9、在正常生理条件下，蛋白质中精氨酸和赖氨酸残基侧链几乎完全带负电荷。 10、三级结构是蛋白质的三维构型，而四级结构是蛋白质的四维构型。 11、胶原蛋白占人体蛋白质总量的1/5。 12、毛发中的蛋白质为角蛋白。 13、皮肽中蛋白质主要为胶原蛋白。 14、胶原蛋白中Gly含量占1/3。

15、胶原蛋白中占1/5的氨基酸是Pro和HyPro。 16、含有辅基的蛋白质称为结合蛋白质。 17、胶原中Trp含量缺少。 18、肌红蛋白含有Cys。 19、肌红蛋白含有二硫键。

20、肌红蛋白中的血红素丙酸侧链与二个碱性氨基酸侧链形成离子键。 21、阴离子交换树脂吸咐结合带正电荷的蛋白质。 22、阳离子交换树脂吸咐结合带正电荷的蛋白质。

23、凝胶过滤时，分子量大的分子先流出，而小分子后流出。 24、凝胶过滤原理是利用分子的大小、形状。 25、阴离子交换树脂本身带有负电荷。

26、1953年，美国人Sanger首次测定了胰岛素的一级结。 27、每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ能量。 28、成人每日约有18%的能量来自蛋白质。 29、蛋白质的含氮量为16%。

30、成人每天最低分解20克蛋白质，而排出氮3.18克。 31、我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80克。 32、蛋白质的消化从口腔开始。 33、胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5。

34、通过Meister循环转运一分子氨基酸，消耗3分子ATP。 35、体内合成非必需氨基酸的途径是联合脱氨基途径。 36、Lys、 Pro、HyPro不能参入转氨基作用。 37、转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯。

38、L-Glu脱氢酶最大生物学意义是把无机N转变成有。 39、血氨的浓度为0.1mg%。

40、合成一分子尿素消耗4个高能磷酸键。 41、氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。 42、牛磺酸是由Cys代谢转变而来。 43、腐胺是鸟氨酸代谢转变而来。 44、尸胺是Lys代谢转变而来。 45、－碳单位能游离存在。

46、二十种氨基酸残基的平均分子量为119。 47、一碳单位的载体是FH4。

48、一碳单位把氨基酸代谢和核酸代谢联糸起来 。 49、ser可生成 N5,N10-CH-FH4 。 50、His可生成 N5-CH=N-FH4。 51、Trp可生成 N10-CH3-FH4。

52、体内利用N5-CH3-FH4的唯一反应是Met合成酶。 53、合成肌酸的甲基来自S-腺苷Met。 54、Met可转变成Cys。 55、Gly是合成肌酸的原料。

56、Phe经羟化作用变成Tyr的反应是不可逆的。 57、苯丙酮酸症由于缺少Phe羟化酶引起的。 58、白化病由于缺少酪氨酸酶引起的。

59、蛋白质带有正荷是由N端的氨基、Lys和Arg贡献的。 60、天然氨基酸都忽悠一个不对称的α-碳原子。 61、肽键的键长为0.1325nm。 62、肽单位共有六个原子组成。 63、ω角表示肽单位肽键的扭曲角度。

64、两面角是肽单位上α-碳原子的Cα- 和Cα-C的旋转角度。65、在天然氨基酸中只限于NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。 66、天然蛋白质的α-螺旋是右手α-螺旋。

67、具有四级结构的蛋白质，当它们的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物学性质。

68、蛋白质的α-螺旋是靠氢键维糸。

69、α-螺旋的半径是0.23nm、螺距是0.54nm、每圈3.6个氨基酸残基。 70、α-螺旋的的两面角分别是φ=－57o,ψ=－47o。 71、两面角的数值可正、可负、也可为零。

72、肽单位和氨基酸残基是两个不同的名称，而其化学本质是一样的。 73、β－转角仅靠氢键维糸。

74、组蛋白是一种碱性蛋白质，它含有很多组氨酸。 75、平行β-折迭的φ=－1190 ；ψ=1130。 76、蛋白质变性后，其分子量变小。

77、蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起]蛋白质的结构和功能的根本。 78、反平行β-折迭的重复距离为 0.34nm。

79、复绕α-螺旋是由两条螺旋形成的一个左手超螺旋。

80、βχβ单元是两条平行折迭股通过一个χ结构连接形成的一种超二级结构。 81、Rossmann折迭为两个βαβ单元组成。

82、β-迂回（meander）是三条或三条以上反平行β-折迭股形成的。

83、肌红蛋白含有153个氨基酸残基。

84、肌红蛋白分子中75～80%氨基酸残基构成α-螺旋。 85、肌红蛋白分子有8个α-螺旋。 86、结构域是蛋白质的基本结构单元。

87、氨基酸代射库包括内源性和外源性氨基酸两部份。

88、氨基酸有三种主要功能：合成蛋白质、其它含氮化合物、和氧化供能。 89、L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是NAD+或NADP+。 90、联合脱氨基作用也是氨基酸合成的重要途径。 91、必需氨基酸不能体内合成的原因是没有α-酮酸底物。 92、肌肉中氨基酸的脱氨基途径是嘌呤核苷酸循环。 93、谷氨酰胺合成酶崔化的反应消耗能量。 94、尿素合成原料是NH3 、CO2和Asp。 95、两面角决定了相邻两个肽单位的构象。

96、自然界的多肽类物质均由L构型的氨基酸组成，完全没有例外。

97、某一生物样品，与茚三酮反应呈阴性，用羧肽酶A和B作用后测不出游离氨基酸，用胰凝乳蛋白酶作用后也不失活，因此可肯定它属非肽类物质。

98、含有四个二硫键的胰脏核糖核酸酶，若用巯基乙醇和尿素使其还原和变性，由于化学键遭到破环和高级结构松散，已经无法恢复其原有功。

99、多肽合成中往往以戊氧碳基(C6H5CH2—O—CO—)保护氨基，并可用三氟乙酸轻易地将它去除；羧基可转变成叔丁酯，并用碱皂化去除。

100、细胞核内的组蛋白对阻遏基因的表达起着重要作用，所以需要种类繁多的组蛋白与这些基因结合，或在某些氨基酸残基上进行修饰予以调节。

101、胶原蛋白中有重复的疏水性氨基酸顺序出现，所以形成大面积的疏水区，相互作用使三股肽链稳定及整齐排列。

102、多肽类激素，作为信使分子，须便于运转，所以都是小分子。由于分子小，较易通过靶细胞膜，可以深入内部，启动生化作用。

103、球状蛋白分子含有极性基团的氨基酸残基在其内部，所以能溶于水。片层结构仅能出现在纤维状蛋白中，如丝心蛋白，所以不溶于水。

104、胰岛素的生物合成途径是先分别产生A、B两条肽链，然后通过—S—S—键相连。 105、血红蛋白与肌红蛋白结构相似，均含有一条肽链的铁叶啉结合蛋白，所以功能上都有与氧结合的能力，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。

106、肌球蛋白是由相同的肽链亚基聚合而成的；肌球蛋白本身还具有ATP酶的活性，

所以当释放出能量时就引起肌肉收缩。

107、烟草花叶病毒的内核为DNA，起着复制蛋白的作用，外壳为蛋白质，起决定感染宿主的作用。

108、免疫球蛋白由两条轻链和两条重链所组成，抗体与抗原的结合只涉及轻链，因为它有可变区域，重链的序列基本上都是恒定的，只起维持结构稳定的作用。

109、血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体，前者是一个典型的别构蛋白因而与氧结合过程中呈现正协同效应，而后者却不是。

110、质膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外侧。 111、生物活性物质在膜上的受体都是蛋白质。 112、组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。 113、胰岛素原是翻译后的原始产物。

114、细菌细胞壁中的肋聚糖是一类线性多聚糖链通过小肽的广泛交联而成的巨大分子，其中氨基酸组成既有L型也有D型。

115、血凝时，血纤维蛋白的三条可溶性肽链通过非共价键的高度聚合成为不溶性血纤维蛋白凝块。

116、珠蛋白也是球蛋白。 117、分子病都是遗传病。

118、蛋白质中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。

119、一个蛋白质样品，在某一条件下用电泳检查，显示一条带。因此说明，该样品是纯的。 120、蛋白质的亚基和肽链是同义的。 121、基因表达的最终产物是蛋白质。

122、哺乳动物的激素只能由内分泌腺所产生，通过体液或细胞外液运送到特定作用部位，从而引起特殊的激动效应。

123、甲状腺素是从甲状腺蛋白分解下来的酪氨酸，然后被酶催化碘化而成的。