生物化学复习

第一章：糖

1.糖类在生物体的生理功能有哪些功能？ （1）氧化供能 （2）作为结构成分

（3）作为核酸类化合物的成分 （4）转变为其他物质

（5）作为细胞识别的信息分子

2.最重要的功能是什么？氧化供能

3.如何从糖蛋白的角度解释血型的不同？

血型是根据红细胞上构成血型抗原的糖蛋白的不同而加以区分的，不同的糖蛋白有着不同结构，不同长度的糖链，从而决定了不同的血型抗原，从而表现出不同的血型。

4.糖的定义和分类

定义：多羟基醛或酮及其衍生物。 分类：

按聚合度：单糖，寡糖，多糖 按含醛基还是酮基：醛糖，酮糖 按碳原子数：丙糖，丁糖… …

5.手性碳原子：4个价键与4个不同的原子或原子团相连接的碳原子。

6.L型和D型糖

羟基处于右边的为D型：羟基处于左边的为L型。

7.名词解释：

对映异构体：指原来分子的镜像。

差向异构：非对映异构的醛糖（或酮糖）之间只有一个碳周围构型不同 。

端基异构：非对映异构的醛糖（或酮糖）之间只有羰基上的碳原子周围构型不同（醛糖是C1，酮糖是C2）。

8.变旋光现象：在葡萄糖的水溶液中，α构型和β构型通过开链结构快速的互相转变而达到平衡的过程。

9.糖类在水溶液中的结构形式？

多为环状结构：直链形式存在的数量非常少。

10.Fischer式变为Haworth式

（1）将Fischer式直链碳链右边的羟基写在Haworth环的下面，左边的羟基写在环的上面。 （2）当糖的环形成后还有多余的碳原子时（未成环的碳原子），如果直链环（Fischer式中的氧桥）是向右的，则未成环的碳原子规定写在Haworth环之上，反之则写在环之下。

11.化学性质中最重要的基团是：醛基和酮基。

12.化学反应： （1）氧化-还原

氧化（羰基被氧化形成羧酸）： R-CHO → R-COOH

R-CH2OH → R-COOH

还原（羰基可以还原成醇）： 糖 → 糖醇

（2）缩醛-半缩醛（在酸溶液中, 糖可以与醇反应形成缩醛即糖苷） 缩醛反应：糖 → 糖苷

13.二糖里的还原糖和非还原糖 还原糖：麦芽糖，乳糖 非还原糖：蔗糖

14蔗糖、麦芽糖、乳糖的糖苷键 蔗糖：β—果糖（1?2）葡萄糖苷键 麦芽糖：α—葡萄糖（1→4）葡萄糖苷键 乳糖：β—半乳糖（1→4）葡萄糖苷键

15.寡糖举例

蔗糖，麦芽糖，乳糖，棉子糖

16.寡糖的作用

（1）改善人体内的微生态环境 （2）改善人体血脂代谢

（3）广泛用于保健食品，乳酸菌饮料等

17.多糖的分类

同聚多糖，杂多糖，细菌多糖

18.重要的多糖

淀粉，糖原，纤维素，琼脂，果胶，糖胺聚糖，肽聚糖，脂多糖

19.多糖的糖苷键

直链淀粉：α（1→4）糖苷键

支链淀粉：α（1→4）糖苷键和α（1→6）糖苷键 糖原：α（1→4）糖苷键和α（1→6）糖苷键 纤维素：β（1→6）糖苷键 果胶：α（1→6）糖苷键

20.多糖相应的水解酶：淀粉酶，纤维素酶，麦芽糖酶，果胶酶。

21.杂多糖举例，作用

（1）透明质酸：分布于连接组织中，有润滑擢用

（2）硫酸软骨素：分布于软骨和皮肤中，有贮存钙质，形成软骨和骨架的功能 （3）肝素：分布于肝，心脏，淋巴和血液中，有抗凝血的功能

第二章：脂质 1.生理功能 (1)供能贮能 (2)构成生物膜

(3)协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸 (4)保护和保温作用。

2.甘油三酯的结构和重要的物理、化学性质 结构：

物理性质：

（1）脂质一般不溶于水，溶于非极性溶剂 （2）有固定的熔点

（3）在乳化剂的作用下会发生乳化 （4）光学活性 化学性质：

（1）能被酸，碱和脂肪酶所水解 （2）可与氢和卤素加成 （3）能发生氧化，酸败

3.重要脂肪酸

饱和脂肪酸：软脂酸（十六酸），硬脂酸（十八酸），花生酸（二十酸） 不饱和脂肪酸：亚麻酸(?烯酸(?

5,8,11,14

9,12,15

—十八（三）烯酸)，亚油酸(?

9,12

—十八（二）烯酸)，花生

—二十（四）烯酸)

4.脂肪酸的写法：

5.重要的化学反应 （1）水解

-----皂化 (碱催化) -----酶水解 (脂酶催化)

----酯交换(随机反应) （2）氧化 （3）氢化

6.脂肪氧化的步骤、原因和解决方法

原因：

（1）空气中的氧气使其氧化分解 （2）微生物等的作用 解决方法：

（1）隔绝光、O2、低温

—把油贮存于阴暗中 —不透光的容器

（2）螯合剂 (EDTA, 柠檬酸)

（3）抗氧化剂（使氧化作用进行缓慢的物质） （4）使脂氧化酶失效（热烫）

7.磷脂的结构

8.磷脂的水解

9.磷脂的重要物化性质

磷脂“头部基团” 是极性的，带电的（亲水性） 脂肪酸“尾部”是非极性的（疏水性）

分子因此具有独立的性质（两亲性，具有表面活性）

10.生物膜特点和组成

所有生物膜都是由脂质和蛋白质组成，有的膜还含有少量的糖类，构成糖蛋白或糖脂。 特点：

（1）脂质和蛋白质的比例变化大 （2）各组分在膜上分布具有不对称性 （3）各种化学组分具有运动性和协同性

11.脂蛋白与健康

脂蛋白包括乳糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，高密度脂蛋白。

（1）乳糜微粒(<0.95g/cm3)，密度非常低，运输甘油三酯和胆固醇酯，从小肠到组织肌肉和脂肪组织。

（2）极低密度脂蛋白（VLDL)，在肝脏中生成，将脂类运输到组织中。 （3）低密度脂蛋白(LDL)，把胆固醇运输到组织。

（4）高密度脂蛋白(HDL)，也是在肝脏中生成，可将血液中的多余的胆固醇转运到肝脏，处理分解成胆酸盐，通过胆道排泄出去，从而形成一条血脂代谢的专门途径，或称“逆转运途径”。

第三章：蛋白质

1.蛋白质主要功能并举例

催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能... ...

2.构成蛋白质的主要元素、凯氏定氮法 主要元素组成：C、H、O、N、S

凯氏定氮法：根据氮在蛋白质分子中含量恒定（平均占16%），因此测出样品中氮的含量后，即可求得样品中的蛋白质含量（氮量乘上6.25）

3.氨基酸通式：

4.氨基酸的结构与特点（脂肪族、酸碱、S、-OH、苯环、杂环…） 类别（按R基的酸碱性） 氨基酸 特点 甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨中性氨基酸 酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、这类氨基酸分子中只含有一个氨基和一个羧基 丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨酸、蛋氨酸和羟脯氨酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 谷氨酸、天门冬氨酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸 这类氨基酸分子中含有一个氨基和二个羧基 这类氨基酸的分子中含二氨基一羧基；组氨酸具氮环，呈弱碱性，也属碱性氨基酸。 按照R基结构分： 中性脂肪族氨基酸：

甘氨酸（Gly，G） 亮氨酸（Leu,L）

丙氨酸(Ala，A) 缬氨酸（Val，V）

异亮氨酸（Ile，I）

含羟基或硫的脂肪族氨基酸：

丝氨酸（Ser，S） 苏氨酸（Thr,T）

半胱氨酸（Cys，C） 甲硫氨酸（Met，M）

酸性氨基酸：

谷氨酸（Glu，G） 天冬氨酸（Asp,A）

碱性氨基酸：

赖氨酸(Lys,K)

精氨酸(Arg,R)

组氨酸(His,H) 芳香族氨基酸：

苯丙氨酸（Phe，F）

酪氨酸（Try，Y）

色氨酸（Trg，W） 杂环氨基酸：

组氨酸（His，H） 脯氨酸（Pro，P）

酰胺：

天冬酰胺（Asn，N）

谷氨酰胺（Gln，Q）

5.氨基酸的分类（分别以R基团的极性或疏水性的强弱分） 类别（按R基的极性） 非极性氨基酸 氨基酸 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天极性氨基酸 冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸 类别（按疏水性） 亲水性氨基酸 氨基酸 天门冬氨酸, 谷氨酸, 组氨酸,赖氨酸,谷氨酰胺,精氨酸,丝氨酸,苏氨酸,羟脯氨酸,焦谷氨酸 丙氨酸,苯丙氨酸,异亮氨酸,亮氨酸,甲硫氨酸,脯氨酸,缬氨酸,色氨酸,酪氨酸,α-氨基丁酸,β-氨基丙氨酸 半胱氨酸，甘氨酸 疏水性氨基酸 未定类

6.氨基酸等电点及在电场中移动的判断 当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点

在电场中移动的判断：大于等电点PH，氨基酸带负电荷，向阳极移动；小于等电点PH，氨基酸带正电荷，向阴极移动。

7.氨基酸的解离常数（PK）计算方法

PH=PK+lg[（质子受体）/（质子供体）]

8.氨基酸的光学特性

（1）旋光性：除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。

（2）紫外吸收光谱：参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特征的吸收谱带，最大光吸收分别为280、275、和257nm。由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量

9.氨基酸与茚三酮的反应特征

氨基酸发生氧化、脱氨、脱羧反应,最后与茚三酮发生作用,生成紫色物质.

10.必需氨基酸（8种）

赖氨酸（Lys ）、色氨酸（Try）、苯丙氨酸（Phe）、甲硫氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu ）、缬氨酸（Val）

11. 名词解释：

成肽反应：两个氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或碱存在的条件下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成肽键的化合物。 肽键：两氨基酸单位之间的酰胺键。 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸单位。

侧链：氨基酸分子中除去α—氨基和α—羧基以外的部分。

亚基：指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。

12肽的结构通式

13. 蛋白质的水解方法、特点

（1）酸水解：多数氨基酸稳定，不引起消旋作用；Trp完全被破坏，羟基氨基酸部分分解，Gln和Asn的酰胺基被水解下来。

（2）碱水解： Trp稳定；多数氨基酸被不同程度破坏，且产生消旋现象，Arg脱氨。 （3）酶水解：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸，但需多种酶协同作用。

14.蛋白质一、二、三、四级结构：维持他们的的主要作用力分别是什么？

（1）蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。（维系蛋白质一级结构的主要作用力为肽键）

（2）蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元

主要种类包括：α－螺旋,β－折叠,β－转角,无规则卷曲（维系蛋白质一级结构的主要作用力为氢键）

（3）蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。（维系三级结构的作用力主要是非共价键，如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等）

（4）蛋白质的四级结构就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。（维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键）

15.蛋白质结构中的共价键与非共价键 共价键：二硫键（－S－S）、酯键、配位键 非共价键：氢键、疏水键、离子键（盐键）

16.一级结构的意义和测定方法和步骤 主要意义：

(1)一级结构是研究高级结构的基础。 (2)可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。

(3)可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。 (4)可以为生物进化理论提供依据

测序的主要方法：Sanger法，Edman降解法，DNS-Edman测序法 步骤：

(1) 测定蛋白质分子中多肽链数目；

(2)拆分蛋白质的多肽链，断开多肽链内二硫键； (3)分析每一条多肽链的氨基酸组成；

(4)鉴定多肽链N－末端、C－末端氨基酸残基； (5)裂解多肽链成较小的片段； (6)测定各肽段的氨基酸顺序；

(7)片段重叠法重建完整多肽链一级结构；

(8)确定半胱氨酸残基间形成二硫键交联桥的位置

17.测定亚基的方法

先用超离心法或凝胶过滤法测定天然寡聚蛋白的相对分子质量，然后再用SDS（十二烷基硫酸钠）凝胶电泳法测定亚基的相对分子质量，亚基的空间排布用X—射线衍射及电子显微镜进行分析。

18.蛋白质等电点

当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点

19.蛋白质的沉淀方法和原理 沉淀方法 加入高浓度中性盐 酸碱（等电点沉淀） 有机溶剂沉淀 重金属盐类沉淀 生物碱试剂和某些酸类沉淀 加热变性沉淀 原理 固体溶质会发生盐析、盐溶 两性电解质分子上的净电荷为零时溶解度最低 有机溶剂的沉淀机理是降低水的介电常数，导致具有表面水层的生物大分子脱水，相互聚集，最后析出 许多有机物质包括蛋白在内，在碱性溶液中带负电荷，能与金属离子形成沉淀 含氮有机酸能与有机分子的碱性功能团形成复合物而沉淀析出 加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块 20.蛋白质变性作用的原理和应用

当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用。

应用：变性灭菌、消毒；变性制食品；抗衰老??

21.蛋白质分离纯化的主要方法和原理

（1）盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出.

（2）有机溶剂沉淀蛋白质：① 脱水作用；② 使水的介电常数降低，蛋白质溶解度降低 （3）离心:以分子大小为依据

（4）超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离 （5）透析：利用浓度梯度，脱除小分子有机物或无机物离子

层析（chromatography)是一种利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离分析的技术方法。(主要的层析技术有滤纸层析、薄层层析、凝胶层析，离子交换层析，吸附层析及亲和层析等。)

（6）电泳：蛋白质分子在溶液中可带净的负电荷或带净的正电荷，故可在电场中发生移动。不同的蛋白质分子所带电荷量不同，且分子大小也不同，故在电场中的移动速度也不同，据此可互相分离

（7）凝胶过滤:根据分子大小分离蛋白质混合物

22.蛋白质含量测定的方法和原理 方法 凯氏定氮法 原理 将样品蛋白质的氮经消化，经转化成无机氮（氨）用酸吸收滴定。根据蛋白质中氮的含量为16％即可求出蛋白质含量。 具有两个及两个以上肽键的化合物皆有双缩脲反应，蛋白质亦可以发生此反应。会生成紫红色络合物；颜色深浅与其浓度成正比。 蛋白质分子中Lys和Try在280nm处有最大吸收峰，且在各蛋白质中的含量相近。得蛋白质在280nm处得吸光度与浓度成正比 ①双缩脲反应②磷钼酸、磷钨酸试剂被Try、Phe残基所还原，蓝色与蛋白浓度成正比 双缩脲法 紫外吸收法 Folin－酚法 第五章：酶 1.名词解释：

全酶：脱辅基酶加上相应的辅因子构成的完整分子。 辅因子：结合酶的非蛋白质部分。

辅酶：与酶蛋白结合比较疏松（一般为非共价键结合）并可以用透析法除去的辅因子。 辅基：与酶蛋白结合牢固（一般为共价键结合）并不能用透析法除去的辅因子。 酶的活力：指酶催化一定化学反应的能力。 比活力：每毫克蛋白所具有的酶活力。

活性中心：少数的氨基酸残基与酶的催化活性直接相关。这些特殊的氨基酸残基，一般比较

集中在酶蛋白的一个特定区域，称为酶的活力部位或活性中心。

必需基团：关系到酶反应速度的化学基团。

米氏常数：反应速度是最大反应速度一半时的底物浓度，Km单位为摩尔浓度（mol/L）。 最适温度：在一定范围内，反应速度达到最大时的温度。 最适pH：酶表现最大活度时的PH值。 2.酶的系统命名

系统名称包括两部分：底物名称和反应类型。如果反应中有多个底物，则每个底物均需写出，底物名称间用“:”隔开。如果底物有构型，亦需表明。（例：L-丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转

移酶）

3.酶的结构组成

酶分子有一、二、三、四级结构。

酶分为单纯酶（仅由多肽链构成）和结构酶（除了含有蛋白质多肽链外，还含有非蛋白的其他成分）

4.酶的化学本质是什么？

大部分是蛋白质，少部分是RNA

5.酶作用的机制

酶作用的机制：酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。中间产物学说（在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物（ES），然后再生成产物（P），并释放出酶。反应式为S+E=ES→E+P，这里S代表底物，E代表酶，ES为中间产物，P为反应的产物）

6.根据催化反应性质酶可分为几类？请举例 （1）氧化还原酶：脱氢酶、氧化酶。

（2）转移酶：氨基转移酶、磷酸转移酶、甲基转移酶 （3）水解酶：蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶、溶菌酶 （4）裂合酶：脱水酶、脱氨酶、脱羧酶、醛缩酶

7.酶作为生物催化剂有何特点？ （1）催化效率高

（2）催化反应具有高度专一性 （3）催化反应条件温和 （4）催化活力可被调节

8.影响酶催化反应的因素

PH、底物浓度、温度、酶浓度 、激活剂、抑制剂

9.米氏方程

10.可逆抑制的类型和图表

11.解释高效性和专一性 高效性的机制： (1)邻近效应（指酶与底物结合形成中间复合物以后,使底物和底物之间,酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高,从而使反应速率大大增加的一种效应）和定向效应（指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应.）

（2）亲核和亲电催化（共价催化）

亲核试剂：具有给予电子对的强烈倾向的基团。 亲电试剂：具有接受电子对的强烈倾向的基团。 亲核催化：如果催化反应的速度（完全或部分地）被底物从催化剂接受电子对这一步所控制。 亲电催化：如果催化反应的速度（完全或部分地）被催化剂从底物接受电子对这一步所控制。 （3）酸碱催化

狭义的酸碱催化剂：H和OH，由于酶反应的最适PH一般接近中性，因此H和OH的催化在酶反应中的重要意义是比较有限的。

广义的酸碱催化剂：质子受体和质子供体的催化，它们在酶反应中的重要性大得多，发生在细胞内的许多类型的有机反应都是受广义催化剂催化的。 专一性的机制（P169~P170）： （1）锁与钥匙学说 （2）诱导契合学说

（3）结构性质互补假说（空间互补、电荷、极性） （4）“三点附着”假说

第七章：激素 1.名词解释：

激素：在动植物体内由细胞产生的、其量极少的、有机体新陈代谢中起着调节作用的一类有机物质。

2.按化学本质可将激素分为那几类？ （1）氨基酸衍生物激素 （2）多肽及蛋白质激素 （3）类固醇类激素 （4）脂肪酸衍生物激素

4.含氮类激素包括：

（1）氨基酸衍生物激素（甲状腺激素、肾上腺素）

（2）多肽及蛋白质激素（生长素、促甲状腺激素、黄体生成素、胰岛素、胰高血糖素）

4.简述激素的四种作用机理？

（一）膜受体通过腺苷酸环化酶作用途径 反应快（几分钟），生成cAMP，cAMP起信息的传递和放大作用 大部分含氮激素 ：肾上腺素、胰高血糖素

激素→G蛋白耦联受体→G蛋白→腺苷酸环化酶→cAMP→依赖cAMP的蛋白激酶A→基因调控蛋白→基因转录

+

-+

-

（二）钙及肌醇三磷酸作用途径

激素通过结合到细胞表面的受体上，激活G蛋白，G蛋白开启磷酸肌醇酶的催化活性，催化磷酯酰肌醇4,5-二磷酸产生二酰基甘油和肌醇三磷酸。

二酰基甘油进一步活化蛋白激酶C，促使靶蛋白质中苏氨酸和丝氨酸残基磷酸化，最终改变一系列酶的活性；肌醇三磷酸则作用于内质网膜受体，打开Ca2+通道，升高细胞质内Ca2+浓度，改变钙调蛋白和其他的钙传感器的构象，使之变得更易于与其靶蛋白质结合，改变靶蛋白质的生物活性，从而完成激素的磷酸肌醇级联放大作用，在多种细胞内引起广泛的生理效应。

（三）受体的酪氨酸激酶途径

结合酪氨酸激酶的受体——激活酶活性，使其残基磷酸化，酪氨酸的磷酸化又进一步促进酪氨酸激酶的活性(eg. 胰岛素、表皮生长因子) （四）固醇类激素受体调节基因转录速度

反应慢（几小时甚至几天）——激素的受体是结合着DNA的某些蛋白质，激素结合到受体上，受体就转变成一种转录的增强子（转录增强物），于是特定的基因就得到扩增地表达。 (eg. 甾醇类激素)

5.几个重要激素的成分（前体）作用机理及作用（即生理功能） 甲状腺激素

肾上腺素

胰岛素

胰高血糖素

6.受体的功能和结构：重要的两种类型

(1)受体—离子通道型 (2)受体—G蛋白—效应蛋白型

(3)受体—酪氨酸蛋白激酶型 (4)受体—转录因子型

7.cAMP途径和主要的二级信使

细胞外信号与相应受体结合，调节腺苷酸环化酶活性，通过第二信使cAMP水平的变化，将细胞外信号转变为细胞内信号。cAMP信号的组分① 激活型激素受体（Rs）或抑制型激素受体（Ri）；② 活化型调节蛋白（Gs）或抑制型调节蛋白（Gi）；③ 腺苷酸环化酶（Adenylyl cyclase）：主要的二级信使：cAMP，cGMP，IP3，DAG，Ca2+

第八章：生物氧化 1.名词解释：

生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时

逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程。此过程需耗氧、排出CO2，又在活细胞内进行，故又称细胞呼吸。

呼吸链：由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶催化系统组成的这种代谢途径一般称为生

物氧化还原链，当受氢体是氧时，称为呼吸链。

氧化磷酸化作用：代谢物的氧化（脱氢）作用与ADP的磷酸化作用相偶联而生成ATP过程，

又称偶联磷酸化作用。

P/O比：指应用某一物质作为呼吸底物，消耗1摩尔氧时，有多少摩尔无机磷转化为有机磷，

它可反映氧化磷酸化的效率。

底物水平磷酸化：没有氧参加，底物的高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP。

2.生物氧化与燃烧的异同点 反应温度 反应环境 催化剂 能量释放的速度 能量释放的形式 产生CO2与H2O的方式 生物氧化 37℃ 近中性、水溶液 酶 缓慢 主要以生成ATP等高能化合物的形式释放 进行广泛的加水脱氢反应，间接得氧，脱下的氢与氧结合成水；有机酸脱羧产生CO2。 体外氧化 高温 干燥 无 快速 热 氧直接与碳、 氢结合，生成CO2与H2O。 3.有机物质被氧化时，细胞如何将氧化时产生的能量搜集和贮存起来？

生物氧化时候释放的能量，通过与ATP合成相偶联，转换成生物体能够直接利用的生物能ATP。通过将ATP的高能磷酸键转移给肌酸合成磷酸肌酸（脊椎动物肌肉、神经组织）、磷酸精氨酸（无脊椎动物肌肉）贮能。

4.呼吸链的组成和各传递体的作用 （1）复合体Ⅰ（NADH-泛醌还原酶） 功能：电子从NADH传递给泛醌 （2）复合物Ⅱ 琥珀酸-泛醌还原酶

功能：将从琥珀酸得到的电子传递给辅酶Q。 （3） 复合体Ⅲ: 泛醌-细胞色素c还原酶

功能：将电子从泛醌传递给细胞色素c （4） 复合体Ⅳ: 细胞色素c氧化酶

功能：1、将电子从细胞色素c传递给氧 2、泵出质子

5.NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成和排列顺序，产能情况，偶联部位？

（1）NADH氧化呼吸链组成及排列顺序：NADH+H+→复合体Ⅰ（FMN、Fe-S）→CoQ→复合体Ⅲ（Cytb562、b566、Fe-S、c1）→Cytc→复合体Ⅳ（Cytaa3）→O2 。

有3个氧化磷酸化偶联部位，分别是NADH+H+→CoQ，CoQ→Cytc，Cytaa3→O2 。 产能情况：生成3（2.5）个ATP

（2）琥珀酸氧化呼吸链组成及排列顺序：琥珀酸→复合体Ⅱ(FAD、Fe-S、Cytb560)→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2。

只有两个氧化磷酸化偶联部位，分别是CoQ→Cytc，Cytaa3→O2 。 产能情况：生成2（1.5）个ATP

6.线粒体内膜胞浆侧质子如何通过ATP合酶回流的？

7.质子回流如何驱动转子旋转？

8.高能化合物的特点：含有高能磷酸键。

9.ATP、磷酸肌酸、磷酸精氨酸的作用 ATP：能量的中间传递着

磷酸肌酸、磷酸精氨酸:储存能量

10.转子旋转怎样与ATP合成联系起来的？

11.ATP结构

12.线粒体外的氧化磷酸化机制、产能情况。

NADPH+H+1异柠檬酸穿梭作用胞液?-酮戊二酸线粒体内膜a-酮戊二酸异柠檬酸异柠檬酸脱氢酶(以NAD+为辅酶)异柠檬酸异柠檬酸脱氢酶(以NADP+为辅酶)NADP+基质NADH+H+呼吸链(3ATP)NAD+NADH+H+2磷酸甘油穿梭作用胞液磷酸二羟丙酮线粒体内膜磷酸二羟丙酮NAD+?-磷酸甘油脱氢酶(以NAD+为辅酶)?-磷酸甘油?-磷酸甘油?-磷酸甘油脱氢酶(以FAD+为辅酶)基质FADH2CoQbc1FADcaa3O2(2ATP)谷氨酸3 苹果酸穿梭作用胞液?-酮戊二酸草酰乙酸NADH+H+苹果酸脱氢酶(以NAD+为辅酶)门冬氨酸NAD+苹果酸线粒体内膜?-酮戊二酸门冬氨酸苹果酸基质谷氨酸草酰乙酸NAD+苹果酸脱氢酶(以NAD+为辅酶)+NADH+H呼吸链(3ATP)

13.化学渗透学说

化学渗透学说是英国F.Miichell经过大量实验后于1961年首先提出的，其主要论点是认为呼吸链存在于线粒体内膜之上，当氧化进行时，呼吸链起质子泵作用，质子被泵出线粒体内膜之外侧，造成了膜内外两侧间跨膜的化学电位差，后者被膜上ATP合成酶所利用，使ADP与Pi合成ATP。

14.氧化磷酸化的影响因素有哪些？氰化物和一氧化碳对氧化磷酸化过程有何影响？ A）影响氧化磷酸化的因素及机制：

(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、 二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。

(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合， 阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。

(4)ADP的调节作用： ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速ATP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。

(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。

B）氰化物：氰化物进入机体后分解出具有毒性的氰离子,氰离子能抑制组织细胞内42种酶的活性,其中,细胞色素氧化酶对氰化物最为敏感.氰离子能迅速与氧化型细胞色素氧化酶中的三价铁结合,阻止其还原成二价铁,使传递电子的氧化过程中断。

C）一氧化碳：一氧化碳进入机体后,可与机体内的血红蛋白结合（结合能力为氧的210倍）.与一氧化碳结合的血红蛋白就会失去携带氧的能力。

第九章：糖代谢

1.糖酵解的主要过程、场所、ATP生成的情况、限速酶(PPT) 2.三羧酸循环的历程、场所、ATP的生成、限速酶（PPT）

3.试述葡萄糖有氧氧化的全过程。

第一阶段为糖酵解途径,葡萄糖转变成2分子丙酮酸,在胞液中进行；

第二阶段为乙酰辅酶A的生成,丙酮酸进入线粒体,由丙酮酸脱氢酶复合体催化,经氧化脱羧基转化成乙酰CoA；

第三阶段为三羧酸循环和氧化磷酸化

4.总结糖酵解和有氧氧化的生理意义 糖需氧分解的生理意义：

（1）糖的需氧代谢是机体获取能量的主要途径。 （2）糖的需氧代谢是物质代谢的总枢纽。

（3）三羧酸循环的中间产物也可作为合成细胞组织成分碳骨架的前身物质 糖酵解的生理意义：

（1）在机体缺氧状况下迅速供能

（2）为某些厌氧生物及组织细胞生活所必需

5.何谓巴斯德效应

指糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。（有氧时，由于酵解产生的NADH和丙酮酸进入线粒体而产能，故糖的无氧酵解代谢受抑制。）

6.磷酸戊糖途径的生理意义

1） 是体内生成NADPH的主要代谢途径： NADPH在体内可用于：

（1）作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇，一些氨基酸。 （2）使氧化型谷胱甘肽还原。 （3）维持巯基酶的活性。

（4）维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。

2）是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径

体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，这是体内唯一的一条能生成5-磷酸核糖的代谢途径。并且磷酸戊糖途径是体内糖代谢与核苷酸及核酸代谢的交汇途径。 3） 为细胞提供能量

7.糖异生的定义及其生理意义

定义：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生 生理意义：

（1）在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。

（2）回收乳酸分子中的能量：葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环。

8.血糖调节、各激素作用

人体血糖的调节以体液的调节为主，同时又受到神经的调节。当血糖含量升高的时候，下丘脑的相关区域兴奋，通过副交感神经直接刺激胰岛B细胞释放胰岛素，并同时抑制胰岛A细胞分泌胰高血糖素，从而使血糖降低。当血糖含量降低时，下丘脑的另一项区域兴奋，通过交感神经作用于胰岛A细胞分泌胰高血糖素，并抑制胰岛B细胞分泌胰岛素，使得血糖含量上升。另外，神经系统还通过控制甲状腺和肾上腺的分泌活动来调节血糖含量。 血糖平衡的神经调节中，神经中枢是下丘脑的不同区域，效应器有多个，属间接刺激。 1、血糖浓度升高——血管壁等处的化学感受器兴奋～传入神经～下丘脑中调节血糖平衡的某一区域～传出神经～胰岛B细胞分泌胰岛素～肝脏，骨胳肌脂肪组织等处的体细胞～血糖浓度降低。

2、血糖浓度过低——血管壁等处的化学感受器兴奋～传入神经～下丘脑中调节血糖平衡的某一区域～传出神经～胰岛A细胞分泌胰高血糖素、肾上腺髓质分泌肾上腺素～肝脏等处的体细胞～血糖浓度升高。

第十一章：脂质代谢 1. 名词解释

酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，

统称为酮体。

脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL）的催化下水解并释放出

脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员

2.简述脂肪酸的?氧化过程

β-氧化在线粒体基质中进行β-氧化过程由四个连续的酶促反应组成： 脱氢 水化 再脱氢 硫解

3.偶数和奇数碳饱和脂肪酸?氧化的产物 偶数碳饱和脂肪酸的氧化产物——乙酰CoA

奇数碳饱和脂肪酸的氧化产物——乙酰CoA+丙酰CoA

4. 一分子硬脂酸完全氧化成CO2和H2O产生的ATP分子数是多少？一分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O产生的ATP分子数是多少？（与一分子葡萄糖进行比较） 1分子葡萄糖完全氧化可以净生成ATP的个数就是36或者38个

++

1分子软脂酸含16个碳原子，靠7次β氧化生成7分子NADHH，7分子FADH2，8分子乙酰CoA，而所有脂肪酸活化均需耗去2分子ATP.故1分子软脂酸彻底氧化共生成：7×2+7×3+8×12-2=129分子ATP。

1分子硬脂酸一共18个碳原子,活化消耗两个ATP，经过8轮氧化得到9个乙酰CoA，总计7个ATP（扣除最初2个消耗）,17个FADH2和35个NADH，在呼吸链中,以一个FADH2生成2个ATP,一个NADH生成3个ATP,则共计：7+17×2+35×3=146个ATP

5. 酮体的生成和利用的生理意义。

(1) 在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式；并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。

(2)酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。

6.甘油和脂肪酸代谢与糖代谢的联系？

（1）糖转变为脂肪：糖酵解所产生的磷酸二羟丙同酮还原后形成甘油，丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。

（2）脂肪转变为糖：脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，可沿不同的途径转变成糖。甘油经磷酸化作用转变成磷酸二羟丙酮，再异构化变成3-磷酸甘油醛，后者沿糖酵解逆反应生成糖；脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A，在植物或微生物体内可经乙醛酸循环和糖异生作用生成糖，也可经糖代谢彻底氧化放出能量。

（3）能量相互利用：磷酸戊糖途径产生的NADPH直接用于脂肪酸的合成，脂肪分解产生的能量也可用于糖的合成。

第十二章：氨基酸代谢 1.名词解释：

氨基酸代谢库: 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的

氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。

氮平衡: 摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。

蛋白质的腐败作用: 肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用。

2.动物体内有哪些酶参加蛋白质的水解？

胃蛋白酶、寡肽酶、胰蛋白酶、 糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶、氨基肽酶

3.氨基酸的脱氨基作用有哪几种方式？简述两种联合脱氨基作用的基本过程。 脱氨基作用的方式：氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基、非氧化脱氨基

（1）由L－谷氨酸脱氢酶和转氨酶联合催化的联合脱氨基作用：先在转氨酶催化下，将某种氨基酸的α-氨基转移到α-酮戊二酸上生成谷氨酸，然后，在L-谷氨酸脱氢酶作用下将谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸，而α-酮戊二酸再继续参加转氨基作用。L－谷氨酸脱氢酶主要分布于肝、肾、脑等组织中，而α-酮戊二酸参加的转氨基作用普遍存在于各组织中，所以此种联合脱氨主要在肝、肾、脑等组织中进行。联合脱氨反应是可逆的，因此也可称为联合加氨。

（2）嘌呤核苷酸循环：骨骼肌和心肌组织中L－谷氨酸脱氢酶的活性很低，因而不能通过上述形式的联合脱氨反应脱氨。但骨骼肌和心肌中含丰富的腺苷酸脱氨酶，能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤核苷酸（IMP）。目前认为嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氨的主要方式。

5.氨基酸脱氨基后的碳链如何进入三羧酸循环？

氨基酸脱氨基后的碳链分别经形成乙酰-CoA的途径、阿尔法-酮戊二酸的途径、琥珀酸-CoA的途径、延胡索酸途径及草酰乙酸途径进入柠檬酸循环。

6.血氨的来源和去路 血氨的来源：

（1）氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源, 胺类的分解也可以产生氨

（2）肠道吸收的氨

A.氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨 B.尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨

（3）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺

血氨的去路：

（1）合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 （2）合成谷氨酰胺

（3）肾小管泌氨

（4）在肝内合成尿素，这是最主要的去路

7. 什么是尿素循环？尿素循环特点

尿素生成的过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环又称尿素循环或Krebs- Henseleit循环。首先鸟氨酸与氨及CO2结合生成瓜氨酸；第二，瓜氨酸再接受1分子氨而生成精氨酸；第三，精氨酸水解产生尿素，并重新生成鸟氨酸。接着，鸟氨酸参与新一轮循环。 特点：

（1）合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行； （2）合成一分子尿素需消耗四分子ATP；

（3）精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；

（4）尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。

8.几种氨基酸的脱羧基作用后生成的产物。 （1）L-谷氨酸脱羧而产生γ-氨基丁酸。 （2）色氨酸脱羧而产生5-羟色胺。 （3）组氨酸脱羧产生组胺。

9.什么是一碳单位，一碳单位载体？

某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团，称为一碳单位。 一碳单位载体：四氢叶酸。

10.综述氨基酸与糖、脂肪代谢的关系？

1、蛋白质是由氨基酸组成的，在体内可转化为糖类物质

2、蛋白质在体内水解成氨基酸后，直接或间接地转变成糖代谢中间产物（如丙酮酸，草酰乙酸），再经糖异生途径转变成糖原或淀粉。

3、在植物和微生物体内，糖可以转变成合成蛋白质所需的20种氨基酸，在动物体内糖可以转变成各种非必需氨基酸，但不能转变成必需氨基酸。

4、蛋白质在体内可转变成脂肪，生酮氨基酸和生糖兼生酮氨基酸在代谢过程中可生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A经脂肪酸合成途径可以合成脂肪酸；生糖氨基酸可直接或间接生成丙酮酸，丙酮酸不仅可转变成甘油，也可通过氧化脱羧生成乙酰辅酶A，再生成脂肪酸。

5、由脂肪酸合成的蛋白质是有限的，脂肪水解所形成的脂肪酸经β氧化作用生成乙酰辅酶A，在由乙醛酸循环体内存在的植物体内，乙酰辅酶A尚可通过乙醛酸循环转变成糖类物质进而转化成蛋白质，但在动物体内乙酰辅酶A只能有限地通过三羧酸循环转化成α—酮戊二酸分子中的一部分，后者再转化成氨基酸参与蛋白质合成。

11.了解常见的氨基酸代谢缺陷症。 病名 涉及的氨基酸代谢途径 苯丙氨酸 临床症状 代谢缺陷 缺乏苯丙氨酸L-单加氧酶 缺乏尿黑酸氧化苯丙酮尿症 新生儿呕吐，智力迟钝以及其他神经疾患 尿中有尿黑酸，在碱性条件下，在空气中尿黑酸症 酪氨酸 变黑，成人皮肤和软骨变黑发展成关节炎 酶 最普通的类型是眼皮肤白化。使头发变为缺失黑色素细胞白化病 白色，皮肤呈粉色，惧光，眼睛缺少色素 的酪氨酸酶 12.生酮氨基酸，生糖兼生酮氨基酸 类别 生糖氨基酸 生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸 ——编辑者：王玉杰

氨基酸 丙氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、甘氨酸、组氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、甲硫氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸 亮氨酸、赖氨酸 异亮氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸