表2－1 氨基酸的结构与分类

三种 类 结构式 中文名 英文名 字 符号 OH2NOH3C一字 符号 G 5.97 等电 点pI 甘氨酸 glycine OH Gly OHNH2CH3O丙氨酸 alanine 缬氨酸 valine Ala A 6.00 非 极 性 疏 水 H3CH3COHNH2Val V 5.96 O性 侧链 氨 基 酸 NH2OHCH3NH2亮氨酸 leucine Leu L 5.98 OCH3H3CNH2异亮氨OH OOH酸 苯丙氨酸 isoleucine Ile I 6.02 phenlalanine Phe F 5.48 脯氨酸 proline Pro P 6.30 OHNOH极 性 非电离 侧HONHOOHNH2色氨酸 tryptophan Trp W 5.89 丝氨酸 serine Ser S 5.68 OHONH2OOHNH2OH 酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 链 氨 基 酸 H3COHSNH2OSNH2OH2NONH2OH半胱氨OH OH酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸 methionine 天冬酰胺 谷氨酰asparagine Met M 5.74 Asn N 5.41 OHNH2OONH2 胺 glutamine Gln Q 5.65 CH3OHONH2OH苏氨酸 threonine 天冬氨Thr T 5.60 酸 O性侧链 氨 基 酸 碱 性侧链 氨 基 酸 HNHOONH2OH 酸 aspartic acid Asp D 2.97 OHOOOHNH2谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22 OH2NNH2OH赖氨酸 lysine Lys K 9.74 OHNH2NHO精氨酸 arginine 组氨酸 histidine Arg R 10.76 NH2HNNOOHNH2His H 7.59 2．根据氨基酸侧链R化学结构的不同可将20种氨基酸分为五类： （1）脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、天门冬氨酸、谷氨酸、精氨酸、赖氨酸。 （2）支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。 （3）芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。

（4）杂环氨基酸：组氨酸、色氨酸。 （5）杂环亚氨基酸：脯氨酸

3．根据营养学性质的不同可将氨基酸分为两类：必需氨基酸和非必需氨基酸，人体需要又不能在体内合成，而必须由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸。20种氨基酸只有赖、色、苯丙、甲硫、苏、亮、异亮、缬氨酸是体内不能合成的，故这8种氨基酸是必需氨基酸。能够在体内合成的12种氨基酸称为非必需氨基酸。

（三）氨基酸的理化性质

1． 氨基酸的两性解离及等电点 由于所有氨基酸都含有碱性的α氨基和酸性α羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合成带正电荷的阳离子（- NH3+），也可以在碱性溶液中与OH—结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（- COO-）。因此，氨基酸是两性电解质，具有两性解离的特性。氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectric point pI）。

氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。pI计算公式为：pI=（pK1+ pK2）/2。如甘氨酸的pK-COOH=2.34，pK-NH2=9.6，pI=(2.34+9.60) /2=5.97。若一个氨基酸有三个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的pI值。

2．紫外吸收性质 根据氨基酸的吸光光谱，分子内含有共轭结构的色氨酸、酪氨酸对紫外光的最大吸收峰在280nm附近（图2-3）。由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质在280nm处的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

图2-3 芳香族氨基酸的紫外吸收 3．茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，茚三酮水合物被还原，其还原物可与氨基酸加热分解产生的氨结合，再与另一分子茚三酮缩合成为蓝紫色的化合物，此化合物对可见光的最大吸收峰在570nm波长处。由于在此吸收峰处的吸光值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方

法。

三、肽

（一）肽键与肽链

一个氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的共价键（－CO－NH－）称为肽键（Peptide bond），又称酰胺键（图2-4）。蛋白质分子中的氨基酸通过肽键连接。

图2-4 氨基酸连接键--肽键

氨基酸通过肽键连接起来的化合物称为肽（Peptide）。由二个氨基酸形成的肽称为二肽，三个氨基酸形成的肽称三肽，其余以此类推。通常将十肽以下者称为寡肽，十肽以上称为多肽。多肽是链状化合物，因此从分子结构的角度可称之为多肽链。氨基酸在形成肽链后，因有部分基团已参加肽键的形成，已经不是完整的氨基酸，故将蛋白质肽链中的每个氨基酸部份称为氨基酸残基。每一个氨基酸残基上都有一个侧链R，不同的侧链R有不同的功能。多肽链中除侧链以外的部分称为多肽链主链。多肽链有两端：一端具有自由的α－ 氨基称为氨基末端（或N－末端），通常写在多肽链的左端；另一端具有自由α－羧基，称为羧基末端（C末端），通常写在多肽链的右端（图2-5）。

R1 R2 R3 Rn │ │ │ │ H2N－CH－CO－NH－CH－CO－NH－CH－CO????NH－CH－COOH 图2-5 多肽链结构图