1．氨基酸的等电点1．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。

2．肽键2．肽键：是指 键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸 的α–NH2基所形成的酰胺键。

3．多肽链3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽 链。

4．肽平面4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在 肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。

5．蛋白质的一级结构5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。

6．肽单位6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一 个肽单位实际上就是一个肽平面。

7．多肽7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。

8．氨基酸残基8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水， 成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。

9．蛋白质二级结构9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律

的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象， 如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。

10．超二级结构10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常

在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就 是超 二级结构。

11．结构域11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个 松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12．蛋白质三级结构12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。

13．蛋白质四级结构13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。

14．二硫键14．二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。 15．二面角15．二面角：在多肽链中，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα–N和Cα–C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以Cα–N旋转的角度称为Φ，而以Cα–C旋转的角度称为Ψ，这就是α–碳原子上的一对二面角。它决定了由α–碳原子连接的两个肽单位的相对位置。

16．α–螺旋16．α–螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为α–螺旋。

17．β–折叠或β–折叠片17．β–折叠或β–折叠片：二条β–折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β–折叠片。β–折叠片又称为β–折叠。 18．β–转角18．β–转角：又称为β–回折。多肽链中的一段主链骨架以180°返回折叠；

由四个连续的氨基酸残基组成；第一个肽单位上的C=O基氧原子和第三个肽单位的N–H基氢原子生成一个氢键。

19．无规卷曲19．无规卷曲：主链骨架片段中，大多数的二面角（Φ，Ψ）都不相同，其构象不规则。它存在于各种球蛋白之中，含量较多。

20．亚基20．亚基：较大的球蛋白分子，往往由二条或更多条的多肽链组成功能单位。这些多肽链本身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。

21．寡聚蛋白21．寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。

22．蛋白质的高级结构22．蛋白质的高级结构：指一条或数条多肽上的所有原子在三维空间中的排布，又称构象、三维结构、空间结构、立体结构。

23．蛋白质激活23．蛋白质激活：指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性的蛋白质的过程。

24．分子病24．分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构突变，使蛋白质生物功能下降或丧失，而产生的疾病被称为分子病。

25．变构效应25．变构效应：也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生的构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。 26．蛋白质变性26．蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态）， 从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋 白质的变性。 27．蛋白质复性27．蛋白质复性：除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复

到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。

28．蛋白质的等电点28．蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。

29．电泳29．电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。

30．盐溶30．盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。

31．盐析31．盐析：在高浓度的盐溶液中，无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，将水膜除去，导致蛋白质分子的相互结合，从而发生沉淀，这种现象称为盐析。

32．简单蛋白质32．简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。 33．结合蛋白质33．结合蛋白质：即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。

1．酶1．酶：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸等。

2．酶的专一性2．酶的专一性：酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说，酶只能作用于一种或一类化学底物，催化一种或一类化学反应，这就是酶的所谓的高度专一性。 3．全酶3．全酶：酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。

4．辅酶 4．辅酶：把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。

5．酶活性部位5．酶活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。它包括结合中心与催化中心。

6．酶原6．酶原：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶，以及胰 凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前 体，被称为酶原。

7．必需基团 7．必需基团：是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子

构象的基团。

8．酶原激活 8．酶原激活：酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使

无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性 部位组建、完善或者暴露的过程。

9．诱导契合学说9．诱导契合学说：酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但

活性部位有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发 生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的 空间排布与定向从而使酶与底物互补结合，产生酶–底物复合物，并使底物发 生化学反应。

10．定向效应10．定向效应：是指在酶活性部位中，催化基团与底物分子反应基团之间，形

成了正确的定向排列，使分子间的反应按正确的方向相互作用形成中间产物， 从而降低了底物分子的活化能，增加了底物反应速度。 11．共价催化 11．共价催化：某些酶分子的催化基团可以通过共价键与底物分子结合形成不 稳定的共价中间产物，这个中间产物极易变成过渡态，因而大大降低了活化能， 使反应速度大为提高，这种催化称为共价催化。

12．酸催化12．酸催化：在酶活性中心上，有些催化基团是质子供体（酸催化基团），可以 向底物分子提供质子，称为酸催化。

13．酶活力13．酶活力（酶活性）是指：酶催化底物化学反应的能力。

14．酶的活力单位14．酶的活力单位：是衡量酶活力大小的计量单位，国际生物化学协会酶学委

员会对酶活力单位作了下列规定：在25℃，最适PH，饱和底物浓度的反应条 件下，1min内，将1微摩尔（μmol）的底物转化为产物所需要的酶量，定为 一个国际单位（1U＝1μmol/min）。

15．酶的比活力15．酶的比活力：比活力（比活性）是指：每mg蛋白质中所具有的酶活力（活

力单位数）。

16．Kat 16．Kat：在最适条件下，每秒钟内，能使1mol底物转化成产物所需要的酶量， 定为一个Kat单位（1Kat＝1mol/s）。

17．Km 17．Km：是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

18．酶的最适pH18．酶的最适pH：只有在特定的pH下，酶、底物和辅酶的解离状态，最适宜它们相互结合，并发生催化作用，从而使酶反应速度达到最大值，这个pH称为酶的最适pH。

19．酶的最适温度19．酶的最适温度：使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种酶的最适温度一般在37～40℃。

20．竞争性抑制作用20．竞争性抑制作用：有些抑制剂，其分子结构与底物分子结构十分相似，因而，也能够与酶分子的底物结合基团相结合，从而抑制酶活性。抑制剂和底物对酶的结合，是相互竞争、相互排斥的。这种抑制作用，称为竞争性抑制作用。 21．调节酶21．调节酶：对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为调节酶。

22．变构效应22．变构效应：调节物与酶分子的调节部位（或一个亚基的活性部位）结合之后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低活性部位（或另一个亚基的活性部位）的酶活性（或对底物的亲和力）。这种效应称为变构效应。

23．正协同效应 23．正协同效应：提高酶活性的变构效应，称为变构激活或正协同效应。 24．效应物（子）24．效应子：能使变构酶产生变构效应的物质，称为效应物，又称效应子，调节物。

25．变构激活剂25．变构激活剂：与调节部位（或活性部位）结合之后，能提高酶活性的效应物，称为变构激活剂（或正效应物）。

26．共价修饰调节26．共价修饰调节：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊的基团能与特殊的化学基团，共价结合或解离，从而使酶分子从无活性（或低活性）形式变成活性（或高活性）形式，或者从有活性（高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。这种修饰作用称为共价修饰调节。

27．同工酶27．同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。 28．酶工程28．酶工程：是由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学。酶工程分为化学酶工程和生物酶工程两大类。

29．固定化酶29．固定化酶：是指采用物理或化学的方法，将酶固定在固相载体上，或者将酶包埋在微胶囊或凝胶中，从而使酶成为一种可以反复使用的形式。

30．多酶复合体30．多酶复合体：又称多酶体系，是由几种酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量很大，一般有几百万，例如：丙酮酸脱氢酶复合体是由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶与二氢硫辛酸脱氢酶彼此嵌合而成的。它有利于一系列反应的连续进行。 1. 血糖 1．血糖：就是指血中的葡萄糖。

2. 糖酵解2．糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP的一系列反应。

3. 柠檬酸循环3．柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2和水，同时释放能量的循环过程。该循环首先由英国生化学家Hans Krebs发现，故又称Krebs循环。

4. 丙酮酸脱氢酶复合体4．丙酮酸脱氢酶复合体：是由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰酶和二氢硫辛酸脱氢酶组成的。参加反应的酶的辅助因子除NAD+、FAD外，还需辅酶A（CoA）、焦磷酸硫胺素（TPP）、Mg2+和硫辛酸等。

5. α–酮戊二酸脱氢酶复合体 5．α–酮戊二酸脱氢酶复合体：由α–酮戊二酸脱氢酶、转琥珀酰酶和二氢硫辛酸脱氢酶组成。也需TPP、硫辛酸、FAD和NAD+作辅助因子。 6. 磷酸戊糖途径6．磷酸戊糖途径：是指糖从6–磷酸葡萄糖开始，不经过糖酵解和柠檬酸循环，直接将其分解为核糖（5碳糖），同时将能量以一种还原力的形式贮存下来，供机体生物合成时使用。这个途径是从1931年Otto Warburg发现6–磷酸葡萄糖脱氢酶开始研究的，称为磷酸戊糖途径（Pentose phosphate pathway）。

7. 葡萄糖异生作用7．葡萄糖异生作用：即由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 8. 糖原 8．糖原：是由葡萄糖残基构成的含有许多分枝的大分子高聚物，其中，葡萄糖残基以α–1，4–糖苷键（93%）相连形成直链，又以α–1，6–糖苷键（7%）相连形成分枝。

是葡萄糖在体内的一种极易被动员的储存形式。

9. 糖原合成作用9．糖原合成作用：指由葡萄糖合成糖原的过程，即葡萄糖经磷酸化生成6–磷酸葡萄糖，再转变为1–磷酸葡萄糖，然后转变成具有高能键的尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG），最后UDPG被转移到糖原引物上，形成糖原。

10. 酶促酶级联式机制 10．酶促酶级联式机制：即一个酶活化下一个酶的级联式机制，这种机制可在细胞调节中非常迅速地放大调节物浓度。

11. 糖原的分解11．糖原的分解：是指由糖原分解为葡萄糖的过程，即糖原先在磷酸化酶的催化下，进行磷酸解生成正磷酸，后者可使糖苷键裂解，从糖原分子的非还原性末端逐个地移去葡萄糖残基，生成1–磷酸葡萄糖，最后在磷酸变位酶的催化下转变为6–磷酸葡萄糖。 1．呼吸链1．呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子与氢离子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中所释放的能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。

2．磷氧比值 2．磷氧比值：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化为ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP的分子数）称为磷氧比值（P/O）。如NADH的磷氧比值是3，FADH2的磷氧比值是2。

3．底物水平磷酸化3．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。

4．氧化磷酸化4．氧化磷酸化：NADH和FADH2带着转移潜势很高的电子，在呼吸链传递给氧的过程中，同时逐步释放自由能，使ADP + Pi→ATP，这个过程称为氧化磷酸化。 5．生物氧化 5．生物氧化：营养物质在生物体内氧化分解成H2O和CO2并释放能量的过程称为生物氧化。生物氧化实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化还原反应，因为是在体内组织细胞中进行的，所以又称为“细胞氧化”。

1．脂类 1．脂类：脂类是高级脂肪酸的酯及与这些酯相关衍生物的总称，包括脂肪和类脂两类。

2．类脂 2．类脂：包括磷脂、糖脂、固醇及其酯和脂肪酸。

3．必需脂肪酸3．必需脂肪酸：对动物生理活动十分重要的多不饱和脂肪酸，主要有亚油酸、亚麻油酸和花生四烯酸，必须从食物中获得。

4．脂肪动员 4．脂肪动员：贮存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液被其他组织氧化利用，这一过程称为脂肪的动员作用。

5．脂肪酸的β–氧化 5．脂肪酸的β–氧化：脂肪酸在体内的氧化分解是从羧基端β–碳原子开始的，碳链逐次断裂每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA。这就是“β–氧化学说”。 6．酮体6． 酮体：脂肪酸在肝细胞中的氧化不很完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、β–羟丁酸和丙酮，统称为酮体。

7．血浆脂蛋白7．血浆脂蛋白：血浆中的脂类在血浆中不是以自由状态存在，而是与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白的形式运输。

8．酮尿症8．酮尿症：肝内生成的酮体超过了肝外组织所能利用的限度，患者随尿排出大量酮体，即“酮尿症”。

9．酸中毒9．酸中毒：乙酰乙酸和β–羟丁酸是酸性物质，体内积存过多，便会影响血液酸碱度，造成“酸中毒” 。

1．氮平衡1．氮平衡：氮平衡是反映动物摄入氮和排出氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。

2．蛋白质的最低需要量2．蛋白质的最低需要量：对于成年动物来说，在糖和脂肪充分供应的条件下，为了维持其氮的总平衡，至少必须摄入的蛋白质的量，称为蛋白质的最低需要量。

3．蛋白质的生理价值3．蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。

4．必需氨基酸4．必需氨基酸：在动物体内不能合成，或合成太慢远不能满足动物需要，因而必需由饲料供给的氨基酸。即：赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、组氨酸和精氨酸。

5．非必需氨基酸 5．非必需氨基酸：只要有氮的来源，在动物体内可利用其它原料（如糖）合成的氨基酸。

6．蛋白质的互补作用 6．蛋白质的互补作用：在畜禽饲养中，为了提高饲料蛋白的生理价值，常把原来生理价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，使其必需氨基酸互相补充，称为饲料蛋白质互补作用。

7．氨基酸代谢池 7．氨基酸代谢池：外源性氨基酸与内源性氨基酸共同组成了动物机体的氨基酸代谢库，随血液运至全身各组织进行代谢。

8．转氨基作用8．转氨基作用：在转氨酶的催化下，将某一氨基酸的α–氨基转移到另一种α–酮酸的酮基上，生成相应的α–酮酸和另一种氨基酸的作用（赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外）。

9．联合脱氨作用9．联合脱氨作用：转氨基作用与L–谷氨酸氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方式。

10．嘌呤核苷酸循环10．嘌呤核苷酸循环：在骨骼肌和心肌中，L–谷氨酸脱氢酶的活性较低，氨基酸则通过转氨基作用把其氨基转移到草酰乙酸上形成天冬氨酸，天冬氨酸参与次 黄嘌呤核苷酸转变成腺嘌呤核苷酸的氨基化过程。腺嘌呤核苷酸可被脱氨酶水解再转变为次黄嘌呤核苷酸并脱去氨基。 11．内源性氨基酸 11．内源性氨基酸：在动物体内，由体蛋白被组织蛋白酶水解产生的和由其他物质合成的氨基酸，称内源性氨基酸。

12．外源性氨基酸12．外源性氨基酸：饲料蛋白质在消化道中被蛋白酶水解后吸收的氨基酸，称外源氨基酸。

13．血氨13．血氨：机体代谢产生的氨和消化道中吸收来的氨进入血液后，即为血氨。 14．生糖氨基酸14．生糖氨基酸：在动物体内经代谢可以转变成葡萄糖的氨基酸称为生糖氨基酸。包括丙氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、蛋氨酸、缬氨酸、精氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和组氨酸。

15．生糖兼生酮氨基酸15．生糖兼生酮氨基酸：即在动物体内既可转化成糖又可转化成酮体的氨基酸，包括色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸等芳香族氨基酸和异亮氨酸。

16．生酮氨基酸 16．生酮氨基酸：在动物体内只能转变成酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，包括亮氨酸和赖氨酸。

17．一碳单位17．一碳单位：一碳单位又称一碳基团，即氨基酸在分解代谢过程中形成的具有一个碳原子的基团。

18．甲硫氨酸循环18．甲硫氨酸循环：甲硫氨酸与ATP作用，生成S–腺苷甲硫氨酸，后者通过转甲基作用，可转变为S–腺苷同型半胱氨酸，经脱腺苷作用生成同型半胱氨酸，同型半胱氨酸接受N5–甲基四氢叶酸提供的甲基，在维生素B12的参与下又生成甲硫氨酸，此循环过程称为甲硫氨酸循环。 1．自我复制 1．自我复制：指一个DNA分子复制成两个与原来完全相同的分子。通过DNA的复制，生物将全部遗传信息完整的传递给子代。

2．转录 2．转录：以DNA的某些片段为模板，合成与之相应的各种RNA。通过转录把遗传信息转抄到某些RNA分子上。

3．翻译3．翻译：以RNA为模板，指导合成相应的各种蛋白质，这个过程称为翻译。 4．磷酸二酯键4．磷酸二酯键：核酸分子中，连接核苷酸残基之间的磷酸酯键称为磷酸二酯键。

5．核酸的一级结构5．核酸的一级结构：核苷酸残基在核酸分子中的排列顺序就称为核酸的一级结构。

6．DNA二级结构6．DNA二级结构：两条DNA单链通过碱基互补配对的原则，所形成的双螺旋结构称为DNA二级结构。

7．碱基互补规律 7．碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G?C（或C?G）和A?T（或T?A）之间进行，这种碱基配对的规律就成为碱基互补规律（互补规律）。 8．增色效应 8．增色效应：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，这种现象称为增色效应。

9．Tm值9．Tm值：当核酸分子加热变性时，半数DNA分子解链的温度称为熔解温度，用Tm值表示。 10．“发卡”结构 10．“发卡”结构：单链DNA分子也会在分子内部形成部分双螺旋的结构，这种部分双螺旋结构有些象发卡，所以称为“发卡”结构。

1．半保留半不连续复制1．半保留半不连续复制：DNA复制时子链双链中有一条链来源于母链，故称半保留复制。以DNA母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制，合称半保留半不连续复制。 2．冈崎片段 2．冈崎片段：1968年冈崎发现DNA的3′ →5′ 链合成是先合成一些约l000个核苷酸的片段称为冈崎片段。随着复制的进行，这些片段再连成一条子代DNA链。 3．引物3．引物：所有的DNA聚合酶都要求一个有自由3′–OH的引物来起始DNA的合成。现已知复制合成先导链或随后链冈崎片段的引物是一段5～10个核苷酸的RNA。这段RNA由一种特异的RNA聚合酶合成，此酶称为引物酶。

4．拓扑异构酶4．拓扑异构酶：能够使DNA产生拓扑学上的种种变化。最常见的是产生负超螺旋和消除超螺旋。在大肠杆菌中，是一种DNA促旋酶，它能切开正超螺旋双链DNA的一条链让另一条链通过这一切口消除螺旋，然后再将DNA切口封好。从而消除复制过程中所产生的正超螺旋，转变为负超螺旋。此酶作用需水解ATP供能。 5．反转录5．反转录：以RNA为模板合成DNA的过程，称为反转录。

6．PCR6．PCR：多聚酶链式反应，是一种快速的DNA特定片段体外合成扩增的方法。它的反应过程包括高温变性、低温退火和中温延伸三个阶段。

7．内含子7．内含子：真核生物的基因许多是不连续的，即一个完整的基因被一个或更多个插入的片段所间隔。这些插入片段可有几百乃至上千上碱基对长，它们不编码任何蛋白质分子或成熟的RNA。把这些插入而不编码的序列称为内含子。

8．外显子8．外显子：把被间隔开的编码蛋白质的基因部分称为外显子。 9．编码链9．编码链：把被转录的一股链称为模板链，另一股链称为编码链。

10．核心酶10．核心酶：大肠杆菌的RNA聚合酶是一个非常大的（450KD）极其复杂的酶分子。它由4种亚基组成。整个酶的亚基组成是α2ββ′σ，称为全酶。没有σ亚基的RNA聚合酶称为核心酶（α2ββ′）。

11．启动子11．启动子：转录起始，RNA聚合酶结合在被转录的DNA区段上，结合的特定部位称为启动子，它是20至200个碱基的特定顺序。

12．Pribnow box12．Pribnow box：原核生物的启动子顺序中存在两个共同的顺序，即-10顺

序和-35顺序，-10顺序也称为Pribnow box。 13．“转录鼓泡”13．“转录鼓泡”：当转录起始步骤完成后，σ亚基离开聚合酶，形成的核心酶更牢固的结合于模板上，开始转录的延长。延长是在含有核心酶﹑DNA和新生RNA的一个区域里进行的，由于在这个区域里含有一段解链的DNA“泡”，所以称为转录鼓泡。 14．TATA盒 14．TATA盒：已知真核生物的启动子与原核生物的很相似，也位于转录起始部位的5′ 端，但存在着几个重要的区域。距起始部位最近的一个是在-25处，称为TATA盒（Hogness盒）。它与原核的-10顺序（TATAAT）极为相似。它是启动子活性所必需的。 15．帽子结构15．帽子结构：真核生物的mRNA在5′ 和3′ 两个末端都要受到修饰。5′ 末端要形成一种称作帽子的复杂结构。它是在mRNA5′ 末端的核苷酸上通过焦磷酸键连接一个7–甲基的鸟苷。此外，连接帽子的头两个核苷酸的核糖也被不同程度的甲基化。 16．poly（A）尾巴16．poly（A）尾巴：在mRNA3′末端则要加上一段多聚腺嘌呤核苷酸poly（A）：（AAAAAAAAA–––––––）的顺序，长度可达20至200个核苷酸。 17．核不均一RNA17．核不均一RNA：在细胞内任何时候都存在着大量正在加工似乎无用的RNA分子。这些分子总称为不均一核RNA。

18．RNA自我剪切18．RNA自我剪切：只需核苷酸存在，RNA就能剪接自身或自我剪切，即RNA分子本身具有高度的专一性和催化活性。

19．Ribozyme19．Ribozyme：具有酶催化活性的RNA，称为Ribozyme（核酸性酶）。 20．剪接体20．剪接体：真核的酵母和真菌的线粒体中的mRNA的成熟过程中也发现RNA具有剪接作用，称为剪接体。它是由细胞核的小分子RNA与特异的蛋白质结合形成的小核糖核蛋白复合体颗粒SnRNP发挥剪接作用。首先mRNA前体与SnRNP形成剪接体。其中的SnRNA发挥剪接作用，而不是蛋白质部分。

21．密码子21．密码子：三个碱基编码一个氨基酸，此三联碱基组称为一个密码子。 22．同义密码子 22．同义密码子：代表同一种氨基酸的不同密码子，称为同义密码子或“同义词”，均属简并密码。

23．增强子23．增强子：真核转录中，除调控蛋白外，在DNA上还有一些序列对转录有显著的影响，最突出的是增强子。它的特点是：与启动子的相对位置无关．无论在启动子的上游或下游，以至相隔上千个碱基对，只要存在于同一DNA分子上都能发挥作用。但删除这段序列会显著降低转录活性。增强子还具有组织特异性，它优先或只在某种细胞中表现功能。 24．多核糖体24．多核糖体：蛋白质合成过程中，一个mRNA的分子上不只结合一个核糖体而是一群核糖体，称多核糖体。多个核糖体同时翻译一个mRNA分子，这显著提高了mRNA的利用率。一条mRNA的最大利用率可达每80个核苷酸结合一个核糖体。

25．S.D序列 25．S.D序列：作为起始密码子的AUG通常距离mRNA5′–末端约20～30个碱基。在这段前导顺序中，具有一段特殊顺序，位于起始AUG之前的固定的位置上。这段顺序与核糖体小亚基30s内的16s rRNA的3′–末端顺序能形成稳定的碱基对。是mRNA上的起始识别信号，现将mRNA上的此区域称为Shine–Dalgarno顺序或S.D序列。

26．信号肽26．信号肽：除了少数外几乎所有分泌蛋白都在N–末端含有一段信号序列或称为信号肽，其长度一般为15～35个氨基酸残基。信号肽的中部多含有疏水氨基酸组成的片段（约14～20个氨基酸残基）。

27．信号识别蛋白27．信号识别蛋白：细胞内还存在一种信号识别蛋白（SRP），它是一种核糖核酸蛋白复合体，含有6种多肽和一个300核苷酸的7s RNA。SRP能识别正在合成并将要通过内质网膜的多肽的核糖体。SRP与这类核糖体合成的多肽的信号肽相结合，形成SRP–信号肽–核糖体复合物，并暂停多肽链的合成。随即SRP将复合体从细胞质引向内质网膜。

28．停靠蛋白28．停靠蛋白：内质网膜上有SRP的受体，也称为停靠蛋白（DP）。DP与复

合体相结合，SRP释放出来，SRP可再用于另一个核糖体的转运。

29．基因表达29．基因表达：基因表达是指在某一基因指导下蛋白质的合成过程。

30．操纵子30．操纵子：所谓操纵子是指原核生物基因组的一个表达调控序列，它包括参与同一代谢途径的几个酶的基因，编码在一起形成一个特殊的转录单位（统称为结构基因）及在结构基因前面的调节基因（R）﹑操纵基因（O）和启动基因（P）。

31．衰减子31．衰减子：色氨酸操纵子中存在一个辅助调控结构，可用以终止和减弱转录，这个调控结构称为衰减子。

32．反义RNA32．反义RNA：反义RNA是一种与mRNA互补的RNA分子，它是反义基因和/或基因的反义链转录的产物。它与mRNA结合后即阻断mRNA的翻译，从而调节基因的表达，是一种翻译水平的调控。

33．基因治疗33．基因治疗：设计人工反义RNA，抑制靶基因的表达，达到治疗疾病的目的，称为基因治疗。

34．转座子34．转座子：基因中还发现另外一类有特定结构的DNA顺序，这些顺序不断地改变它们在细胞基因组内的位置，或从一个基因组移动到另一个基因组上，起着多方面基因表达调控作用，称为可转座的遗传因子或简称转座子。

35．限制性内切酶35．限制性内切酶：一类核酸内切酶，可以将外源DNA在特定位点进行切割。

36．克隆36．克隆：DNA重组的产物称为重组体。因转入活细胞后能复制增殖，所以是一种无性繁殖体系，英文称为克隆（Clone），因而重组体也称为克隆。有时把DNA重组的操作过程也称为“克隆”。

37．转化37．转化：由质粒做载体形成的克隆，转入细菌的过程称为转化。转化前，细菌预先要在低温条件下用氯化钙处理，增加细胞膜的通透性，形成“感受态”细胞。 38．RFLP38．RFLP：当用一种限制性内切酶去切DNA时，DNA分子会降解成许多长短不等的片段，个体间这些片段是特异的，可以作为某一DNA（或含这种DNA的生物）所特有的标记。这种方法就称为限制性片段长度多态性。

39．DNA指纹图谱39．DNA指纹图谱：用某一小卫星DNA做探针，可以同时与同一物种或不同物种的众多酶切基因组DNA片段杂交，获得具有高度个体特异性的杂交图谱，其特异性象人的指纹一样因人而异，故称为DNA指纹图谱。

40．RAPD40．RAPD：l990年Williams以随机序列（9～10核苷酸）作引物，用基因组DNA为模板进行PCR扩增，获得的产物，可见多条清晰的图谱带，不同个体内图带差异明显，有如DNA指纹图谱一样，这种方法称为随机引物PCR，后称为随机扩增多态性DNA。 1．生物膜1．生物膜：是构成各种细胞器的内膜系统，如线粒体膜、内质网膜、高尔基体膜等，统称为生物膜。

2．生物膜的流动性2．生物膜的流动性：生理条件下，膜脂多呈流动的液晶态，当温度降到其相变温度时，膜脂由流动的液晶态转变为类似晶态的凝胶状态，称为膜脂的流动性。 3．简单扩散3．简单扩散：小分子和离子由高浓度向低浓度穿越膜的自由扩散过程。

4．促进扩散 4．促进扩散：物质由高浓度向低浓度的转运过程，也不需要提供能量。但这种物质的过膜转运需要膜上特异转运载体的参与。

5．主动转运 5．主动运输：物质依赖于转运载体，消耗能量并能够逆浓度梯度进行的过膜转运方式。

6．内吞作用6．内吞作用：细胞从外界摄入的大分子或颗粒，逐渐被质膜的一小部分包围，内陷，然后从质膜上脱落下来，形成细胞内的囊泡的过程。

7．外排作用 7．外排作用：细胞内物质先被囊泡裹入形成分泌囊泡，分泌囊泡向细胞质膜迁移，然后与细胞质膜接触，融合，再向外释放出其内容物的过程。

8．受体 8．受体：细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的生物大分子。 9．Ｇ蛋白9．G蛋白：全称为GTP结合调节蛋白，广泛存在于各种组织的细胞膜上。 10．酪氨酸蛋白激酶型受体10．酪氨酸蛋白激酶型受体：包括许多肽类激素和生长因子，通过酪氨酸蛋白激酶型受体系统进行细胞信号传递。