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C、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比； D、每毫升反应混合液的活力单位； E、一种酶与另一种酶的活力比。 （C）67、米氏方程能很好的解释： A、多媒体系反应过程的动力学过程；

B、多底物酶促反应过程的动力学过程； C、单底物单产物酶促反应的动力学过程； D、非酶促简单化学反应的动力学过程； E、别构酶的酶促反应的动力学过程。

（A）68、二硫基丙醇能够解除有机汞、有机砷化合物对酶的毒性，说明此类重金属抑制剂

作用于：

A、-SH B、-OH C、磷酸根 D、-NH2 E、-COOH

二、填空题

1、全酶由（酶蛋白）和（辅因子）组成。

2、酶对（底物）的（选择）性为酶的专一性，一般可分为（立体异构专一性）和（绝对专一性）、（相对专一性）。

3、L—精氨酸酶只作用于L—精氨酸，而对D—精氨酸无作用，因为此酶具有（立体异构）专一性。

4、在某一酶溶液中加入谷胱甘肽能提高此酶活力，那么可以推测（-SH）基可能是酶活性中心的必需基团。

5、欲使酶促反应速度达到最大反应速度的90%，此时底物浓度应是此酶Km值的（9）倍。 6、影响酶促反应速度的因素有（底物浓度）、（酶浓度）、（PH值）、（温度）、（激

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活剂）和（抑制剂）。

7、依酶促反应类型，酶可分为六大类，它们是（氧化还原酶类）、（移换酶类）、（水解酶类）、（裂合酶类）、（异构酶类）和（合成酶类）。 8、米氏方程为（μ=Vmax[S]/（Km+[S]））。

9、测定酶活力的主要原则是在特定的（温度）（PH）条件下，测定酶促反应的（初）速度。 10、对于某些调节酶来说，v对[S]作图呈S型曲线是因为底物结合倒酶分子上产生的一种（正协同）效应而引起的。

11、pH对酶活力的影响原因有（影响酶和底物基团的解离）和（使酶变性）。

12、（竞争性）抑制剂不改变酶促反应的最大反应速度，（非竞争性）抑制剂不改变酶促反应的米氏常数。

13、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别是Kma、Kmb、Kmc ，且Kma>Kmb>Kmc，则此酶的最适底物是（C），与酶的亲和力最小的底物是（A）。 14、pH对酶活力的关系是一种（钟罩形）曲线，其原因是（酶在最适条件下活力最高，低于或高于最适PH时酶活力均降低）。

三、判断题

（ × ）1、一般酶和底物大小差不多。 （ × ）2、酶影响它所催化反应的平衡。

（ √ ）3、酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。

（ √ ）4、如果有一个合适的酶存在，达到化学能阈所需的活化能就减少。 （ × ）5、在酶已被饱和的情况下，底物浓度的增加能使酶促反应初速度增加。 （ √ ）6、当[ES]复合物的量增加时，酶促反应速度也增加。 （ × ）7、酶促反应的米氏常数与所用底物无关。

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（ √ ）8、在极低底物浓度时，酶促反应初速度与底物浓度呈正比。

（ × ）9、对于酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象关系

不大。

（ × ）10、在酶的活性部位，仅仅只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反应。 （ × ）11、辅酶是酶的一个类型，而辅基是辅助酶起作用的基团。 （ √ ）12、在酶催化过程中，[ES]复合物的形成是可逆的。 （ × ）13、1/Km越大，表明酶与底物的亲和力越小。

（ × ）14、辅酶、辅基在酶催化作用中，主要是协助酶蛋白识别底物。 （ √ ）15、酶原激活过程实际是酶活性中心形成或暴露的过程。

（ × ）16、作为辅助因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。

（ × ）17、Km值是酶的一种特征常数，有的酶虽可以有几种底物，但其Km值都是固定

不变的。

（ × ）18、酶分子除活性中心部位和必需基团外，其它部位对酶的催化作用是不必需的。 （ × ）19、既使在非竞争性抑制剂存在的情况下，只要加入足够的底物，仍能达到酶催化

反应的原有最大反应速度。

（ × ）20、酶和底物的关系比喻为锁和钥匙的关系是很恰当的。

（ √ ）21、酶促反应速度（米氏酶）为最大反应速度90%的底物浓度与最大反应速度50%

的底物浓度的比值总是9，而与最大反应速度和米氏常数的绝对值无关。

四、名词解释

1、 全酶；

为酶的一种。由酶蛋白和辅助因子构成的复合物成为全酶。 2、 酶的辅助因子；

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构成全酶的一个组分。主要包括金属离子及小分子有机化合物，主要作用是在酶促反应中运输转移电子、原子或某些功能基团的作用。 3、 辅酶和辅基；

大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白结合的牢固程度不同，无严格绝对的界限。 4、 酶活力；

指酶催化一定化学反应的能力。可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应速率表示。单位：浓度/单位时间 5、 米氏常数Km；

是酶的特征常数之一。在E+S=ES→E+P反应中Km=（K2+K3）/K1，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速率一半时的底物浓度。单位是mol/L等。 6、 激活剂；

凡是提高酶活性的物质均称为激活剂。其中大部分为离子或简单的有机物，另外还有对酶原起激活作用具有蛋白质性质的大分子物质。 7抑制剂；

能使酶分子上的某些必需基团（主要指酶活性中心上的一些集团）发生变化，从而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速度降低的物质。 8、不可逆抑制作用与可逆抑制作用；

某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析等物理方法除去的抑制作用为不可抑制作用。抑制剂以非共价键与酶蛋白中的基团结合，能用透析等物理方法除去的抑制作用为可逆抑制作用。

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