26．下列哪一项不是Km值的功能（ ）
A．Km值是酶的特征物理常数，可用于鉴定不同的酶
B．Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小、亲和力越大 C．Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应 D．用Km值可以选择酶的最适底物
E．比较Km值可以估计不同酶促反应速度
27．磺胺药物治病原理是（ ） A．直接杀死细菌
B．细菌生长某必需酶的竞争性抑制性剂 C．细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂 D．细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂 E．分解细菌的分泌物
28．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的（ ） A．巯基 B．羟基 C．羧基 D．咪唑基 E．氨基
29．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响是属于（ ）
A．产物反馈抑制 B．产物阻遏抑制 C．非竞争性抑制 D．竞争性抑制 E．不可逆抑制
30．酶的不可逆抑制的机制是由于抑制剂（ ）
A．使酶蛋白变性 B．与酶的催化中心以共价键结合 C．与酶的必需基团结合 D．与活性中心的次级键结合 E．与酶表面的极性基团结合
31．谷丙转氨酶的辅酶是（ ）
A．NAD+ B．NADP+ C．磷酸吡哆醛 D．烟酸 E．核黄素
32．酶的活性中心是指（ ） A．酶分子上的几个必需基团 B．酶分子与底物结合的部位
C．酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区 D．酶分子中心部位的一种特殊结构 E．酶分子催化底物变成产物的部位
33．酶原激活的实质是（ ） A．激活剂与酶结合使酶激活 B．酶蛋白质的变构效应
C．酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心 D．酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变
E．以上都不对
34．同工酶的特点是（ ）
A．催化作用相同，但分子组成和理化性质不同的一类酶 B．催化相反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶 C．催化同一底物起不同反应的酶的总称 D．多酶体系中酶组分的统称
E．催化作用，分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶
35．变构酶的底物浓度曲线呈S形，它说明（ ） A．此变构酶为具负性同效应的酶
B．此变构酶中，底物分与其中一亚基结合后能促进其他亚基与底物的结合 C．变构酶是米氏酶的一种特例
D．变构酶所催化的反应包括一系列步骤
E．此变构酶的多个底物分子同时与酶快速结合
36．酶的高效率在于（ ）
A．增加活化能 B．降低反应物的能量水平 C．增加反应物的能量水平 D．降低活化能 E．以上都不对
37．酶促反应的初速度（ ）
A．与[S]成正比 B．与[S无关] C．与Km成正比 D．与[I]成正比 E．与温度成正比
38．米氏常数在推导过程中引入了哪项假设?（ ） A．酶浓度为底物浓度的一半
B．由于ES在存在使底物初始浓度降低 C．由于酶浓度很大，所以[E]基本不变 D．忽略反应ES→E+S的存在
E．由于P→O，所以不考虑反应E+P→ES的存在
39．将米氏方程改为双倒数方程后（ ）
A．1/υ与1/[S]成反比 B．以1/υ对1/[S]作图，其横轴为1/[S] C．υ与[S]成正比 D．Km值在纵轴上 E．Vmax值在纵轴上
40．竞争性抑制作用特点是指抑制剂（ ）
A．与酶的底物竞争酶的活性中心 B．与酶的产物竞争酶的活性 C．与酶的底物竞争非必需基团 D．与酶的底物竞争辅酶 E．与其他抑制竞争酶的活性中心
二、填空题
1．测定酶活力的主要原则是在特定的 、 条件下，测定酶促反应的 速
度。
2．使酶具有高催化效应的因素是 、 、 、 和 。 3．全酶由 和 组成。
4．酶对 的 性称为酶的专一性，一般可分为 、 和 。 5．L-精氨酸只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因为此酶具有 专一性。 6．同工酶是一类 相同、 不同的一类酶。
7．醛缩酶属于第 大类的酶。
8．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是 的结构类似物，能 性地抑制 酶活性。
9．pH对酶活力的影响原因有 和 。
10．在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶活力，那么可以推测 基可能是酶活性中心的必需基团。
11．乳酸脱氢酶是以 辅酶的，它的酶蛋白由 个亚基构成，其亚基可分 型和 型，根据不同类型亚基的组合，乳酸脱氢酶可分为 种同工酶。 12．目前认为酶促反应的机制是 。 13．如果一个酶对A、B、C三种底的米氏常数分别为Kma、Kmb和Kmc，且Kma>Kmb>Kmc，则此酶的最适底物是 ，与酶亲和力最小的底物是 。
14．欲使酶促反应速度达到最大速度的90%，此时底物浓度应是此酶Km值的 倍。 15．调节酶类一般分为(主要)两大类 和 。
16．激酶是一类催化 的酶。
17．影响酶促反应速度的因素有 。 18．依酶促反应类型，酶可以分为六大类为 。 19．pH对酶活力的关系是一种 曲线，其原因是 。 20．酶经分离提纯后保存方法是 。 21．酶的专一性分为两大类 。
22．根据调节物分子不同，别构效应分为 和 。根据调节物使别构酶反应速度对[S]敏感性不同分为 和 。
三、是非判断题
1．一般酶和底物大小差不多。
2．酶的分类是依据其催化反应类型。 3．酶影响它所催化反应的平衡。
4．酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。
5．如果有一个合适的酶的存在，达到化学能阈所需的活化能就减少。 6．在酶已被饱和的情况下，底物浓度地增加能使酶促反应初速度增加。 7．当[ES]复合物的量增加时，酶促反应速度也增加。 8．酶促反应的米氏常数与所用的底物无关。
9．在极低底物浓度时，酶促反应初速度与底物浓度成正比。
10．如果已知在给定酶浓度时的Km和Vmax，则可计算在任何底物浓主度时的酶促反应初速度。
11．对于酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象关系很大。 12．在酶的活性部位，仅仅只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反应。 13．测定酶活时，一般测定+ΔP比测定-ΔS更为准确。
14．在酶催化过程中，[ES]复合物的形成是可逆的。 15．1/Km愈大，表明酶与底物的亲和力越小。
16．辅酶、辅基在酶催化作用中，主要是协助酶蛋白的识别底物。 17．变构剂与酶的催化部位结合后使酶的构象改变，从而改变酶的活性，称为酶为变构作用。 18．酶原激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。 19．酶经固定化后，一般稳定性增加。
20．作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。 四、名词解释题 1．全酶
2．酶的辅助因子 3．辅酶的辅基 4．酶活力
5．酶的活力单位(U) 6．酶的比活力
7．酶的转换数：Kcat 8．米氏常数Km 9．激活剂 10．抑制剂
11．不可逆抑制作用与可逆抑制作用 12．竞争性抑制作用 13．非竞争性抑制作用 14．酶的专一性 15．酶的活性中心 16．多酶体系 17．调节酶 18．别构效应 19．别构酶 20．酶原激活 21．寡聚酶 22．同工酶 23．诱导酶
五、问答及计算题
1．在酶的纯化过程中通常会丢失一些活力，但偶尔亦可能在某一纯化步骤中酶活力可超过100%，产生这种活力增高的原因是什么？ 2．试述使用酶作催化剂的优缺点。
3．如果你从刀豆中得到了一种物质，很可能是脲酶，你怎样确定它是蛋白质，如何判断它是否是酶？
4．试简述Km的意义及应用。
5．当[S]=0.5Km ；[S]=4Km； [S]=9Km；[S]=99Km时，计算υ占Vmax的百分比。
6．某酶制剂2mL内含脂肪10mg，糖20mg，蛋白质25mg，其酶活力与市售酶商品（每克含2000酶活力单位）10mg相当，问酶制剂的比活力是多少？ 7．酶定量测定中要控制哪些条件？为什么？ 8．何谓米氏常数，它的意义是什么？