蛋白质
1.等电点（pI）:当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电
荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。
2.肽键和肽链:肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化
合物，氨基酸之间脱水缩合后形成的共价键成为肽键。
3.肽平面及二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N
键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
4.一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构
(primary structure)。这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。
5.二级结构：蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的
相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：(１) α－螺旋（α－helix）(２) β－折叠（β-pleated sheet）(３) β－转角（β-turn）(４) 无规则卷曲（nonregular coil）
6.三级结构：多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，
借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。
7.四级结构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布
方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范得华力。亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。
8.超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β
－转
角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构
9.结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三
维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。
10.蛋白质变性与复性：蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学
特性以及生物学功能的基础。当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（denaturation） 蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性
（renaturation）。
11.分子病：指由于遗传基因突变导致蛋白质分子中某些氨基酸序列的改变，从而造成
蛋白质功能发生变化的一种遗传病。
12.肽：肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化合物 13.3.613α
螺旋：蛋白质的α螺旋，每圈螺旋包括3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，相
当于每个氨基酸残基绕螺旋轴旋转100°，沿轴上升0.15nm，其中3.6指每圈螺旋包括3.6个氨基酸残基，3.6的右下角13表示氢键密闭的环内含有13个原子。
1、试比较核酸、蛋白质一级结构的异同，写出各自基本结构单位的通式
相同:虽然二者在组成上差异很大,但在构成方式上却很相似,主要表现在①都是由基本结构单位通过特定的共价键连接而成的大分子，②各自的主链都是不变成分，可变成分在侧链上。
2、简述研究核酸、蛋白质一级结构的意义。
生物的遗传信息储存于DNA的核苷酸序列中，蛋白质的一级结构是由相应的DNA序列决定的，每一种蛋白质分子所具有的特定的一级结构又决定了其高级结构和生物学功能，也就表现出特定的生命现象。因此，研究核酸、蛋白质的一级结构可破译生命的密码，是在分子水平认识生命的突破口。
核酸
1.变性和复姓：变性：在物理、化学因素影响下， DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋
解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
2.分子杂交：不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，
在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交（hybridization）
3.增色效应和减色效应：由于DNA在260nm处的最大吸收值与其碱基有关，当DNA
处于双螺旋结构时其碱基藏于内侧，但它变性时由于双螺旋解开，碱基外露，导致260nm紫外吸收值增加，这一现象成为增色效应。
减色效应：通常指变性的DNA在重新形成双螺旋结构时，其在260nm处的吸收值不断降低的现象。
4.回文结构：双链DNA中含有的两个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，
也称为回文结构。
5.Tm：DNA的变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变性过程中A260达到最大值
一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。
6.cAMP:3',5'-环腺苷酸，其结构为：
7.Chargaff定律：1.以摩尔含量表示，不同来源的DNA都存在着这种关系，即A=T和
C=G；2.不同生物的DNA的碱基组成有很大的差异，可用不对称比率：（A+T)/(C+G)表示。亲缘关系相近的生物，其DNA的碱基组成相近，即不对称比率相近；3.嘌呤碱基的总和与嘧啶碱基的总和相等。
酶
1.活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中
心（active center）或活性部位（active site），参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团。
2.全酶：由蛋白质和非蛋白质分子组成，其中蛋白质部分称为脱辅基酶蛋白，简称酶蛋白；
非蛋白质部分称为辅（助）因子，二者结合称为全酶。即全酶=脱辅基酶蛋白+辅助因子。
3.酶原：在体内处于无活性状态的酶前身物
4.活力单位：酶的活力是指酶催化一定化学反应的能力。通常用最适条件下酶所催化的
某一化学反应的速率来衡量酶活力的大小。酶单位一umit（U）或katal（Kat）来表示。U的定义是一定时间内将一定量的底物转化为产物的量（IU: 1μmoL变化量 / 分钟）；Kat表示在最适反应条件（25℃，最适离子强度和pH，最适底物浓度等），每秒钟催化1mol底物转化为产物的量。
5.比活力：
所含有的酶活
酶的比活力为每毫克总蛋白质力单位数。以酶的活力单位/mg
蛋白质表示。
6.米氏方程：
v?Vmax?S?Km??S?Km是当酶促反应达到最大反应速率
k?k27.Km：Km是米氏常数，K??1mk1
一半是所对应的底物浓度。单位一般用mol/L或mmol/L表示。Km可以近似地反应酶对底物的亲和力，Km越小，则对底物的亲和力越大；Km值是酶的特征性常数之一。
8.诱导契合：1.酶的构象和底物的分子构象并不匹配。2.当底物分子和酶分子相靠近时，
酶分子会诱导底物分子发生改变使其成为与酶分子相适应的构象，同时底物分子也会诱导酶分子改变为适合底物分子的构象。3.当产生产物后产物脱落，酶分子构象又恢复原样。
9.变构效应：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位
点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应（allosteric effect）,具有上述特点的酶称别构酶（allosteric enzyme）。
10.ribozyme：即核酶，酶是由生物体产生的、具有高度催化效率和高度特异性的生物
催化剂，其中有核酸（RNA）组成的称为核酶。
11.辅酶和辅基：辅酶是辅助因子与酶蛋白以非共价键方式结合的复合酶。辅基是辅助
因子与酶蛋白以共价键的方式结合的复合酶。
12.固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而
成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶(immobilized enzyme)。
13.同工酶：存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，
具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶（isoenzyme）
生物氧化
1.生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O
并释放出能量的过程称为生物氧化（biological oxidation），其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。
2.氧化磷酸化：代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→
ATP）,这种氧化放能和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化。
3.底物水平磷酸化：高能化合物直接传递和提供Pi使GDP或ADP生成GTP或ATP