4．酶有几种底物时，其Km值也不相同。 5．某些调节酶的V---S的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加 了酶对后续 底物的亲和力。 6．在非竟争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常的Vm.。 7．如果有一个合适的酶存在，达到过渡态所需的活化能就减少。

8．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了有催化活性的RNA,称之为核酶。 9．同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。

10．最适温度是酶特征的物理常数，它与作用时间长短有关。 11．酶促反应中，酶饱和现象是普遍存在的。 12．转氨酶 的辅酶是吡哆醛。

13．酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。

14．对于多酶体系，正调节物一般是别构酶 的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物

15．对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。 16．反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。 17．别构酶调节机制中的齐变模型更能解释负协同效应。 四、计算题 1．某底物在溶液中的浓度为0.001mmol,而其活性中心的浓度的为100mmol,求活性中心的浓度比溶液中的的浓度高多少倍？

2．酶作用于某底物的米氏常数为0.005mol,其反应速度分别为最大反应速度 90%,50%,10%时，底物浓度应为多少？

3．催化焦磷酸水解的酶的分子量为120 000 ,由六个相同的亚基组成，纯酶的比活力为3600U/mg酶，它的一个活力单位（U）规定为：15分钟内在37℃标准条件下水解10微摩尔焦磷酸的酶量。

求：（1）每mg酶在每秒钟内水解多少摩尔底物。（2）每mg酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚基上有一个活性中心）。(3)酶的转换系数

4．称取25mg的蛋白酶粉配制成25ml酶液，从中取出0.1ml,以酪蛋白 为底物用Folin-酚比色法测定酶活力，结果表明每小时 产生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。若以每分钟产生1μg酪氨酸的量为1个活力单位计算，根据以上数据，求：A、1ml酶液中蛋白的含量及活力单

位。 B .1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。 C . 酶比活力 5．某酶的Km=4.7×10-5mol/L；Vmax=22μmol/min。当[S]=2×10-4mol/L，

[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L时，求：I为竞争性抑制和非竞争性抑制时，V分别是多少？ 五、名词解释

酶的活性中心 酶的专一性 竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 别构酶 别构效应 同工酶 酶的比活力 酶原激活 寡聚酶 酶的转换数 辅酶和辅

基 诱导契合 全酶 别构酶的序变模型及齐变模型 固化酶 多酶体系 RNA酶 过渡态 六、问答题

1．为什么处于低介电环境中的基团之间的反应会得到加强？

2．影响酶高催化效率的因素及其机理是什么？为什么说咪唑基是酸碱催化中的重要基团?

3．什么是别构效应？简述别构酶的结构和动力学特点及其在调节酶促反应中的作用。 4．某酶在溶液中会丧失活性，但若 此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活，该酶应该是一种什么酶，为什么？

5．测定酶活力时为什么以初速度为准？ 6．为什么酶的最适pH不是一个物理常数？

7．羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解时，其催化机制的几个效应是什么？ 8．同工酶作为一个重要生化指标，主要用于哪些研究领域？

答案： 一、填空题 1.活细胞；蛋白质 2.RNA；（Ribozyme）核酶 3.酶蛋白；辅因子；无；全酶 4.绝对专一性；基团专一性；键专一

性 5.ES；最大 6.变大；不变 7.对氨基苯甲酸；竞争；二氢叶酸合成酶 8.成正比； 9.影响酶和底物的基团解离；酶分子的稳定性 10.温度增加，速度加快；温度增加，变性加快。

11.催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶；两；五 12.诱导契合与底物变形；靠近和定向效应；酸碱催化；共价催化；疏水微环境 13.正协同 14.pH；温度；远远小于 15.序变模型；齐变模型 16.多；最小 17.高效性；温和性；专一性；调节性 18.巯基（-SH） 19.[S]；[E]；pH，温度；激活剂；抑制剂 20.单体酶；寡聚酶；多酶体系 二、选择填

空 1.C 2.B 3.A 4.B 5.D 6.D 7.B 8.A 9.D 10.C 11.B 12.B 13.D 14.A 15.A 16.B 17.C 18.D 19.D 20.C 21.C 22.B 23.C 24.C 25.B 26.B 27.B 28.B 29.A 30.C

三、是非题 1.× 2.× 3.√ 4.√ 5.√ 6.× 7.√ 8.√ 9.× 10.× 11.√ 12.× 13.× 14.√ 15.× 16.√ 17.× 四、计算题 1. 1×

105 2. 0.45mol/L, 0.05mol/L, 0.006mol/L

3.(1)4×10-5mol／sec (2)5×10-8mol (3)8×102／sec(即摩尔焦磷酸·秒-1／摩尔酶 4. A、0.625mg 蛋白质, 250单位， B、0.625g, 2.5×105单位 C、 400单位/毫克蛋白

5.竞争性：V=13.5(mol/L)/min；抑制程度为：24.1%