31.B 32.C 33.C 34.B 35.C 36.D 37.B 38.B 39.C 40.C

二、多项选择题

1.ABE 2.AD 3.AD 4.ACE 5.ABCD 6.ABCE 7.BCD 8.CE 9.ABCD 10.BD 11.ABD 12.BCDE 13.ABCD 14.ABCD 15.BCE 16.ABC 17.ABE 18.ACDE 19.CE 20.ABE 21.AB 22.CDE 23.BC 24.AC 25.CD

三、填空题

1.C H O N

2.N 16%

3.20 非极性疏水性氨基酸 中性极性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 4.氢键 盐键 疏水键 范德华力 5.兼性离子 负 正 6.谷氨酸 精氨酸 丙氨酸

7.氨基酸 肽键 羧基 氨基 碳 氮 8.α-螺旋 β-折叠 9.电荷层 水化膜

10.肽键 氢键 疏水键 次级键 11.酸 碱 酶 氨基酸

12.盐析法 有机溶剂沉淀 某些酸类沉淀 重金属盐沉淀 盐析 低温有机溶剂 13.α碳 自由旋转度 14.S型 促进 正协同

15.长 大

16.定性 定量 茚三酮反应 双缩脲

17.次级键 空间 一级 理化 生物学活性

18.蛋白质 可使肽链正确折叠 在二硫键正确配对中起重要作用 19.280 定量测定

20.电荷数量 分子量大小 分子形状

四、名词解释

1.在多肽分子中肽键的6个原子(Cα1,C,O,N,H,Cα2)位于同一平面,被称为肽单元(肽键平面)。

2.在某些理化因素的作用下,使蛋白质的空间结构受到破坏但不包括肽键的断裂,从而引起蛋白质理化性质的改变及生物学活性的丧失,这种作用称为蛋白质的变性作用。 3.当蛋白质溶液处于某一PH值时,其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子,净电荷为零,此时该溶液的PH值称为该蛋白质的等电点。

4.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子的水,所形成的酰胺键称为肽键。

9

5.是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子,是一类帮助多肽链正确折叠的蛋白质.它可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行可以防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠。分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。 6.在蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并具有相应的功能,被称为模序。

7.蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白,常有四级结构。以血红蛋白为例,一分子O2与一个血红素辅基结合,引起亚基构象变化,进而引起相邻亚基构象变化,更易与O2结合。

8.是指蛋白质中的一个亚基与其配体结合后,能影响该蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。如果是促进作用则称为正协同效应；反之,则称为负协同效应。

9.分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠的较为紧密,各行其功能,称为结构域。

10.蛋白质分子中氨基酸的组成和排列顺序。

11.是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也即整条多肽链所有原子在三维

空间的排布位置。

12.分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚,并从溶液中析出的现象。 13.利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法称为透析。

14.多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升,每3.6个氨基酸残基盘绕一周,形成的右手螺旋,称为α-螺旋。

15.在具有四级结构的蛋白质分子中,其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基,亚基和亚

基之间以非共价键相连接。

五、问答题

1.酸性氨基酸包括天冬氨酸和谷氨酸。碱性氨基酸包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。 2.苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸。 3.引起变性的因素有:物理因素如高温、紫外线、X-射线、超声波、剧烈振荡等；化学因素如强酸、强碱、尿素、去污剂、重金属、浓酒精等。

变性后：⑴生物学活性丧失；⑵溶解度下降；⑶粘度增加；⑷易被蛋白酶水解。 4.多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序称为蛋白质的一级结构,连接一级结构的键是肽键。

蛋白质的二级结构是指蛋白质主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。氢键是维系二级结构最主要的键。

三级结构是指多肽链主链和侧链原子的空间排布。次级键维持其稳定, 最主要的键是疏水键。

四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一起的结构。其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基,一般具有四级结构的蛋白质才有生物学活性。维持其稳定的是次级键,如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。

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5.①Gly参与合成谷胱甘肽(GSH)。GSH的活性基团是半胱氨酸巯基(-SH)GSH在体内的重要功能之一是保护某些蛋白质或酶分子中的-SH不被氧化,从而维持各自的生物学功能。 ②甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸都可提供“一碳基团”。“一碳基团”的主要生理功能是作为合成嘌呤和嘧啶的原料。

③Gly和琥珀酰CoA及Fe合成血红素,而血红素是血红蛋白和肌红蛋白的辅基,在氧的运输和贮存中发挥极其重要的作用。

④Gly可以和游离型胆汁酸(胆酸、鹅脱氧胆酸)结合,形成结合型胆汁酸－甘氨胆酸和甘氨鹅脱氧胆酸。胆汁酸是界面活性物质,他们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。另外,甘氨酸和其他氨基酸都是蛋白质、肽类合成的原料。蛋白质、肽具重要的生理功能。尤其是结构蛋白胶原中,甘氨酸含量特别多。

6.分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。它可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合,随后松开,如此重复进行,可防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠。分子伴侣在蛋白质二硫键的正确配对中也起重要作用。

7.一级结构是空间结构和功能的基础。一级结构相似其功能也相似,例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似,仅有个别氨基酸差异,故他们都具有胰岛素的生物学功能；一级结构不同,其功能也不同；一级结构发生改变,则蛋白质功能也发生改变,例如血红蛋白由2条α链和2条β链组成,正常人β链的第6位谷氨酸换成了缬氨酸,就导致分子病-镰刀状红细胞贫血的发生,患者红细胞带氧能力下降,易溶血。

空间结构与功能的关系也很密切,空间结构改变,其理化性质与生物学活性也改变。如核糖核酸酶变性或复性时,随之空间结构破坏或恢复,生理功能也丧失或恢复。变构效应也说明空间结构改变,功能改变。

8.蛋白质分离纯化的方法主要有:盐析、透析、凝胶过滤(分子筛)、电泳、离子交换层析(色谱)、超速离心等方法。 各自原理:盐析主要是利用不同蛋白质在不同浓度的中性盐溶液中的溶解度不同,向蛋白质溶液加入中性盐,破坏水化膜和电荷两个稳定因素,使蛋白质沉淀。

透析和凝胶过滤均根据分子大小不同而设计的。透析是利用仅有小分子化合物能通透半透膜,使大分子蛋白质与小分子化合物分离,达到除盐目的。凝胶过滤柱内填充带小孔的葡聚糖颗粒,样品中小分子蛋白质进入颗粒,而大分子蛋白质则不能进入,由于二者路径长短不同,故大分子先于小分子流出柱,可将蛋白质按分子量大小不同而分离。 蛋白质是两性电解质,在不同PH溶液中所带电荷种类和数量不同,故在电场中向相反的电极方向泳动,电泳的速度取决于场强、蛋白质所带电荷数量和其分子大小与形状。 如在层析柱内,带电荷蛋白质可与带相反电荷的离子交换树脂相结合,然后用盐溶液洗脱,随着盐浓度增加,带电荷少与多的蛋白质先后被洗脱出来,分部收集洗脱液,达到分离蛋白质的目的。

根据不同蛋白质的密度与形态区别,可用超速离心法,使其在不同离心力作用下沉降,达到分离目的。

9.多肽链的N末端和C末端分析,均可用化学法和酶法。N末端分析可用2,4-二硝基氟苯法、二甲基氨基萘磺酰氯法、丹伯磺酰氯法（Dabsyl-CL）和Edman降解法,以及氨基肽

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2＋

酶法。C末端分析可用肼解法和羧基肽酶法。

10.沉淀蛋白质的主要方法有:盐析、有机溶剂、某些酸类、重金属盐、加热凝固。

上述方法的特点:中性盐破坏蛋白质的水化膜和电荷,采用不同浓度盐可将不同蛋白质分段析出,盐析得到的蛋白质具有生物学活性。

有机溶剂可破坏蛋白质的水化膜使其沉淀,常温下操作,蛋白质无活性,低温下操作,则有活性。

某些酸类如钨酸、三氯醋酸等的酸根与带正电荷的蛋白质结合而沉淀,前提是溶液的pH值小于PI。该法得到的蛋白质无活性。

与酸类相反,重金属离子pb2＋等可与带负电荷的蛋白质结合而沉淀,故要求溶液pH大于PI。该法得到的蛋白质也无活性。

在等电点时加热蛋白质可形成凝块沉淀。该法得到的是变性蛋白质。

第二章 核酸的结构与功能

[本章要求]

1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。

2.熟悉碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。掌握常见核苷酸的缩写符号。

3.掌握核酸元素组成特点。掌握两类核酸（DNA与RNA）分子组成的异同。掌握核苷酸的连接，掌握核酸的一级构的概念。 4.掌握DNA的双螺旋结构及碱基配对规律。了解DNA的三级结构。

5.熟记核酸的理化性质及相关的重要概念，准确叙述DNA变性、复性及分子杂交的概念。 6.熟悉RNA的结构与功能。 [内容提要]

核酸是生物体遗传的物质基础。各种生物都含有两类核酸，即核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。病毒只含有DNA或RNA。核酸的基本组成单位是核苷酸，核酸是由数十个到数十万核苷酸连接而成的，故也称为多核苷酸。核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。碱基与戊糖结合后的生成物称核苷。核苷与磷酸以磷酯键相连称为核苷酸，又分为一磷酸核苷、二磷酸核苷和三磷酸核苷等。

核酸分子的结构分为三级：一级结构是组成核酸的核苷酸按一定顺序排列，以3'，5'-磷酸二酯键相连的结构。具3'和5'末端。二级结构及三级结构统称为高级结构，DNA和RNA各有其特点。DNA的二级结构为双螺旋结构。其特点为双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补（A-T配对，G-C配对），氢键和碱基堆积力维持双螺旋结构的稳定。DNA的三级结构，原核生物为超螺旋；真核生物为核小体，核小体形成的串珠状结构再进一步卷曲成筒状，即染色质纤维。后者再形成染色体。RNA为单链结构，局部可形成双螺旋结构。RNA按功能不同可分为三类，即信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）及核蛋白体RNA（rRNA）。mRNA分子为线型单链结构，5'端有一个7-甲基鸟苷三磷酸（m7-GTP）的“帽”，3'端有

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