23.与金属离子结合紧密的酶称为________；不与金属离子直接结合而通过底物相连接的酶称为________酶。

24.酶活性中心内的必需基因分为________和________。

25在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈________线，双倒数作图呈________线。 26.可逆性抑制中，________抑制剂与酶的活性中心相结合，________抑制剂与酶的活性中心外必需基团相结合。

27.同工酶指催化的化学反应________，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质________的一组酶。

28.最适 pH________酶的特征性常数，其值受_______、_______、_______等影响。 29.最适温度________酶的特征性常数，反应时间延长时，最适温度可能________。 30.不可逆性抑制剂常与酶的 ______________ 以 ______________ 键相结合。 31.竞争性抑制剂使酶对底物的表观 Km________，而 Vmax________。

32.酶偶联测定的指示酶可利用脱氢酶类，这是因为其辅酶 NADP + 在波长 340nm 处________吸收峰，而 NADPH 在此波长下________吸收峰。

33.抗体酶即具有________的性质，又具有________的性质。

34.酶促反应的初速度是指反应________时，各种影响酶促反应的因素________时的反应速度。 35.酶蛋白荧光主要来自________和________。

36.依酶促反应类型，酶可以分为六大类为_________、_________、_________、_________、_________、_________。

37.某一种酶溶液中加入了GSH能提高此酶活力，那么可以推测________基可能是酶活性中心的必须基团。

38.调节酶类一般分为（主要）两大类_________和_________。 39.反竞争性抑制作用的特点是Km_________，Vmax_________。 40.全酶由_________和_________组成。 三、名词解释

1.核酶(ribozyme) 2. 酶(enzyme)

3.单体酶(monomeric enzyme) 4.寡聚酶(oligomeric enzyme) 5.单纯酶(simple enzyme) 6.辅酶(coenzyme) 7.酶的活性中心(active site) 8.同工酶(isoenzyme) 9.Km值

10.化学（共价）修饰调节(chemical/covalent modification)

11.固定化酶(immobilized enzyme) 12.酶偶联测定法(enzyme coupled assays) 13.别构调节(allosteric regulation) 14.酶的不可逆性抑制(irreversible inhibition)

15.酶的可逆性抑制(reversible inhibition) 16.竞争性抑制作用(competitive inhibition) 17.非竞争性抑制作用(noncompetitive inhibiti on)

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18.反竞争性抑制作用(uncompetitive inhibition) 19.酶的诱导契合学说(induced-fit hypothesis) 20.酶原与酶原激活(proenzyme and proenzyme activator) 21.辅助因子（confactor） 22.酶的激活剂（activator） 23.多酶体系（multienzyme system） 24.酶的专一性(specificity) 25.酶的抑制剂（inhibitor） 四、问答题

1.酶与一般催化剂相比，有何异同？

2.何谓酶的特异性？有哪几种类型？各举二例说明。 3.简述 Km 和 Vmax 的意义。 4.酶的变构调节与共价调节有何异同？ 5.举例说明竞争性抑制的应用意义。 6.简述酶原激活的实质与意义。 7.区别酶蛋白与蛋白酶。 8.简述“诱导契合假说”。

9.酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？

第4章 酶习题答案

一、选择题： A型题

1.C，2.A，3.A，4.A，5.D，6.A，7.B，8.D，9.D，10.C

11.B，12.C，13.B，14.B，15.A，16..A，17.A，18.A，19.B，20.B 21.C，22.D，23.B，24.D，25.B，26.B，27.B，28.B，29.C，30.C 31.B，32.C，33.B，34.B，35.B，36.C，37.C，38.A，39.B，40.D 41.A，42.D，43.B，44.C，45.B，46.D，47.B，48.B，49.C，50.B 51.C，52.D，53.A，54.C，55.B。 二、填空题

1.酶、核酶

2.蛋白质、单纯酶、结合酶

3.蛋白质、非蛋白质、酶蛋白、辅助因子 4.维生素PP、维生素B2

5.活性中心内必需基团、活性中心外必需基团 6.酶分子上发生肽键断裂、形成、暴露 7.酶活性、酶含量

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8.变构调节、化学修饰（共价修饰） 9.初、＜5%

10.底物浓度、酶浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂 11.竞争性、非竞争性、反竞争 12.羟基、不可逆

13.巯基、二巯基丙醇、二巯基丁二酸钠 14.二氢叶酸合成、FH4 15.活性中心

16.活化能、平衡常数 17.绝对、相对 18.一半、底物浓度 19.等于、亲和力 20.4、9

21.酶原、活性中心 22.M、 H

23.金属酶、金属活化酶 24.催化基团、结合基因 25.距形双曲线、直线 26.竞争性、非竞争性 27.相同、不同

28.不是、底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度 29.不是、降低 30.活性中心、共价 31.增大、不变 32.无、有 33.抗体、酶

34.刚刚开始、未发挥作用 35.丝氨酸、色氨酸

36.氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类 37.巯基或-SH

38.别构酶、共价调节酶 39.变小、变小 40.酶蛋白和辅助因子 三、名词解释

1.核酶：具有特异催化作用的小分子核酸（RNA）

2.酶：由活细胞产生的具有高效、特异催化作用的一类蛋白质。

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3.单体酶：只有一条肽链组成的酶。

4.寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 5.单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。

6.辅酶：与酶蛋白结合松驰，易被透析或超滤等方法去除的辅助因子。

7.酶的活性中心：酶分子上由一些直接参与将底物转变成产物所必需的功能基团在空间上相互靠近所形成的特定区域。

8.同工酶：催化相同的化学反应而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性有所不同的一组酶。 9.Km值 ：酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

10.化学（共价）修饰调节：酶蛋白分子上的一些基团在酶的催化下与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变的酶活性的一种调节方式。

11.固定化酶 是将水溶性酶经物理或化学的方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的；一种酶的衍生物。固定化酶在催化反应中以固相状态作用于底物，并保持酶的高度特异 性和催化高效率。

12.酶偶联测定法 是利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂。酶的辅助因子等进行定量分析的一种方法。其原理是利用一些酶（称指示酶）的底物或产物可以直接简便地监测，将该酶作为试剂加人到待测的酶促反应体系中，将本来不易直接测定的反应转化为可以直接监测的系列反应。

13.别构调节 体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。此结合部位称为别构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。受别构调节的酶称做别构酶。导致别构效应的代谢物称做别构效应剂。有时底物本身就是别构效应剂。在多数情况下，代谢途径中的第一个酶或处于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。当后续代谢产物（常为终产物）堆积时，它们便作为效应剂抑制上游的别构酶；别构酶也可因产物的匿乏而激活。

14.反竞争性抑制作用 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。 这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物。

15.酶的可逆性抑制 抑制剂与酶以非共价键方式结合，使酶活性降低或消失。这种抑制作用可采用简单的透析或超滤的方法解除，是一种可逆性结合，这种抑制作用称为可逆性抑制作用。

16.竞争性抑制作用 有些抑制剂与某种酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间复合物。故在反应体系中如有竞争性抑制剂存在时，抑制剂与底物竞争与酶结合，从而影响底物与酶的结合，使反应速度下降。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

17.非竞争性抑制作用 有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。抑制剂与酶的结合不影响底物与酶的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。

18.反竞争性抑制作用 抑制剂不与酶结合，仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。

19.酶的诱导契合学说 酶在发挥其作用之前，需与底物密切结合。在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形、相互适应，进而相互结合的过程。这就是酶-底物结合的诱导契合假说。

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