的反应速度。

14．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类 、 、 、 、 和 。

15．测定酶活力时，通常控制在酶的 、 、 下进行。 16．酶活性受到多种因素的调节控制，最常见的调节方式有 与 调节。

二、选择题

1．酶具有高度催化能力的原因是：

A．酶能降低反应的活化能 B．酶能催化热力学上不能进行的反应 C．酶能改变化学反应的平衡点 D．酶能提高反应物分子的活化能 2．酶促反应中决定酶专一性的部分是：

A. 酶蛋白 B. 底物 C．辅酶或辅基 D. 催化基团 4. 假定一种酶只有当某一特定的组氨酸残基侧链未被质子化时，酶分子才具有活性，降低pH对于该酶会发生下列哪一种类型的抑制作用？

A．反竞争性 B．非竞争性 C．竞争性 D．混合型 5．磺胺药物治病的原理是：

A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长所需的二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂 C. 分解细菌的分泌物 D.细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂 6. 有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A. 巯基 B. 羟基 C. 羧基 D. 咪唑基 7．酶原激活的实质是：

A．激活剂与酶结合使酶激活 B．酶蛋白的变构效应 C．酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心 D．酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变 8. 蛋白酶是一种：

A.水解酶 B. 合成酶 C. 裂解酶 D．酶的蛋白质部分

9. 酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达到一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是：

A．酶与形变底物产生不可逆结合 B．酶与未形变底物形成复合物

C．酶的活性部位为底物所饱和 D．过多底物与酶发生不利于催化反应的结合 10．酶的活性中心是指：

A．酶分子上含有必需基团的肽段 B．酶分子与底物结合的部位

C．酶分子与辅酶结合的部位 D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区 11．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关：

A．作用时间 B．抑制剂浓度 C．底物浓度 D．酶与抑制剂的亲和力的大小 E．酶与底物的亲和力的大小 12．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：

A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D．反竞争性可逆抑制作用 13．竞争性抑制剂作用特点是：

A．与酶的底物竞争激活剂 B．与酶的底物竞争酶的活性中心 C．与酶的底物竞争酶的辅基 D．与酶的底物竞争酶的必需基团； 15．酶催化作用对能量的影响在于：

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A．降低活化能 B．增加活化能 C．降低反应物能量水平 D．降低反应的自由能 14．酶的竞争性可逆抑制剂可以使：

A．Vmax减小，Km减小 B．Vmax增加，Km增加

C．Vmax不变，Km增加 D．Vmax不变，Km减小

15．在生理pH7.0条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体：

A．His的咪唑基 B．Lys的ε氨基 C．Arg的胍基 D．Cys的巯基 16．对于下列哪种抑制作用，抑制程度为50%时，[I]=Ki ：

A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用

C．非竞争性可逆抑制作用 D．反竞争性可逆抑制作用 17．下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂：

A 有机磷化合物 B 有机汞化合物 C 有机砷化合物 D 磺胺类药物 18．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残 基上：

A．天冬氨酸 B．脯氨酸 C．赖氨酸 D．丝氨酸

三、判断题

（ ）1．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短， 则最适温度低。

（ ）2．测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。

（ ）3．测定酶活力时，一般测定产物生成量比测定底物消耗量更为准确。

（ ）4．某些调节酶的V-[S]的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底 物分子的亲和力。

（ ）5．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。

（ ）6．某些酶的Km由于代谢产物存在而发生改变，而这些代谢产物在结构上与底物 无关。

（ ）7．在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。 （ ）8．碘乙酸因可与活性中心-SH以共价键结合而抑制巯基酶，而使糖酵解途径受阻。 （ ）9．酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。

9．对：检查酶的含量及存在，不能直接用重量或体积来表示，常用它催化某一特定反应的能力来表示，即用酶的活力来表示，因此酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。 （ ）10．从鼠脑分离的己糖激酶作用于葡萄糖时Km=6×10-6mol/L作用于果糖时 Km=2×10-3mol/L，则己糖激酶对果糖的亲和力更高。

（ ）11．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关 （ ）12．Km是酶的特征常数，在任何条件下，Km是常数。

（ ）13．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。 （ ）14．酶可以促成化学反应向正反应方向转移。 （ ）15．酶促反应的初速度与底物浓度无关。 （ ）16．一种酶有几种底物就有几种Km值。

（ ）17．当[S]>>Km时， V趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加V。 （ ）18．酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。 （ ）19．酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。

（ ）20．金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。 （ ）21．增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。 （ ）22．酶反应的最适pH值只取决于酶蛋白本身的结构。

四、问答题

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1．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性？ 答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。

（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，因容易失

活而具有反应条件温和性，活力可调节控制并与辅助因子有关。 2．在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？

答：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。

3．怎样证明酶是蛋白质？ 答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸

组成的。（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。 总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。

4．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？

答：据V~[S]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶 的利用角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。 5．为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？

答：蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。

6．新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后就不那么甜了，因为50％糖已经转化为淀粉了。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水几分钟，然后于冷水中冷却，储存在冰箱中可保持其甜味。这是什么道理？

答：采下的玉米在沸水中浸泡数分钟，可以使其中将糖转化成淀粉的酶基本失活，而后将玉米存放在冰箱中，可以使残存的酶处于一种低活性状态，从而保持了玉米的甜度。

7．由酶总浓度特定的某一酶促反应S→P中，得到下表数据， [S] mol/L V(μmol/L.min) 6.25×10－6 7.50×10－5 1.00×10－4 1.00×10－3 1.00×10－2 1.00×10－1 15.0 56.3 60.0 74.9 75.0 75.0 15

1.00 75.0 求：(1)Vmax和Km；(2)为什么当 [S]≥1.0×10-2mol/L时，V为常数？(3) [S]＝0.1mol/L时,游离酶浓度[E]是多少？(4)当[S]=2.5×10-5mol/L.min 时，求反应前5分钟内生成产物的总mol数。(5)当[Et]增加一倍时，Vmax与Km各是多少？

答：(1)从表中数据呈现规律可以看出，该酶促反应动力学符合米氏方程。

当[S]≥0.01mol/L，反应速度不随〔S〕的变化而变化，即达到最大反应速度：

Vmax＝75.0(μmol/L.min)

根据米氏方程V＝Vmax〔S〕/（Km+[S]），将〔S〕＝6.25×10－5 mol/L， V＝15.0μmol/L.min代人方程，得：Km＝2.5×10－5mol/L

(2)当[S]≥1.0×10-2mol/L，此时酶完全被底物结合并达到饱和，即[Et]＝[ES]，增加〔S〕并不使〔ES〕增加，酶促反应速度达到最大。 (3) [S]＝0.1mol/L时，游离酶浓度[E]＝[Et]－[ES]=0 (4)当[S]=2.5×10-5mol/L.min 时，反应初速度： V=75×2.5×10－5/(2.5×10-5＋2.5×10－5)＝37.5μmol/L.min 反应前5分钟生成的产物量为37.5×5＝187.5μmol/L (5)当[Et]增加一倍时，Vmax也增加一倍，即150μmol/L.min Km与酶浓度无关，保持不变。

8．试述温度、pH对酶促反应速度的影响及其影响机理。

答：温度：酶促反应速度存在着最适反应温度，当温度低于此温度，反应速度随温度的增加而增加；高于此温度，反应速度随温度的增加而降低。

机理：低温下，温度升高，反应体系中的活化分子数增加，反应速度增加；当温

度增加到一定程度时，引起酶变性失活，反应速度下降。

pH：大多数酶促反应速度也存在最适反应pH，在此pH下，酶促反应速度达到最

大。

机理：pH影响酶活性中心解离基团的解离状态，从而影响与底物的结合状态与反

应活性；极端的pH下可导致酶变性失活。

〔S〕：在酶的总浓度一定时，较低浓度下反应速度随浓度的增加而增加，但增加的

趋势越来越小，最后达到最大反应速度。

机理：在酶浓度一定条件下，当底物浓度较低时，底物浓度增加，〔ES〕也随之增

加，V=k3[ES]，速度增加；当底物浓度较高时，〔ES〕不再随底物浓度增加而增加，即酶被底物饱和，此时酶促反应速度达到最大。

〔E〕：在底物充足时，酶促反应速度随酶浓度的增加而呈直线上升。 机理：当〔S〕远大于〔E〕时，〔E〕增加，〔ES〕增加，速度增加。 激活剂与抑制剂：激活剂加快化学反应速度，抑制剂降低反应速度

机理：激活剂通过激活酶或底物、抑制产物等方式加快正反应速度；抑制剂通过与

酶可逆或不可逆结合改变酶的空间结构从而抑制酶的活性而达到降低反应速度。

9．什么是酶的专一性？酶的专一性分几类？举例说明。

答：酶的专一性：酶对所作用的底物的选择性，一种酶只作用于一种或一类底物。根据酶对底物的选择对象不同，酶的专一性分为：

绝对专一性：一种酶选择一种底物发生作用。如尿酶只水解尿素。

相对专一性；一种酶选择一类底物发生作用，又分键的专一性和基团专一性。 键的专一性：酶对所作用的底物的键具有选择性，如：酯酶只作用于酯键。

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