为5′-帽子可能与蛋白质合成的正确起始作用有关，它可能协助核糖体与mRNA相结合，使翻译作用在AUG起始密码子处开始。某些真核细胞病毒也有5′-帽子结构。
（4） 前体RNA，为细胞质RNA的前身物，存在于核内。或不均一核RNA。如mRNA的前体即核内不均一RNA（也叫不均一核RNA，hnRNA）。其加工后的产物会出细胞核入细胞质。
（5）小分子RNA，其分子大小在4S—8S不等，由80—160个核苷酸组成。有的小分子RNA在RNA的加工成熟过程中起作用。有的与染色质结合，可能对基因活性起调节作用，这些小分子RNA又称为染色质RNA（chRNA）。小分子RNA始终存在于核内。
9．核酸有何紫外吸收特点？在实验室如何利用这一特点研究核酸？
答：嘌呤碱与嘧啶碱具有共轭双键，使碱基、核苷、核苷酸和核酸在240～290nm的紫外波段有一强烈的吸收峰，最大吸收值在260nm附近。不同核苷酸有不同的吸收特性。所以可以用紫外分光光度计加以定量及定性测定。紫外吸收是实验室中最常用的定量测定DNA或RNA的方法。对待测核酸样品的纯度也可用紫外分光光度法进行鉴定。读出260nm与280nm的吸光度值，从A260/A280的比值即可判断样品的纯度。纯DNA大于1.8，纯的RNA达到2.0。对于纯的样品，只要读出260nm的A值即可算出含量。根据增色效应或减色效应判断DNA制剂是否发生变性或降解。
10．简述DNA和RNA二级结构的异同。
答：相同点都含有双螺旋结构，互补配对部分反向平行。碱基配对为A与T（U），G与C
不同点：DNA的二级结构是两条链互补配对。双螺旋结构特点。
RNA均由一条链构成，局部有双螺旋，tRNA的二级结构是三叶草形。三叶草形结构特点。
11．某双链DNA样品，含28.9摩尔百分比的腺嘌呤，那么T、G、C摩尔百分比分别
为多少?
答：T为28.9%, G为21.1%, C为21.1%。
12．Hershey-Chase所做的噬菌体转染试验中，为什么32P只标记在DNA分子中，而35S
只标记在蛋白质外壳上？如果用35S标记的噬菌体去感染细菌，那么在子代病毒中是否会出现带35S标记的病毒？如果用32P标记的噬菌体重复试验，那么在子代病毒中是否可找到带32P标记的病毒？为什么？
答：DNA里含有P元素，而蛋白没有，蛋白质有S元素而DNA没有。S标记噬菌体的蛋白外壳上，遗传物质是DNA，子代不会出现S标记的病毒。P标记噬菌体的DNA，DNA经半保留复制，可以将遗传物质传递到子代的DNA中，可以找到子代P标记的病毒。
13．下列两个DNA分子，哪一个分子的Tm值较小？为什么？ （1）AGTTG CGACC ATGAT 7/15 TCAACGCTGGTACTA
(2) ATTGG CCCCG AATAT CTG 9 / 18 50%
TAACCGGGGCTTATAGAC
答：DNA分子的Tm值与其G+C的含量有一定关系，G+C含量越高，其Tm值越大，反之越小。比较第一个和第二个分子的G+C的百分含量
第一个为7÷15×100/%=46.7% 第二个为9÷18×100/%=50% 故第一个分子的Tm值较小
也根据公式（G＋C）的百分含量=（Tm-69.3）×2.44 可得Tm=（G＋C）的百分含量÷2.44+69.3
则第一个分子的Tm值为（7÷15×100）÷2.44＋69.3=88.4 第二个分子的Tm值为（9÷18×100）÷2.44＋69.3=89.8 故第一个分子的Tm值较小。
第三章 蛋白质化学
一、名词解释
1．氨基酸的等电点（pI）：氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH。
2. 肽键：也称酰胺键，是由一个分子氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合脱水而
成的化学键。
3．肽单位：肽键与相邻的α两个碳原子所组成的基团，称为肽单位。
4. 肽键平面：由于肽键具有部分双键的性质，因此不能自由旋转，CO-NH及与之相连的两
个α碳原子都处在同一个平面内，这个刚性平面称为肽平面或酰胺平面。
5. 肽：由一个分子氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而成的化合物。 6. 多肽：十个氨基酸以上组成的肽，称为多肽或多肽链。
7. 蛋白质的一级结构：多肽链主链中氨基酸的排列顺序。维持其结构稳定的化学键主要为
肽键和二硫键。
8.蛋白质的二级结构：指多肽链主链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。基
本结构单元有：α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规则卷曲。维持其结构稳定的是主链形成的氢键。
9.超二级结构：指多肽链上若干相邻的构象单元（如α－螺旋、β－折叠、β－转角等）彼
此作用，进一步组合成有规则的结构组合体，如α螺旋－β转角－α螺旋，β片层－α螺旋－β片层等。
10.结构域：是存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辨认的三维
实体，每个由二级结构组合而成，充当三级结构的构件，其间由单肽链连接。
11.α-螺旋：Pauling于1951年提出蛋白质的一种二级构象。大多为右手螺旋，主要靠氢
键维系，氢键的方向与长轴（主轴）基本平行，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，氨基酸残基之间的距离为0.15nm，氨基酸亲水侧链伸向螺旋外侧。
12.蛋白质三级结构：是多肽在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠
借助次级键维系使各构象单元相互配置而形成的特定构象。维持蛋白质三级结构的主要作用力是疏水作用力。
13.蛋白质四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成特定构象的蛋白质
分子。每一条多肽链称为一个亚基，亚基单独存在时不具有生物学活性。
14.桑格反应（Sanger反应）在弱碱性溶液中，氨基酸的α氨基易与2，4-二硝基氟苯（DNFB
或FDNB）反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA），此反应最初被Sanger用于测定肽链N-末端氨基酸，又被称为Sanger反应。
15.盐析：高浓度的中性盐使蛋白质的溶解度降低，沉淀析出的现象称为盐析。 16.盐溶：低浓度的中性盐使蛋白质的溶解度增大称为盐溶。 17.蛋白质等电点：蛋白质所带净电荷为零时溶液的pH。
18. 蛋白质的变性：在外界因素的作用下，蛋白质原有的高度规律性的空间结构遭到破坏，
一级结构不变，蛋白质的生物活性丧失的现象。
19.蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢自发折叠形成
原来的构象，恢复原有的理化性质和生物学活性的现象。
二、填空
1．精氨酸（Arg）、组氨酸（His）、赖氨酸（Lys）；天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 2．半胱氨酸（Cys）。 3．凯氏定氮法、福林-酚试剂法、双缩脲法、紫外分光光度法、考马斯亮蓝法等。 4．别构、变构。 5．L，（参考教材） 6．半胱氨酸（Cys），半胱氨酸（Cys），二硫键（-S-S-）。 7．兼性，小。 8．负。
9．α-羧基，α-氨基。 10．肽键，二硫键。
11．α-螺旋，β-折叠、β-转角，无规则
三、选择题
1．B． 15．A． 2．C． 16．A． 3．C． 17．C． 4．B． 18．A． 5．D。 19．B． 6．B． 20．A． 7．B． 21．C． 8．B． 22．D． 9．D． 23．A． 10．B． 24．C． 11．C． 25．C． 12．C．
26．B． 13．D（Hpr 羟脯氨酸） 27．A． 14．B．
28．C．
四、判断题
1．错。 12．错。 2．对。 13．错。 3．错。 14．对。 4．错。 15．错。 5．错。 16．错。 6．错。 17．错。 7．对。 18．对。 8．对。 19．对。 9．对。 20．错。 10．错。 21．对。 11．对。
22．对。
卷曲。
12．3.6，0.54, 右。 13．氢。 14．亚基。
15．氢键、盐键、范德华力、疏水作用。 16．生物活性。 17．低（小）。 18．简单， 结合。 19．增大（升高），盐溶，降低（减小），盐析。
20．黄，蓝紫。 21．色氨酸（Trp），酪氨酸（Tyr），苯丙氨酸（Phe）。
29．A． 30．A． 31．A． 32．B． 33．D． 34．D． 35．A． 36．D． 37．A． 38．C． 39．B． 40．B．
23．错。 24．错。 25．错。 26．错。 27．对。 28．错。 29．错。 31．错。 32．错。 33．对。 34．对。