_____。 三、判断题

1. 酶促反应具有专一性和高效性，因此能催化原来不能进行的反应。 （× ） 2. 酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。 （× ）

3. 米氏常数Km可以近似的表示酶与底物的亲和性，因此Km越大，酶对底物的亲和力越高。 （× ）

4. 别构蛋白一定具有底物结合和效应物结合两个不同的位点。 （× ） 5. 乙酰辅酶A和FADH的分子中具有相同的结构成分AMP。 （√） 6. 胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶都属于丝氨酸蛋白酶家族。 （√） 7. 底物的临近和定向效应使酶对底物的催化反应从分子间的反应变成了分子内。（√） 8. 有机磷农药是专一性地与胆碱酯酶结合，引起神经中毒症状。 （× ） 9. 单体酶一般是由一条肽链组成。 （√ ） 10. 蛋白质的一级结构（氨基酸残基的排列顺序）决定了它的的高级结构。 （√） 11. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸共20种氨基酸的残基.( × )

12. 胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm。(√ ) 13. 双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大。(√)

14. a-螺旋中Glu出现的概率最高,因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋。(×) 15.一种辅酶与不同酶蛋白之间可以共价和非共价两种不同类型的结合方式(√ ) 16. 在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留(√ ) 17. DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加(√)

18. 有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用减弱(× ) 19. RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解(× ) 20. RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构(×) 21. 限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶( √)

22. pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为个负电荷(√) 23. “蛋白质变性主要由于氢键的破坏”这一概念是由Anfinsen提出来的(√ ) 24. 膜蛋白的二级结构均为a-螺旋(×)

25. 糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质(×) 26. 天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度(× )

27. 维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素(√ ) 28. 激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物(√ ) 29. 甲状腺素能够提高BMR（基础代谢率）的机理是通过促进氧化磷酸化实现的(√ ) 30. 呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数(× ) 31. 人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质(× ) 32. RNA为单链分子,因此受热后紫外吸收值不会增加.( x ) 33. 单糖都符合(CH2O)n式(×) 34. 蔗糖可以用来浓缩蛋白样品.( √ )

35. 促甲状腺素释放激素,生长素抑制激素,内啡肽和激肽都是神经激素(√ )

36. 蛋白质与SDS充分结合后,不论分子量的大小,在溶液中的电泳速度是一样的(× ) 37. DTT为强烈的蛋白质变性剂(x )

39. 任何一个蛋白质的紫外吸收的峰值都在280nm附近(×)

40. 限制性内切酶是一种碱基序列识别专一性的内切核酸酶(√ ) 41. Km值由酶和底物的相互关系决定(√ ) 42. 双链DNA在纯水中会自动变性解链(×)

43. Pauling提出了蛋白质变性为氢键的破坏所致(× ) 44. 蛋白质中所有的氨基酸都是L型的.( × ) 45.人体中氨基酸只有20种。(× )

46、胶原蛋白不含色氨酸，在280nm处没有特征吸收峰。(× ) 47、有些生物能用D氨基酸合成多肽。(√ ) 48、所有结构基因的起始密码子必须是ATG。(× ) 49、必须氨基酸的种类因动物不同而不同。(√ ) 50、Banting发现了治疗糖尿病的方法。(√)

51、溶液的pH值与酶的PI值一致时酶的活性最高。(× )

52、蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出的。(√ ) 53、一般而言亲水性氨基酸残基不会分布在球状蛋白质的内部。(√ ) 54、糖的半缩醛羟基较其他羟基活泼,相互之间可以自由连接形成糖甘键。(×) 55、至今发现的人体含氮激素中的氮可以是任何形式的含氮元素。 (× ) 56、糖无论是有氧分解还是无氧分解都必须经历酵解阶段。(√ ) 57、大气中的氮是所有生物中含氮物质的最初来源。( √) 四、问答题

1. 与凝血相关及体内可以自己合成的脂溶性维生素是什么？ 答：维生素K.

2. 与一碳单位代谢有关的维生素有哪些？

答：生物素（B7）,叶酸（B11） 3. 胰凝乳蛋白酶活性中心的His残基发挥什么作用？

答：在没有底物时，His是未质子化的，然而当Ser195羟基氧原子对底物进行亲核攻击时，它从Ser195接受一个质子，Asp102的CCO-作用是稳定过渡态中的His57的正电荷形式，此外，Asp102定向His57并保证从Ser195接受一个质子处于适当的互变异构形式。（P 408）

4. SDS-PAGE电泳测定蛋白质的分子量是依据什么原理？ 答： SDS-PAGE电泳法，即十二烷基硫酸钠 聚丙烯酰胺凝胶电泳法，。

1．在蛋白质混合样品中各蛋白质组分的迁移率主要取决于分子大小和形状以及所带电荷多少

2.在聚丙烯酰胺凝胶系统中，加入一定量的十二烷基硫酸钠（SDS）是一种阴离子表面活性剂，加入到电泳系统中能使蛋白质的氢键和疏水键打开，并结合到蛋白质分子上（在一定条件下，大多数蛋白质与SDS的结合比为1g蛋白质），使各种蛋白质—SDS复合物都带上相同密度的负电荷，其数量远远超过了蛋白质分子原有的电荷量，从而掩盖了不同种类蛋白质间原有的电荷差别。此时，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的分子量大小，而其它因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。

5.唾液淀粉酶经过透析后，水解淀粉酶的活性显著降低是为什么？

答：Cl-是唾液淀粉酶的激活剂，经过透析后Cl-被去除，水解淀粉酶的活性显著降低。 6. 蛋白质二级结构的种类和各种类的要点是什么？

答：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是个氨基酸残基，螺距为；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。⑷