第五章
酶
教学目的与要求：
1、掌握酶催化的特异性，酶的作用原理，酶的结构与功能的关系及影响酶促反应速度的因素。 2、理解酶的化学本质，组成，概念，分类及同工酶的概念。 3、了解酶的命名，酶活力的测定，酶的制备和应用。
重点：
1、酶催化的特性，酶的作用机制。
2、酶结构与功能的关系，影响酶促反应速度的因素。
难点：
1、酶的作用机制，中间产物学说，诱导契合学说。 2、底物浓度及抑制剂对酶促反应速度的影响。
总结：
在本章中，首先介绍了酶的一般概念，理解酶的概念，理解酶与一般催化剂的异同点，特别应理解酶作为特殊的催化剂——生物催化剂，所具有的几个特点。
对于酶的命名，一般了解即可，了解酶有习惯命名与系统命名。酶的分类，则应明确分类的依据，据此，可将酶分为六大类，应明确每一大类中，酶催化反应的类型及实例。
在酶的化学本质这一节里，应理解酶的化学本质就是蛋白质。掌握结合酶的组成，及各个组成在催化反应中所起的作用。还应掌握许多基本概念：辅酶、辅基、全酶、酶蛋白等。理解单体酶、寡聚酶、多酶复合物等概念。
在介绍酶的结构与功能的关系这一节时，介绍了一些概念。应理解同工酶、酶原及酶原的激活等的概念，掌握什么叫酶的活性部位、什么叫酶的必需基团。掌握酶的结构与功能的关系。
在酶作用的专一性这一节中，应掌握酶作用专一性的概念， 酶作用专一性的几种类型。
酶的作用机制，也是本章的重点内容。应掌握酶的催化作用与分子活化能的关系，如何用中间产物学说解释之。掌握解释酶作用机制的几种学说：锁钥学说及诱导契合学说的要点，了解其不足之处。了解使酶具有高催化效率的几点因素。
酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素这一节中，应理解酶促反应速度的测量，理解为何要测酶促反应的初速度。理解酶浓度、pH 、温度、激活剂等对酶促反应速度的影响。掌握底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。掌握米氏方程式，米氏常数的意义及测定方法，掌握抑制作用类型及特点等。
对酶活力的概念、酶活力的测定及测定时应注意的问题、酶的活力单位等要有所了解。 应了解什么是核酶、什么是抗体酶，理解什么是化学酶工程和生物酶工程。 酶的制备、酶的应用作一般了解即可。
习题：
1、酶与一般催化剂的异同点
2、为什么说大多数酶的本质是蛋白质?
3、区别： 酶蛋白和全酶 酶蛋白和酶的辅因子 （各起何作用） 4、活性部位
5、何谓酶分子的必需基团? 有哪些类型？其作用如何？ 6、何谓酶原？其是怎样被激活的？有何生理意义？ 7、什么是同工酶？同工酶的生物学意义。
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8、何谓酶的专一性？有哪几类？各举一例说明。
9、中间产物学说要点 诱导契合学说要点 它们各是解释什么问题的？ 10、酶促反应的初速度是如何规定的？为什么要测定初速度？
11、假如反应体系中存在着下列各种情况，求其速度v相当于理论最大速度Vmax的百分数。
⑴S＝Km ⑵S＝（1／2）Km ⑶S＝2Km ⑷S＝（1／10）Km ⑸S＝10Km
12、酶促反应的初速度：(a)、与底物浓度成正比 (b)、与酶浓度成正比 (c)、在中性pH时最大
(d)、当底物浓度与Ｋｍ相等时最大 (e)、与温度无关。 请选择正确的答案。 13、米氏方程的基本形式是什么？Km的意义何在？如何测定？ 14、区别：v0与Vmax 15、判断下列概念的正误： ⑴、一般酶和其底物大小差不多 ⑵、酶分类的依据是其催化的反应类型 ⑶、酶影响它所催化反应的平衡
⑷、如果有一个合适的酶存在，达到化学反应能阈所需的活化能就减少 ⑸、在酶已饱和的情况下，底物浓度的增加能使酶促反应的初速度增加 ⑹、当 ES 络合物的量增加时，酶促反应的初速度也增加 ⑺、酶促反应的米氏常数与所使用的底物无关
⑻、在低底物浓度时，酶促反应的初速度与底物浓度成正比
⑼、若已知在给定酶浓度时的Km和Vmax，则可计算在任何底物浓度时酶促反应的初速度 16、酶的最适温度与最适pH 酶的激活剂与抑制剂
17、什么叫酶的抑制作用？其可分为哪些类型？ 比较不同类型可逆抑制作用的特点或机理。
18、人血清中含有酸性磷酸酶，这类酶在微酸性（pH=5.0）条件下可水解磷酸酯类物质。红细胞、肝、肾、
脾和前列腺都能产生酸性磷酸酶。从临床的观点出发，前列腺酸性磷酸酶最重要，因为血液中此酶活性的升高常是前列腺癌的征兆。前列腺磷酸酶被酒石酸根强烈抑制，而其它组织的酸性磷酸酶则不被酒石酸抑制。怎样利用这种性质设计测量人血清中前列腺酸性磷酸酶活性的特殊方法？
19、甲醇（木醇）是一种常用作汽车防冻剂的商业溶剂，毒性很强，人服用30mL即可致死。其毒性并非
来自甲醇本身，而是来自它的代谢产物甲醛。甲醇能被肝脏中的醇脱氢酶迅速氧化成甲醛。甲醇中毒的医药处理之一是：给患者口服或静脉注射乙醇（酒精），使用量是能引起正常人中毒的剂量。为什么这种处置会奏效? 20、酶的分类与命名：
（1）、叙述酶的系统分类法，其优点何在？ （2）、酶共分成几大类？反应通式？举出具体实例。
（3）、酶的命名如何规定？一个酶可有几种表示法？举例说明。
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第六章 维生素和辅酶
教学目的与要求：
1、掌握水溶性维生素和辅酶的关系、功能及功能部位。 2、理解脂溶性维生素的生理功能。
3、了解维生素的概念、分类、来源及化学性质。
重点：
水溶性维生素与辅酶的关系及作用机制
难点：
维生素在体内的活性形式及其作用
总结：
在维生素和辅酶这一章中，首先应理解的是维生素的概念，维生素在生物体内的作用及维生素的分类。 通过本章学习，应掌握水溶性维生素与辅酶的关系。维生素Ｂ族及维生素Ｃ在生物体内均以辅酶的形式参与代谢，要掌握各种水溶性维生素在体内的活性形式，功能部位及维生素以辅酶形式存在时，在体内物质代谢中所起的作用及作用机制。
对于脂溶性维生素，应理解各种脂溶性维生素的生理功能。 了解维生素的来源，常见维生素的缺乏病及一般防治方法。
习题：
1、什么叫维生素？维生素在体内主要有什么作用？
2、列举维生素与辅酶的关系。下列辅酶（或辅基）中含有哪些维生素成分？ (a) NAD+ (b) FADH2 (c) 辅酶A (d) FH4
3、在人类中曾发现哪些维生素缺乏症？写出其名称并注明这种病是因为缺乏何种维生素所致？ 4、为什么缺乏硫胺素常会引起神经系统及消化系统的机能障碍？ 5、进食生鸡蛋过多为何能引起生物素缺乏症？
6、叶酸由哪几种化合物缩合而成？又以何种形式在体内起作用？ 7、维生素C具有什么化学特征？缺乏时可引起何种疾病？
8、下面的哪种维生素在甲基（－CH3）和甲酰基（－CHO）的转移中有用？ (a) 硫胺素 (b) 抗坏血酸 (c) 叶酸 (d) 核黄素 9、下列各种说法是否正确？指出错误的说法并加以改正。 (a) α-生育酚为维生素E (b) 氰钴胺素为维生素B12 (c) 硫胺素即维生素B1 (d) 磷酸吡哆醛又叫维生素B2 (e) 羧基生物素是氢的载体
10、若缺乏水果蔬菜类食物，人最可能发生下列哪些维生素缺乏症？
(a) 维生素A (b) 维生素C (c) 硫胺素 (d) 烟酸 (e) 氰钴胺素 11、下列哪些辅酶（或辅基）为核苷酸类化合物
(a) FAD (b) NAD+ (c) FH4 (d) TPP (e) 磷酸吡哆醛 12、维生素D的活性形式是什么? 为什么多晒太阳可以预防佝偻病? 13、维生素A、K、E各有什么生理功能？
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第七章 新陈代谢总论与糖代谢
教学目的与要求：
1、掌握糖的无氧氧化过程，糖的有氧氧化过程，戊糖磷酸途径，糖异生作用，主要代谢过程的生理意义及能量计算。
2、理解糖的酶促水解，自由能的产生和变化，高能化合物的概念及重要的高能化合物。 3、了解单糖的吸收，蔗糖、淀粉及糖原的合成过程。
重点：
1、糖的无氧氧化途径，糖的有氧氧化途径，戊糖磷酸途径。各代谢途径的生理意义。 2、糖异生作用及生理意义。 3、能量计算。
难点：
1、糖的各条分解代谢途径 2、糖异生途径
3、糖代谢过程中能量的变化。
总结：
在糖代谢这一章中，一共讲了三个大问题：新陈代谢、自由能与高能化合物、糖代谢。
新陈代谢这一节中，要理解各种基本概念：新陈代谢、合成代谢、分解代谢等，理解新陈代谢的内容及特点。
关于自由能与高能化合物这一节，首先叙述了热力学第一定律及热力学第二定律，然后介绍了自由能的概念。要理解自由能的概念，理解高能化合物的概念。要求能够根据自由能，来判断一个反应是否能自发进行。要求掌握几种常见的高能化合物。
最后是糖代谢。糖代谢不仅是本章的主要内容，也是本学期的主要内容，因为它也是学习其它物质代谢的基础。在学习的时候要注意：首先，要掌握各种基本概念，例如：酵解、发酵、无氧氧化、有氧氧化、糖异生等；其次，是糖的分解代谢途径，在四条分解代谢途径中，重点要求掌握糖的无氧氧化途径及糖的有氧氧化途径，要求掌握这两条途径中参与反应的酶或酶系、反应方程式、生理意义、关键酶、ATP的计算及途径在细胞内的定位，对于乙醛酸循环途径作一般了解即可，对戊糖磷酸途径，要掌握其重要的生理意义，要理解这四条途径之间的关系，将这四条途径沟通的物质；再次，糖的合成代谢途径，重点在糖异生途径，要掌握其概念及非糖物质转化为糖的代谢通路，对于糖原的合成，作一般了解；最后应总结：小分子核苷酸在糖代谢中的作用，生物大分子合成的特点等。
习题：
1、何谓中间代谢？何谓合成代谢和分解代谢？它们之间有何关系？ 2、举例说明说明是高能磷酸化合物。 3、糖类物质的生理功能是什么？ 4、何谓淀粉或糖原的磷酸解？
5、解释：无氧氧化，何谓“发酵”与“酵解”，两者有何异同？
6、在缺氧状态下葡萄糖是如何转变为乳酸的？有什么生理意义？（具体过程、参与反应的酶及辅因子） 7、葡萄糖在肌肉细胞中转化成乳酸所释放的自由能仅为葡萄糖完全氧化成二氧化碳和水时的7％，这是否
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