1.

天然脂肪酸在结构上有那些特点。天然脂肪酸通常具有偶数碳原子，链长一般为12-22碳。脂肪酸可分为饱和、单不饱和与多不饱和脂肪酸。不饱和脂肪酸的双键位置，有一个双键几乎总是处于C9-C10之间(△9)，并且一般是顺式的。指出下列膜脂的亲水部分和疏水部分磷脂酰乙醇胺 胆固醇

半乳

糖基脑苷脂 卵磷脂

2. 什么叫蛋白质的变性？哪些因素能导致蛋白质的变性？ 3. 哪些因素影响蛋白质的溶解度？如何影响？

4.

有一蛋白质分子在pH=7的水溶液中折叠成球状。请回答下列问题：（1）在Val、Pro、His、Asp、Phe、Ile和Lys中，哪些位于分子内部？哪些位于什么叫蛋白质的构象？维持蛋白质构象的作用力有哪些？

5. 蛋白质如何进行分类？

6. 分别说明pH、温度、酶浓度对酶促反应速度的影响。 7. 什么是酶的活性部位？别构部位？ 8. 简述锁钥学说、诱导契合学说的要点。 9.

过氧化氢酶的Km值为2.5?10?2mol/L，当H2O2的浓度

为100mmol/L时，过氧化氢酶被底物所饱和的百分数是多

少？

10. 什么是酶的专一性？有那些类型？ 11. 与其它催化剂相比，酶有那些催化特征？ 12.

什么叫酶活力？如何测定酶活力？

呼吸链中存在如下反应：

（1）NADH + H+

+ E—FMN —→ NAD+

+ E—FMNH2 （2）E—FMNH2 + 2Fe3+

—→ E—FMN + 2Fe2+

+ 2H+

（3）2Fe2+ + 2H+ + Co-Q —→ 2Fe3+ + Co-QH2

请指出以上反应中哪些是氧化剂，那些是还原剂，那些是电子供体，那些是电子受体。 13.

一分子乙酰-CoA彻底降解可生成多少ATP？说明产生ATP的步骤和方式。 14.

磷酸戊糖途径与糖酵解途径的共同代谢中间产物有哪些？写出其结构。 15.

丙酮酸通过糖异生作用合成一分子葡萄糖要消耗多少ATP？写出这些步骤的反应式。6 16.

什么叫生糖氨基酸？什么叫生酮氨基酸？为什么有些氨基酸生糖，有些氨基酸生酮？能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸 17.

简速氨基酸脱氨的主要方式，参加反应的酶和产物。

请写出四种蛋白质的性质，这些性质可以用来作为蛋白质纯化的依据，并列举相应的纯化方法。分子量：根据分子量差别，选择凝胶纯化，或选不同截留分子量的超滤膜进行纯化和浓缩等

等电点：用来沉淀，或着调节ph使蛋白质带不同电荷，用以纯化 如离子交换层析等

18.

2磷脂酰乙醇胺亲水部分：乙醇胺；疏水部分：1，2-二脂酰基；（2）鞘磷脂（以胆碱鞘磷脂为例）亲水部分：磷酰胆碱；疏水部分：神经酰胺；（3）半乳糖基脑苷脂亲水部分：半乳糖残基；疏水部分：神经酰胺；（4）神经节苷脂亲水部分：含有唾液酸的寡糖链残基；疏水部分：神经酰胺；（5）胆固醇亲水部分：C3位的羟基；疏水部分：甾核和C17上的烷烃侧链

7.蛋白质变性是指在某些物理或化学因素的作用下，其特定的空间构象被改变，

从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失的现象。

能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等 能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。

3疏水相互作用能促进蛋白质—蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低； B 离子相互作用能促进蛋白质—水相互作用，使蛋白质溶解度增加。 1.pH 当pH高于或低于等电点时，蛋白质带净的负电荷或净的正电荷，水分子能同这些电荷 相互作用并起着稳定作用 U-形曲线，最低溶解度出现在蛋白 2.

salted in） 中

性盐的离子在0.1-1Ｍ能提高蛋白质的溶 解度。 析” （salted out）中性盐的离子大于１Ｍ，蛋白质的溶解 度降低，并可能导致蛋白质沉淀。 3. 温度 Temperature： 在恒定的PH和离子强度，大多数的蛋白质在 0－40 ℃溶解度随温度的提高而提高。 温度超过40℃时，由于热动能的增加导致蛋白质结构的展开（变性），蛋白质内部的 疏水基团暴露，促进蛋白质聚集和沉淀。 4.有机溶剂 加入有机溶剂，降低了水介质的电常熟，提高了分子内和分子间的静 电力，这些分子间的极性相互作用导致蛋白质的溶解性下降

41）因为Val、Pro、Phe和Ile是非极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子内部。Asp、Lys和His是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子外部。 （2）因为Gly的侧链是—H， Ala的侧链是—CH3，它们的侧链都比较小，疏水性不强，所以它们既能在球状蛋白质的分子内部，也能在外部。 （3）因为Ser、Thr、Asn和Gln在pH7.0时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们位于球状蛋白质分子

的内部。

（4）在球状蛋白质分子的内部找到Cys，因为两个Cys常形成二硫键，这样就中和了Cys的极性。

5从蛋白质形状上，可将它们分为球状蛋白质及纤维状蛋白质；从组成上可分为单纯蛋白质（分子中只含氨基酸残基）及结合蛋白质（分子中除氨基酸外还有非氨基酸物质，后者称辅基）；单纯蛋白质又可根据理化性质及来源分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白（、醇溶谷蛋白（、精蛋白）、组蛋白）、硬蛋白（。结合蛋白又可按其辅基的不同分为核蛋白、磷蛋白、金属蛋白、色蛋白此外，还可以按蛋白质的功能将其分为活性蛋白质（如酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质、运动蛋白质、受体蛋白质、膜蛋白质等）和非活性蛋白质（如胶原、角蛋白等）两大类。

6.底物浓度越高，反应越快，当然是在一定范围内，到达一个最高浓度就没影响了。温度的话，是在最适温度时反应最快，偏离最适温度越多就越慢，直到到达了一个它不能承受的高温时就失活了，再降温也没用了，但低温之后再升温不会失活。PH值和温度一样，是在最适PH值时反应最快，偏离最适PH值越多就越慢，不同的是它在过酸或过碱之后都会失活。

7.有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠

近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位。别构部位通常是指别构酶（需要与一些物质结合后自身发生构象改变才具有活性的酶）通过结合控制自身构象的部位。

8.生物反应中，酶和底物结合时，底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合，就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是“锁钥学说”为说

明底物与酶结合的特性，在锁钥学说的基础上提出的一种学说。底物与酶活性部位结合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能。 9.fES=[S]/（Km+[S]）=100×10-3/(2.5×10-2+100×10-3)=80%

10酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。

11.高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快； 2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；

3、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。 4、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。 5.有些酶的催化性与辅因子有关。

6.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。

12.是指酶催化一定化学反应的能力分光光度法；②旋光法；③荧光法；④电化学方法；⑤化学反应法；⑥核素测定法；⑦量热法。

13、电子供体 NADH E-FMNH2 Fe2+ 电子受体 Q

E-FMN Fe3+ 还原剂 E-FMNH2 NADH Fe2+ 氧化剂 E-FMN Fe3+ Q

14以TCA循环中来看

产生3个NADH ————7.5个ATP 1个FADH2 —— 1.5个ATP 还有一个GTP =一个ATP 所以一个乙酰CoA生成10个ATP

15主要意义在于为机体提供磷酸核糖和NADPH。 1 为核酸的生物合成提供核糖。

2 提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。 （1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体。 （2）NADPH参与体内羟化反应。

（3）NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态。 活化消耗两个ATP

每一轮氧化生成一个乙酰-CoA，一个FADH2和一个NADH

每一个乙酰-CoA进入三羧酸循环生成3个NADH和一个FADH2，再水平磷酸化得到一个ATP

硬脂酸一共18个C，经过8轮氧化得到9个乙酰CoA。 总计7个ATP（扣除最初2个消耗），17个FADH2和35个NADH

在呼吸链中，以一个FADH2生成2个ATP，一个NADH生成3个ATP，则共计： 7+17*2+35*3=146个ATP。

若按新的算法，一个FADH2生成1.5个ATP，一个NADH生成2.5个ATP，则共计：7+17*1.5+35*2.5=120个ATP

16.氧化脱氨基作用。氨基酸脱H形成亚氨基酸和H+。然后有两种方式，一是脱NH4+生成酮酸和NH4+；一是氧化生成H2O2，最终生成H2O。 2.转氨基作用。氨基酸（甲）与α-酮酸（甲）在转氨酶的作用下，生成氨基酸（乙）和α-酮酸（乙）。

3.联合脱氨基作用。一种方式是氨基酸（甲）与α-酮戊二酸在转氨酶的作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后二者再在谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸、H+和NH4+；另一种方式是嘌呤核苷酸循环（可参照百科）。

4.非氧化脱氨基作用。包括脱水脱氨基、脱硫化脱氨基、直接脱氨基和水解脱氨基等。