的极性R基氨基酸：Gly Ser Thr Cys Asn Gln Tyr 带正电荷的R基氨基酸：Lys Arg His 带负电荷的R基氨基酸：Asp Glu （2）根据人体能否自身合成分为
必需氨基酸：Val Leu Ile Thr Met Lys Phe Trp 非必需氨基酸：其余 （3）两种特殊氨基酸
脯氨酸：没有自由的α－氨基，它是一种α－亚氨基 胱氨酸：是关半胱氨酸在蛋白质中的主要存在形式
3． 氨基酸物理化学性质：旋光性可作一般性的了解，而酸碱性、氨基、羧基以及氨基和羧基共同参加的反应，特别
是等电点及其计算和测定方法、氨基酸在不同pH条件下的泳动情况常在试题中出现。
4． 分离方法：纸层析法和离子交换层析法的原理和实验方法常在考题中出现原理。氨基酸自动分析仪的使用要了解。 5． 氨基酸侧链基团参加 的反应作为鉴定氨基酸的方法，常用的有：色氨酸的乙醛酸反应（Ehrlish）；酪氨酸米伦氏
（Millon）；苯丙氨酸的黄色反应；组氨酸的波利（Pauly）（也可以检验酪氨酸）等。常常在选择题和氨基酸的序列分析中出现。
6． 蛋白质的一级结构（蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，以肽键为主键或有少量的二硫键为副键构成的）及高级结
构包括二级结构（包括α－螺旋结构，β－折叠片层以及β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性）、三级结构（维系结构的非共价健有：氢键、离子键、疏水键、二硫键，主要靠次级键疏水作用、离子键、氢键和分子间作用力等）、四级结构（蛋白质亚基之间以非共价键缔合，主要靠次级键维系。具有蛋白四级结构的蛋白质有血红蛋白、乳酸脱氢酶等，肌红蛋白不具有四级结构）的定义及类型和维持力是常考题。
亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。血红蛋白和肌红蛋白氧合曲线的差异在考题中也时有出现。
7． 蛋白质的理化性质(两性电离、胶体性质、沉淀、变性、凝固、呈色反应、紫外吸收等)：其中蛋白质的变性是重
点，名词解释及辨析里经常考。蛋白质的变性是指以物理或化学方法瓦解蛋白质的空间构象，破坏了维持二、三、四级结构的力量，一般不影响其初级结构。变性蛋白质的性质必须掌握：a.生物活性消失；b.维系二、三、四级结构的化学键被破坏；c.易被蛋白质酶水解；d.-SH等基团之反应活性增加等。
8． 蛋白质结构的测定：蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。前者是经典
的化学方法，后者是基于分子克隆的分子生物学方法。重组DNA测序法首先需要得到编码某种蛋白质的基因(DNA片段) ，然后测定DNA分子中核苷酸的排列顺序。再根据三个核苷酸编码一个氨基酸的原则扒演出氨基酸的排列顺序。不必首先纯化该种蛋白质。这一复杂的过程借助于计算机的帮助可变得比较简单并高效。而Edman化学降解法则比较复杂。这首先需要纯化一定量的待测蛋白质裂解成大小不同的肽段；将每一肽段作序列分析，再连接起来。两种方法各有其特点。可以相互印证和补充。在Edman化学降解中，常用肽羰与异硫氰酸苯酯反应，再用次序稀酸处理，成为异硫氰酸苯酯衍生物，用层析进行鉴定。可作为N末羰鉴定的化学试剂还有FDNB、DNS-CL等，C-末端分析常用羧基肽酶。考题中多以Edman降解出现。蛋白质的空间结构的测定方法中常用的是X放射线晶体衍射法。
9． 蛋白质的分离与合理化是我们强调的本章的一个重点。生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。这部分内容
容易出问题，建议大家逐字背下。通常分离、纯化蛋白质的一般原理和方法：
(1) 丙酮沉淀及盐析：盐析是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因
素而沉淀。各种蛋白质在盐析时所需的盐浓度及pH不同。
(2) 电泳：电泳是根据蛋白质在低于或高于等电点(pI)溶液中带电并在电场中向一极移动原理来分离蛋白质。带正
电荷向负极泳动，而带负电荷向正极泳动，分子小的蛋白质泳动快，分子量大的泳动慢，于是蛋白质被分离。 (3) 层析：层析是分离纯化的重要手段之一。有离子交换层析、亲和层析等，其中离子交换层析应用最广。 (4) 分子筛(凝胶过滤)：是层析一种，在层析柱内填满带有小孔的颗粒一般是葡聚糖制成。蛋白质溶液加之于柱
之顶部，往下渗漏，这时小分子蛋白质分子进入凝胶微孔，大分子不能进入，故大分子蛋白质先洗脱下来，小分子后洗脱出来。
10. 构与功能的关系也是本章考试的重点。可从多个例子去理解一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系，并
结合随后章节的学习反复加深理解。例如，酶原的激活、激素原、前激素原转变为有活性的激素等均可有力地说明一级结构决定空间结构，一定的空间结构执行一定的功能。变构酶、变构调节等有许多的例子，就是以蛋白质
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的结构与功能为基础。同时，变构效应是生物体内普遍存在的功能调节方式之一。将学习的各章节内容进行有机的联系、比较，正确理解专业名词的概念，使“概念”变成自己知识网上的纽节，就会不断积累蛋白质结构与功能的知识，？以不变应万变“，去应答研究生入学考试中各种可能的出题方式。
第四章 酶
酶这一部分很重要，近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质，而人体各功能的实现，最终还需依靠酶来完成，有关酶的概念和化学本质经常在各地的研究生入学考试题中出现，主要有以下一些考点：
1． 酶的分子结构：主要是考查一些基本概念：单纯酶、结合酶、全酶、辅基和辅酶、必需基团、活性中心、结
合基团、催化基团，结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质，以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。
2． 酶促反应的特点：这一部分内容出现的频率也圈套，希望大家能记住。其特点主要表现在以下几个方面：
(1) 高效充，少量的酶在极短的时间内即可催化大量的反应；
(2) 度特异性：酶的专一性主要是由酶特定的结构决定的，一种酶作用于一种化合物，进行一种类型的反应； (3) 酶促反应没有副作用； (4) 酶的催化作用是受调控的。
3． 酶的分类也在许多试卷上出现过，特别是在代谢中，有重要功能的一些酶归属于哪一类的问题，下表进行举
例：
酶分类编号举例
分类 氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂解酶 异构酶 合成酶 编号 1 2 3 4 5 5 举例 谷氨酸脱氢酶EC1.4.1.3 天冬氨酸氨基转移酶EC2.6.1.1 精氨酸酶EC3.5.3.1 果糖二磷酸醛缩酶EC4.1.2.13 磷酸葡萄糖异构酶EC5.3.1.9 谷氨酰胺合成酶EC6.3.1.2
4． 酶活力(或酶活性表示法)用反应初速度表示酶活力。酶活力单位：U；酶的比活力：U/mg蛋白质。
5． 酶反应动力学部分建议大家把公式跟四种抑制的图形记下来。填空中可以考察每种抑制的kmVm的变化情况
----图形记住了，kmVm的变化也就轻松了，不然老混淆。其中也有几个概念：最适pH、最适温度、酶的比活性。
(1) 底物浓度对酶促反应速度的影响：一般来说，在其因素不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度影响的
作图呈双曲线，具体来说：
a. 当作用物浓度([S])很低时，反应速度(V)随[S]增高而成直线比例上升。 b. 当 [S]继续增高时，V也增高，但不成比例。
c. 当[S]达到一定高度时，V不再随[S]增高而增高，反应达到最大速度(Vmax)。 在这一部分，米氏议程及其应用，km的意义用及其求法是出现最频繁的考点。 米氏方程为：
Vmax[S] V =
Km+[S]
其中km为米氏常数。其意义为：
a. V=1/2Vmax时，km=[S]，即km为反应速度最大速度一半时的[S]。km为酶的特征常数，单位为mmol/L。
不同酶有不同的km值，同一酶催化不同底物则有不同的km值 。各同工酶的km值也不同，可借km值
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鉴别之。
b. [S]>>km时，米氏方程分母中的km可忽略不计，此时V=Vmax，即反应速度达到最大速度Vmax。 c. 当[S]< d. 当k3很小时，km≈k-1/k1≈[E][S]/[ES],因此km值大小反映酶与作用物亲和力的大小。Km小，反映酶对 作用物亲和力大；km大则反映酶与作用物亲和力小。 双倒数作图法是求km和Vmax最常用的作图法。它将米氏方程作倒数处理，得下式： 以1/V对1/[S]作图，可得一直线，从纵轴处的截距1/Vmax及横轴上的截距-1/km，可准确求得km值和Vmax。 1/V= Km/Vmax(1/[S])+1/Vmax (2) 酶浓度的影响：当作用物浓度足够大时，V与[E]成正比。这一部分只是作为一个选择项在选择题中出现 过。 (3) pH的影响：需明确最适pH不是酶的特征常数，而且并不是所有的最适pH都近中性，如胃蛋白酶的最 适pH值为1.5，精氨酸酶的最适pH为9.8 (4) 温度的影响，其特点在一般的起得早中经常出现。温度对酶促反应的影响有如下几个特点： a. 从低温开始，随温度增加，反应速度加大。 b. 达到一定温度后，反应速度达到最大，此温度为酶的最适温度。温血动物酶的最适温度一般在 37~40℃，最适温度不是酶的特征性常数。 c. 当温度继续升高，酶蛋白变性增加，反应速度开始下降。 d. 酶活性随温度而，但低温一般不使酶破坏。 e. 若酶捉反应进行时间短暂，其最适温度可相应提高。 (5) 抑制剂的影响：分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用，其中以可逆作用出现的偏多。可逆性抑制作用： 这类抑制剂与酶的结合是可逆的，清除抑制剂后酶活性可以恢复的抑制作用。有三类： a. 竞争性抑制剂； b. 非单键性抑制剂 c. 反竞争性抑制剂 当这三类可逆性抑制剂存在时，作用物与酶促反应速度的关系见下图和下表： 反竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂 竞争性抑制剂 无抑制剂 各种可逆性抑制作用的比较 4