考研生物化学题

C 所有RNA都在于细胞质中; D 寿命最短、含量最少的是mRNA; 13.核酸变性时:

A 氢键断裂、双链脱解、碱基堆积破坏; B 分子量不变;

C 在退火条件下互补单链可以重新缔合为双链; D 单链核酸增色效应不显著。 14.DNA的Tm与介质的离子强度有关,所以DNA制品应保存在:

A 高浓度的缓冲浪中 B 低浓度的缓冲液中C 纯水中 D 有机试剂中 15.热变性后的DNA:

A 紫外吸收增加 B 磷酸二酯键断裂 C 形成三股螺旋 D (G-C)%含量增加 *16.下列过程中与DNA体外重组无关的是:

A 用专一性的限制性内切酶在特定的互补位点切割载体DNA和供体DNA B 通过连接酶催化载体DNA与供体DNA接合。 C 将重组后的DNA通过结合反应引入寄主细胞。

D 常常根据载体所具有的抗药性来筛选含有重组DNA的细菌。 17.核酸分子中的共价键包括:

A 嘌呤碱基第9位N与核糖第1位C之间连接的β—糖苷键 B 磷酸与磷酸之间的磷酸酯键

C 磷酸与核糖第1位C之间连接的磷酸酯键 D 核糖与核糖之间连接的糖苷键

19.下列哪种物质不是由核酸与蛋白质结合而成的复合物:

A 病毒 B 核糖体 C 蛋白质生物合成70S起始物 D 线粒体内膜 20.下列关于核糖体的叙述正确的是:

A 大小亚基紧密结合任何时候都不分开。B 细胞内有游离的也有与内质网结合的核糖体。 C 核糖体是一个完整的转录单位。 D 核糖体由两个相同的亚基组成。

21.Crick的摆动假说较好的描述了:

A 密码子的第三位变动不影响与反密码子的正确配对B 新生肽链在核糖体上的延长机理。 C 由链霉素引起的翻译错误。D 溶原性噬菌体经过诱导可变成烈性噬菌体。

22.分离出某病毒核酸的碱基组成为:A=27%,G=30%,C=22%,T=21%,该病毒应为: A 单链DNA B 双链DNA C 单链RNA D 双链RNA

五、 问答与计算: 1.DNA双螺旋结构模型的主要内容是什么? 生物体内遗传信息的传递主要是通过什么方式实现的?

2.简要描述酵母tRNAAla的三叶草模型。

3.有一DNA分子,其(A+G)/(T+C)在一单链中的比值为0.9,试计算在另一互补链中(A+G)/(T+C)的比值。

4.DNA样品在水浴中加热到—定温度,然后冷至室温测其OD260,请问在下列情况下加热与退火前后OD260的变化如何?(a)加热的温度接近该DNA的Tm值;(b)加热的温度远远超过该DNA的Tm值。

6.根据同源蛋白质的知识,说明为什么编码同源蛋白质的基因(DNA片段)可以杂交?

第三章 酶 学

一、名词解释

1.Km与Ks: 2.双成分酶:3.活性中心:4.变构酶:5.酶原激活: 6.寡聚酶:7.同工酶:8.酶活力、比活力: 二、是非题 判断下列各句话意思的正确与否,正确的在题后括号内画“√”,错误的画“×”,如果是错误的,请说明其理由

1.形成酶活性部位的氨基酸残基,在一级结构上并不相连,而在空间结构上却处在相近位置。

2.在底物浓度为限制因素时,酶促反应速度随时间而减小。

3.只要底物浓度足够大,即便是有竞争性抑制剂的存在,酶的最大反应速度仍然可以达到。

4.丁二酸脱氢酶受丙二酸的抑制,但此抑制作用可以通过增加丁二酸浓度的方式来解除或减轻。

5.辅酶和辅基都是酶活性不可少的部分,它们与酶促反应的性质有关 6.当[S]>> Km时,酶促反应速度与酶浓度成正比。 7.抑制剂二异丙基氟磷酸(DFP或DIFP)能与活性部位中含有Ser-OH的酶结合使其失活。 8.在结合酶类中,酶促反应的专一性主要由酶蛋白的结构决定,催化性质则主要由辅因子的化学结构所决定。

9.根据定义:酶活力是指酶催化一定化学反应的能力。一般来说,测定酶活力时,测定产物生成量,比测定底物减少量更准确。

10.如果体系中所有的酶都以酶底复合物的形式存在,则v=Vmax。 11.酶活力的测定,本质上就是测定酶催化的反应速度。

12.最适温度不是酶的特征性常数,因此可以说温度与酶促反应的速度无关。 13.酶催化反应速度的能力不能直接用酶的体积和质量来表示,这主要是由酶本身的化学性质所决定的。

14.同工酶是指功能和结构都相同的一类酶。

15.在竞争性抑制剂存在时,加入足够量的底物可使酶促反应速度达到正常的Vmax。 16.反竞争性抑制剂是既能改变酶促反应的Km值,又能改变Vmax的一类抑制剂。 17.有些酶的Km值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。

18.将具有绝对专一性的酶与底物的关系,比喻为锁和钥匙的关系还比较恰当。 19.所有酶的米氏常数(Km)都可被看成是酶与底物的结合常数(Ks),即Km=Ks。 20.脲酶的专一性很强,除尿素外不作用于其它物质。 三、填空题 1.酶分为六大类,l ,2 ,3 , 4 ,5 , 6 。

2.结合酶类是由 和 组成。

3.为准确测定酶活力,必须满足下面三个条件,即 、 。 4.当底物浓度远远大于Km,酶促反应速度与酶浓度 。

5.影响酶促反应速度的因素主有 、 、 、 、 和 六种。 6.溶菌酶的活性部位有 和 两种氨基酸残基,其催化机制是典型的 。 7.胰脏分泌的蛋白酶具有相同的作用机制,活性部位都是由 、 和 组成的 ,它们的区别是 。

8.用双倒数作图法求Km时,横坐标为 ,纵坐标为 。 10.酶的比活力是指单位质量蛋白质所具有的酶活力大小,一般采用 和 两种方式来表示。

11.竞争性抑制剂使酶促反应的Km ,而Vmax 。

12.天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)催化 和 生成氨甲酰天冬氨酸。它的正调节物是 ,负调节物是CTP。

13.能催化多种底物进行化学反应的酶有 个Km值,其中Km 的底物是该酶的最适底物。

14.与无机催化剂相比,酶催化作用主要具有 、 、 和 四方面主要特性。

15.乳酸脱氢酶以 为辅酶,它的酶蛋白由 个亚基构成,其亚基分为 和 两种。

16.迄今已知的变构酶大多都是 酶,它含有 个以上亚基构成,除具有活性中心外,还具有 中心。

四、选择题

1.米氏常数:

A 随酶浓度的增大而增大;B 随酶浓度增大而减小;C 随底物浓的增大而减小; D 是酶的特征性常数。 2.生物素作用是:

A 转氨酶的辅酶; B 脱羧酶的辅酶;C 一碳单位的载体; D 羧化酶的辅酶。 3.用双倒数作图法求Vmax和Km值时,若以S表示底物,V表示反应速度,哪么图中X轴的实验数据表示:

A 1/V; B 1/[S] C V D [S] 4.竞争性抑制作用可以通过下列哪种方式来减轻或消除?

A 增加底物浓度; B 增加酶浓度; C 减少底物浓度; D 以上方式都不行。 5.磺胺药物冶病的原理是:

A 直接杀死细菌;B 叶酸合成的非竞争性抑剂; C 叶酸合成的竞争性抑制剂 D 以上三者都不行。

6.有机磷农药作为酶的抑制剂,是作用于酶活性部位的: A 硫基; B 羟基; C 羧基; D 咪唑基。 7.抑制剂与酶结合,使酶催化作用降低,是因为:

A 酶蛋白质变性失活;B 占据酶的活性部位;C 抑制剂与酶必须基团结合;D B和C。 8.将一种非竞争性抑制剂加到一种酶反应系统中:

A Km值增加、Vmax升高; B Km值增加、Vmax不变; C Km值不变、Vmax升高; D Km值不变、Vmax变小。

9.酶加速其化学反应速度的原因是:

A 使产物比非酶反应更稳定; B 使底物获得更多的自由能; C 缩短反应达到平衡所需时间; D 保证底物全部形成产物。 10.ATCase的负调节物是:

A CTP; B UTP; C ATP; D Asp 11.在下列酶的辅因子中,不含AMP的是:

A NAD+ B NADP+ C CoASH; D FMN。 12.维生素B6辅酶形式是:

A 吡哆醇; B 吡哆醛; C 吡哆胺; D 磷酸吡哆醛。 13.催化反应A.R→A+R的酶是:

A 合成酶类; B 裂合酶类; C 转移酶类 D 氧化还原酶类。 14.大多数酶都具有如下特征:

A 都能加速化学反应速度; B 对底物有严格的选择性; C 分子量大多都在5000以上; D 近中性pH值时活性最大。 15.下列具别构行为的物质是:

A 葡萄糖异构酶; B ATCase;C 乳酸脱氢酶; D 血红蛋白。

16.具有协同效应的酶,其结构基础是

A 酶蛋白分子的解离和聚合 B 酶蛋白可产生别构效应

C 酶蛋白的降解作用 D 酶蛋白与非蛋白物质结合 17.别构酶的反应速度与底物浓度的关系曲线是:

A 双倒数曲线 B S形曲线 C U形曲线 D 直线

18.酶的不可逆性抑制的机制是:

A 使酶蛋白变性 B 与酶的催化部位以共价键结合

C 使酶降解 D 与酶作用的底物以共价键结合 19.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是由于: A 丙二酸在性质上与酶作用的底物相似 B 丙二酸在结构上与酶作用的底物相似

C 丙二酸在性质上与酶相似 D 丙二酸在结构上与酶相似

20.国际上常常采用Hill系数判断别构酶的类型,典型的米氏类型酶的:

A Hill系数>1 B Hill系数=1 C Hil1系数<1 D Hill系数=o

21.下列关于同工酶的叙述正确的是:

A 同工酶是由多个亚基以共价键结合形成的复合物 B 同工酶对同一种底物有不同的专一性。

C 同工酶是催化同一种反应,但结构不完全相同的同一种酶的多种形式 D 各种同工酶在电场电泳时,迁移率相同。

五、问答与计算

1.酶的化学本质是什么?如何证明?酶作为催化剂具有哪些主要特点?

2.什么是酶的活性中心?底物结合部位、催化部位和变构部位之间有什么关系?为什么酶对其催化反应的正向及逆向底物都具有专一性?

3.酶活力为什么不能直接用酶制剂的质量或体积来表示?

4. 酶的催化本质是什么?为什么能比无机催化剂更有效地催化化学反应?

5.什么是酶的抑制作用?有哪几种类型?研究酶的抑制作用有什么实际意义? 6.许多酶由相同的亚单位组成,这一现象的生物学意义是什么?

7.请简要说明Fisher提出的‘锁与钥匙学说’和Koshland提出的诱导契合学说的主要内容。

8.举例说明同工酶存在的生物学意义。

9.测定酶活力时:(1)酶和底物为什么必须用缓冲液配制?(2)酶和底物是先分别保温,然后混合,还是先混合后保温,为什么?

10.己糖激酶催化葡萄糖磷酸化时,Km值为0.15mmol/L,催化果糖磷酸化时,Km为1.5mmo1/L。假如两种反应的Vmax相同。

(1)写出己糖激酶催化葡萄糖和果糖磷酸化的反应式。.

(2)分别计算葡萄糖和果糖为底物(S)时,[S]=0.15,1.5,15mmol/L时,酶催化反应的速度V是多少?

11.绝大多数酶溶解在纯水中会失活,为什么?

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